604 2. Elementar-Organisationslehre. 



bestimmten quantitativen Verhältnis zur Fermentmenge. Denn das Ferment- 

 molekül braucht zu seiner Aktivierung eine bestimmte Salzmenge, um das 

 Optimum seiner Wirkung zu erreichen; also nicht die relative, sondern die 

 absolute Menge des aktivierenden Neutralsalzes ist von Bedeutung. 



Die Neutralsalze kommen vor allem für die hydrolytischen Fermente 

 in Frage. Es besteht also ein deutlicher Unterschied zwischen hydrolytischen 

 und oxydierenden Fermenten. Im allgemeinen scheinen die Oxydasen fest an 

 die Zelle gebunden und erst nach Schädigung der Zellwand extrahierbar zu sein, 

 während die hydrolytischen Fermente gelöst in den Zellen vorhanden sind und 

 daher leicht in das Plasma übertreten. 



Weitere Versuche beweisen, daß eine chemische Bindung zwischen Ferment 

 und Substrat nicht erfolgt; das Substrat kann zerlegt werden, das Ferment 

 dagegen unverbraucht übrig bleiben und zu neuer Arbeitsleistung verwendet 

 werden. Dohrn (Berlin). 



1294) Rosenthaler, L. (Aus d. pharmazeutischen Inst. d. Univ. Innsbruck): 



Eiweiß als Schutzmittel für Enzyme. 



(Biochem. Zeitschr. 26,1/2. p. 9—13. 1910.) 

 Aus der Tatsache, daß man bei der Darstellung von Enzymen stets zu 

 Gemengen von Enzymen und Eiweißstoffen gelangt, wodurch Reinigung und 

 Charakterisierung der Enzyme erschwert wird, glaubt Verf. an eine biochemische 

 Bedeutung für solches gemeinsames Vorkommen schließen zu dürfen. Dabei 

 könne den Eiweißstoffen eine schützende Funktion gegen schädigende Einflüsse 

 zukommen. Im tierischen wie pflanzlichen Organismus kommen zumal Agenzien 

 mit H- und OH-Ionen in Frage. Experimentell läßt sich diese Annahme leicht 

 bestätigen. Im Pflanzenreich gibt es zahlreiche Belege für die Möglichkeit 

 einer Schutzwirkung. Es finden sich diejenigen Zellen, die man Enzymzellen 

 nennt, besonders reich an Eiweiß und die Reaktionen derartiger Zellen sind 

 daher nichts anderes als Eiweißreaktionen. So geben die Zellen der Koni- 

 ferensamen oder die Emulsinzellen der Mandeln stark die Millonsche Reaktion. 

 Die Klebeschicht der Gramineensamen, die während der Keimung Diastase 

 sezerniert, ist reich an Eiweißstoffen und die Vanillin-Salzsäure-Reaktion (als 

 Reagens auf Enzyme und Enzymzellen) ist lediglich eine Reaktion auf Eiweiß. 



Dohrn (Berlin). 



1295) Glaeßner, K. und A. Stauber (Chemisch-patholog. Inst. d. Kranken- 

 anstalt Rudolfstiftung, Wien), Beziehungen zwischen Trypsin und 

 Erepsin. 



(Biochem. Zeitschr. 25.2/3. p. 204—214. 1910.) 



Dünndarm und Dickdarm vom Kaninchen enthalten in ihrer Schleimhaut 

 ein albumosenspaltendes Ferment, wobei das im Dünndarm befindliche um fast 

 das doppelte überwiegt. Da das Bacterium coli ein erepsinartiges Ferment pro- 

 duziert, so konnte solches für den Befund verantwortlich gemacht werden. Die 

 Dünn- und Dickdarmwirkung ist jedoch nach den vorliegenden Untersuchungen 

 nicht auf Coliwirkung zurückzuführen, denn Impfversuche und Zählung er- 

 gaben naturgemäß gerade ein Überwiegen der Colibakterien im Dickdarm. 



Auch andere Organe besitzen ereptische Wirkung, denn das Pankreas und 

 das Trypsin selbst haben eine Erepsinkomponente. Hierdurch war die von 

 C oh n heim behauptete Differenz von Trypsin und Erepsin in Frage gestellt. 

 Ein neues Unterscheidungsmerkmal zwischen beiden Fermenten ist folgendes: 

 Wird zu Trypsin eine entsprechende Menge Blutserum zugefügt, so wird 

 dasselbe gegen Eiweiß unwirksam, dagegen bleibt durch diesen Zusatz von 

 Serum die Erepsinwirkung unbeeinflußt. Durch diese Methode lassen sich die 



