Weitere Untersuchungen zur vergleichenden Muskelchemie. 147 
eulums in 10°/oiger Kochsalzlösung gerann früher als eine Lösung 
echten Myosins unter denselben Verhältnissen. Die Flüssigkeit 
trübte sich schwach gegen 46° ©. und coagulirte bei 52° ©. 
Der Coagulationspunkt der nach gleichem Verfahren dar- 
gestellten Lösung des Myosin-artigen Körpers aus den Schließ- 
muskeln von Mytilus gallo-provineialis stimmte mit dem des 
Myosins aus Säugermuskeln besser überein. In dieser Flüssigkeit 
begann die Trübung bei 52° C., ein stärkeres Coagulum bildete 
sich erst zu Anfang der 60er Grade, und das Filtrat der bis 
auf 64° C. erhitzten Flüssigkeit gerann nicht mehr. 
Die 10°/oige Kochsalzlösung des Myosins aus den Skelet- 
muskeln von Torpedo marmorata trübte sich in der Mitte 
der 50er Grade; bei etwa 60° ©. wurde das Gerinnsel flockig 
und nach dem Erwärmen auf 62° ©. coagulirte das Filtrat bei 
weiterm Erhitzen nicht. 
In dem mit 10°/oiger Kochsalzlösung bereiteten Auszuge der 
fein gewiegten Masse vom electrischen Organe dieses Fisches ver- 
stärkte sich beim Eintragen von festem Kochsalz nur die bereits 
vorhandene milchige Trübung; es entstand nicht, wie in dem 
Fleischauszuge von Torpedo, eine flockige Ausscheidung, welche 
leicht abfiltrirt werden konnte. Die auf dem Filter zurückge- 
bliebene Masse wurde in 10°/oiger Kochsalzlösung zu lösen ver- 
sucht; die Flüssigkeit filtrirte außerordentlich langsam und ein 
klares Filtrat war nicht zu gewinnen. Aus der (vielleicht durch 
einen Schleimstoft) stark getrübten, filtrirten Flüssigkeit schied 
sich nach dem Erwärmen bis auf 65° C. kein. flockiges Gerinnsel 
ab, und nach der Filtration war kaum eine wahrnehmbare Sub- 
stanzmenge auf dem Filter zurückgeblieben. In dem Filtrat 
verstärkte sich die Trübung sehr wenig in den 70er Graden, 
aber ohne daß die Flüssigkeit auch dann klar filtrirte. 
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