Die Fermente und ihre Rolle im Organismus. 407 



Treten wir zunächst der Eiweiß Verdauung etwas näher. Die erste 

 Umwandlung erfährt das körperfremde Nahrungseiweiß im Magen durch die 

 Fermente des Magensaftes. Hier findet der Eingriff des Pepsins statt, ein 

 ^proteolytisches Fermentj das erst durch die freie Salzsäure des Magens aus dem 

 inaktiven — zymogenen — Stadium in den aktiven Zustand versetzt wird. Die 

 Wirkung des Pepsins besteht in der Überführung des Eiweißmoleküls in Pep- 

 J^ne, Stoffe, die nach unseren heutigen Kenntnissen aus einem Gejuisch von 

 Jiochmolekularen Polypeptiden bestehen, die bereits in Wasser löslich, ferner 

 diffusionsfähig sind. Es können so hochmolekulare Peptone entsiEehenj daß sie 

 sti'ukturell dem Eiweißmolekül noch sehr nahe stehen, es können sich aber auch 

 ganz tief abgebaute Substanzen im Peptongemisch befinden. Die verschiedenen 

 Eiweißarten werden durch das Pepsin in ganz verschiedenem Grade angegriffen. 

 Eiweißbausteine, d. h. Aminosäuren, bilden sich aber im Magen nicht. Die 

 Pepsinwirkung hat den Zwecl^, die Eiweißkörper für den Darm vorzubereiten, 

 sie der Einwirkung der eigentlichen strukturvernichtenden Darmfer- 

 mente leichter zugänglich zu machen. Das Pepsin vermag alle nativen Eiweiß- 

 körper anzugreifen, nicht hingegen Peptone. Ein Eiweißkörper existiert jedoch, 

 welcher der Einwirkung des Pepsins nicht ohne eine bestimmte Vorbereitung 

 unterliegt. Es ist dies das Kasein, oder richtiger Kaseinogen der Milch. 

 Diese Substanz muß vorher eine bis jetzt noch nicht genau erforschte Umwand- 

 lung erfahren: eine Ausfällung (Gerinnung) durch das Labferment oder Chy- 

 mosin, das gleichfalls durch Säuren aktiviert wird. Die Ausfällung des genuinen 

 Kaseinogens erfordert die unbedingte Anwesenheit von Kalksalzen: Das 

 entstehende Parakasein ist offenbar eine Kalkverbindung. Erst diese unterliegt 

 nunmehr der weiteren Einwirkung des Pepsins. Nach der Ansicht der Pawlow- 

 schen Schule in St. Petersburg ist das Labferment mit dem Pepsin identisch, 

 wogegen Hammarsten die Selbständigkeit dieses Fermentes aufrecht hält. 

 In der Tat gelingt es leicht, die Labwirkung in neutraler oder schwach al- 

 kalischer Lösung nachzuweisen, Medien, die eine Pepsinwirkung durchaus aus- 

 schalten (961, 987). 



Das Peptongemisch verläßt den Magen und strömt in den Darm. Im Duo- 

 denum tritt sogleich eine wesentliche Änderung der Bedingungen für die weitere 

 Spaltung der Peptone ein: die Reaktion des Darminhaltes ist alkalisch. Diesem 

 alkalischen Medium müssen sich die hier sezernierten Fermente fügen. Wir 

 treffen hier zwei Arten von eiweißhydrolysierenden Fermenten an: eine, die Eiweiß- 

 stoffe abbaut, also eine Protease wie das Pepsin. Diese Art von Fermenten, 

 deren Gemisch durch die Pankreasdrüse sezerniert wird, bezeichnet man mit dem 

 Sammelbegriff Trypsin. Das Trypsin zerlegt Proteine und Peptone unter Ab- 

 spaltung von Aminosäuren, eine Tätigkeit, die dem Pepsin nicht zukommt. Es 

 bedarf zur Entfaltung seiner Fähigkeit gleichfalls eines Aktivators. Derselbe 

 wird durch ein zweites Ferment, die Entero^i na scj"" repräsentiert (Pawlow). 

 Diese Kinase ist im Dünndarmsekret enthalten, ihre aktivierende Wirkung auf 

 das Trypsinogen ist ganz spezifischer Art. Doch genügt das Trypsin, dessen 

 Wirkung schon seit langer Zeit bekannt ist, sicherlich nicht, um alle Poly- 

 peptidkomplexe aufzuspalten. Es gibt einige dieser letzteren,-" die der Tryp- 

 sineinwirkung widerstehen und zu ihrer Bewältigung eines zweiten Fermentes 

 bedürfen, des von 0. Cohnheim entdeckten Erepsins, eines im Darmsaft ent- 

 haltenen Ferments. Es baut auch die trypsinfesten Peptone und Polypeptide 

 (Kühnes „Antipeptone") ab bis zu den Aminosäuren. Dieses Ferment ist eine 

 Peptase, sein Substrat besteht bloß aus Peptonen und Polypeptiden und es ist 

 ganz und gar unwirksam auf genuine Eiweißkörper. Auch das Erepsin dürfte, 



