232 F. SORM 



Bei der Beurteilung der gegenwärtigen Kenntnisse über den Aufbau des 

 Eiweißes und der höheren Peptide wurde von uns die Vermutung ausge- 

 sprochen, daß es bestimmte Gesetzmäßigkeiten in dem Bau der Peptidketten 

 gibt [i8], nach denen wir in erster Linie in dem selektiven Charakter der 

 Bindungen zwischen den Aminosäuren, in der Wiederholung elementarer 

 Peptidstrikturen im Molekül ein- und desselben Eiweißes oder aber auch in 

 verschiedenen Eiweißstoflfen, in der Existenz von Gesetzmäßigkeiten in der 

 Struktur der Peptidketten (wie z. B. die regelmässige Kombination bestimmter 

 Aminosäuren) fahndeten. 



Augenscheinüch können diese einfachen Gesetzmäßigkeiten (die keineswegs 

 die einzig mögüchen sind) in bedeutendem Masse durch gegenseitige Ersetz- 

 barkeit der einzelnen Aminosäuren in den Peptidketter kompUziert werden. 



Um einen Vergleich bekannter Eiweiß- und Peptidstrukturen durchführen 

 zu können, haben wir vor allem sämtüche Angaben über die Bindungsformen 

 einzelner Aminosäuren in den Peptidketten zusammengetragen. Zur Voll- 

 ständigkeit haben wir alle beschriebenen Strukturen vermerkt einschließlich 

 solcher in funktionell verwandten Eiweißstoffen und Peptiden (z. B. in den 

 Insulinen verschiedener Tierarten), bei denen umfangreiche Teile der Mikro- 

 struktur identisch sind. Die Bindung Val-Leu kommt 14 Mal vor, obgleich 

 es sich in 13 Fällen um das gleiche in verschiedenen Hämoglobinen vorkom- 

 mende Peptid handelt. Damit dieser Faktor nicht die tatsächliche Frequenz des 

 Vorkommens der Bindungen in verschiedenen Eiweißstoffen verdeckt, wurde 

 Tabelle i komponiert, welche die Gesamtzahl der Bindungen in funktionell 

 unterschiedlichen Eiweißstoffen zeigt. 



Man kann bei dem Studium der Tabellen i und 2 bestimmte Gesetzmä- 

 ßigkeiten feststellen. So ist z. B. an Hand der Tabelle i sehr gut zu ersehen, 

 daß manche Peptidbindungen in den Eiweißstoffen sehr oft vorkommen, andere 

 dagegen seltener, während manche Kombinationen bis jetzt noch gar nicht 

 vorgefunden worden sind. Auf Grund der Wahrscheinlichkeitstheorie, müßte 

 die Zahl der y4ß-Bindungen der Zahl der ß/^-Bindungen gleich sein. Die 

 relative Quantität der Komponenten A und B ist für diese Erwägung ohne 

 Belang. Wenn auch für eine Reihe von Bindungen dieses Verhältnis zutrifft, so 

 finden wir in anderen Fällen bedeutende Abweichungen von dieser Regel vor, 

 die man kaum als eine zufällige Begebenheit ansehen kann: 



In ähnlicher Weise können erhebliche Unterschiede in der Zahl der Bin- 

 dungen zwischen Aminosäuren gefunden werden, die ungefähr in gleicher 

 Menge in den Eiweißstoffen vertreten sind. So läßt sich z. B. in dem Fall einer 

 Bindung zwischen einer Oxyaminosäure und einer basischen Aminosäure der 

 Unterschied in der Frequenz der Bindungen Ser. Arg und Arg. Ser nur teilweise 

 durch die relative Stabihtät dieser Bindungen erklären, da sich der überwiegende 

 Teil des zum Vergleich herangezogenen Materials auf unversehrt bekannten 



