gg4 2. Elementar-Organisationslehre. 



1874) Wohl, A. u. E. Glimm (Org. -ehem. Labor, d. techn. Hochschule 

 Danzig), Zur Kenntnis der Amylase (Diastase). 



(Biochem. Zeitschr. 27,5/6. p. 349—375. 1910.) 



Die enzymatische Spaltung der Stärke in Gegenwart der Spaltungspro- 

 dukte verlangsamt sich während des Vorgangs und gelangt allmählich zum 

 Stillstand. Vollständige Umwandlung der Stärke in Zucker ist dabei noch 

 nicht erfolgt. Diese Hemmung der Hydrolyse kann ihren Grund im Auftreten 

 der zu gleicher Zeit entstehenden Spaltungsprodukte haben, indem diese Stoffe 

 Lösungsmittel binden und dadurch dem Ferment das zur Hydrolyse nötige 

 Wasser entziehen. Oder es kann eine Begrenzung der diastatischen Wirkung 

 im hydrolytischen Abbau durch Reversion eintreten. Ferner kann noch die 

 in letzter Zeit angedeutete Möglichkeit einer Bindung des Enzyms mit dem 

 entstandenen Zucker vorliegen. Verff. beschäftigen sich mit diesen Fragen und 

 stellen fest, daß von den aufgezählten Möglichkeiten eine Reversionswirkung 

 auszuschließen ist, daß hingegen die Resultate für eine Bindung zwischen 

 Enzym und Zucker sprechen. Für eine derartige Bindung bei Benutzung ver- 

 schiedener Kohlehydrate ist in erster Reihe der Charakter des Zuckers als 

 Aldose maßgebend; die Stärke dieser Reaktion wird voraussichtlich durch 

 sterische Anpassung bestimmt. Es wird experimentell festgestellt, daß beim 

 Aufhören der Diastasewirkung an entstandener Maltose sich 13 — 14 Proz. in 

 Lösung befinden , genau dieselbe Menge , die als Zusatz bei Hemmungsver- 

 sueben der Amylase eine vollständige Hemmung verursacht. Zur Entscheidung 

 der Frage, ob die infolge von Maltosebildung zur Fermenthydrolyse nötige 

 konzentrierter gewordene Wassermenge ein Grund zur Hemmung sein könne, 

 wird in der bei der Stärkeverzuckerung entstehenden Konzentration Maltose 

 zugesetzt, wobei der weitere Fortgang der Verzuckerung analog der in der 

 Praxis bekannten Amylasehemmung verlangsamt wird. Sehr viel geringere 

 Maltosekonzentrationen verursachen auch bereits eine Hemmung, wenn dem 

 Enzym nicht frische Stärkelösung dargeboten wird. 



Diastatische Lösungen sind hitzebeständiger, wenn in der Lösung ein auf 

 das Enzym hydrolytisch wirkendes Substrat zugegen ist. Dies ist bekannt 

 und soll im vorliegenden Fall eine Schutzwirkung seitens der Maltose sein. 

 Andere Zucker werden in gleicher Richtung wie Maltose untersucht. Danach 

 weist die Maltose die größte Wirkung auf, indem in lOprozentiger Lösung 

 bei 10 Minuten Erhitzungsdauer die Diastase erhalten bleibt. Traubenzucker, 

 Invertzucker und Dextrin schützen erst in doppelter Konzentration, Rohrzucker 

 noch schwächer und am geringsten Stärke. Die Schutzwirkung geht parallel 

 der Konzentration des Zusatzes und hängt lediglich von ihr und nicht von 

 der absoluten Zusatzmenge ab. Parallel der wachsenden Konzentration des 

 Zusatzes wird die Eiweißkoagulation der Lösung verhindert, wobei die enzy- 

 matische Wirkung regelmäßig vermindert und schließlich aufgehoben wird. 

 Ist das Enzym , wie in der größten Mehrzahl der Enzyme , ein kolloidaler 

 Katalysator, so muß es natürlich bei der Koagulation mit zur Gerinnung 

 kommen. 



Amylase ist nach diesen Versuchen als ein kolloidaler Katalysator von 

 einem den Eiweißstoffen ähnlichem chemischen Charakter aufzufassen und zwar 

 als eine amphotere Säure mit überwiegender Säureeigenschaft. Die Amylase 

 ist positiv geladen (nach Michaelis); die Stärke wandert bei der Elektrolyse 

 zur Anode, ist also negativ geladen, die Maltase, sowie die andern Zucker- 

 arten werden durch Absorption an das Enzym gebunden. Bei Amylaseüber- 

 schuß fallen die Hemmungserscheinungen durch die Zucker fort. Die Hem- 

 mung der Zuckerbildung durch gebildete Maltose ist keine absolute, sondern 

 nur eine der Verminderung an Amylaseoberfläche entsprechende Verzögerung. 



