Der Ursprung der Enzyme 201 



Teile des Enzymprotein-Moleküls für die Aktivität weniger wichtig sind. Über 

 die Natur der Wirkgruppen ist man noch ungenügend informiert; imsere 

 Kenntnisse darüber stammen vornehmlich aus Versuchsanordnungen, die 

 uns nur indirekte Hinweise geben können. Man kann aber mit gutem Grund 

 annehmen, daß diese aktiven Bezirke der Enzyme aus einer verhältnismäßig 

 kleinen Anzahl von Aminosäuren in ganz bestinmiten Anordnungen zusammen- 

 gesetzt sind. 



Wir können uns nun vorstellen, daß die ursprünglichsten Enzymmoleküle 

 Polypeptide waren, deren Hauptbestandteil aktive Bezirke der beschriebenen 

 Art waren. Es wird wohl einer späteren Zeit vorbehalten bleiben, experimentell 

 zu überprüfen, inwieweit diese Vorstellung richtig ist, weil dazu sowohl Kennt- 

 nisse über die Zusammensetzung der aktiven Bezirke als auch eine Technik der 

 Synthese spezifisch zusammengesetzter Polypeptide erforderüch sind, über die 

 wir noch nicht verfügen. 



Es muß zugegeben werden, daß die hier entwickelten Vorstellungen über den 

 Übergang von den ursprünglichen Katalysatoren zu den ersten Enzymen, d. h. 

 im wesenthchen also von der unspezifischen zur spezifischen Katalyse, recht 

 schematisch wirken und — zumindest auf den ersten Bhck — den Eindruck eines 

 sehr sprunghaften und dadurch wenig wahrscheinHchen Geschehens vermitteln. 

 Wir dürfen dabei aber nicht vergessen, wie lange Zeit für diesen schrittweisen 

 Prozeß zur Verfügung stand, der fortwährend durch Variation und Selektion 

 gesteuert wurde. Nur ein enz5miartiger Katalysator, der für die Existenz der 

 frühesten lebenden Einheiten von Nutzen war, etwa dadurch, daß er den 

 Stoffwechsel oder die Energiegewinnung rationeller gestaltete, vergrößerte 

 deren Chancen zu überleben, während jede Fehlbildung, d.h. jeder Katalysator, 

 der in irgendeiner Weise keinen Nutzen oder sogar Schaden brachte, das Aus- 

 sterben der lebenden Einheit, in der er entstanden war, zur Folge hatte. 



Weiters darf man nicht vergessen, daß allgemein katalytische Fähigkeiten 

 und auch eine gewiße FlexibiHtät inhärente Eigenschaften der Proteine — und 

 wahrscheinlich auch ihrer als Polj^eptide vorstellbaren Vorstufen — sind, wobei 

 den Substanzen, die verändert werden sollen, also den Substraten, eine Art 

 formender Wirkung auf die Proteine eigen zu sein scheint. Diese FlexibiHtät der 

 Proteine und Polypeptide dürfte durch die relative InstabiHtät der innermole- 

 kularen Brückenbindungen, vor allem der Wasserstoffbindungen in diesen 

 Substanzen, den sogenannten sekundären und tertiären Strukturen, bedingt 

 sein. 



So könnte angenommen werden, daß bei gleichzeitiger Anwesenheit eines 

 organischen oxydierbaren Stoffes, ausreichender Mengen von Sauerstoff, eines 

 ursprünglichen Katalysators (etwa eines SchwermetaUions) imd von Polypeptiden 

 die oxydierbare Substanz durch Eingehen einer lockeren Bindung mit einer 

 Polypeptidkette diese derart verändert, daß sie in Zusammenwirken mit dem 

 Schwermetallion eine beschleunigte Oxydation dieser Substanz bewirkt, die 

 also imstande wäre, einen Katalysator zu ihrer eigenen Veränderung zu indu- 

 zieren. In gleicher Weise karm man sich vorstellen, daß ein Ester mit einer 

 Polypeptidkette in Wechselwirkung tritt; dabei könnte das Substrat auf die 

 Polypeptidkette einen formenden Einfluß der Art ausüben, daß diese mit ihm 



