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F. SORM 



Strukturen bezeiht. Andereseits ist es interessant, daß die Bindung Thr.Arg 

 zum Unterschied von der Bindung Ser.Arg bisher in Eiweißstoffen überhaupt 

 nicht vorgefunden worden ist. 



Die Vermutung, da ßbestimmtc Peptidgruppierungen wiederholt in ein und 

 demselben Eiweiß auftreten, findet in gewissem Maße bei den Eiweißstoffen 

 Bestätigimg, deren Bau schon fast völlig geklärt werden konnte (z. B. die sich 

 wiederholenden Gruppierungen Cys.Gly und His. Leu in der ß-Kette des 

 Insulins). Das mehrmahge Auftreten bestimmter Peptidstrukturen in dem 

 Molekül des Lysozyms ist bemerkenswert, hierbei ist auch die Ersetzbarkeit 

 einiger Aminosäuren (siehe Tab. 3) gut zu sehen. Im Lysozym wurden Di- und 

 Tripeptidstrukturen festgestellt, die auch in anderen Eiweißstoffen vorkommen. 

 Aus Tabelle 3 ist zu ersehen, daß Ribonuclease dasselbe Tetrapeptid wie 

 Lysozym enthält und daß jS-Corüco tropin vom Schaf, /3-Corticotropin vom 

 Schwein (2x) und Corticotropin A, Tyrocidin, Vasopressin und Insulin (2x) 

 ein- und dasselbe Tripeptid enthalten; dies berechtigt uns, eine prinzipi'îlle 



Tabelle 2 

 Wiederholung der Peptide im Lysozym 



Ala— FAla — Met] — 



[Asp — LAla] — MetJ — Lys — Cys — Arg 

 Asp— AlaJ — Tyr — [Gly — Ser] —Leu— Asp 

 [Thr— Pro — Loiyl — SerJ —Arg 

 Val— [Thr- Pro — [GlyJ — Ala] 



Leu — LGly —AlaJ —Val 

 Ser — TArg — Leu] 

 "Ser — Asp"| — Cys — [Arg — LeuJ 



Ser — Asp 



Ser — Asp. 



— Gly- 



i 



Asp — Tyr 



[Thr — Asp 

 Thr — TAsp 



Arg — Gly "1 — Leu 



Thr— Gly— 



Asp 



Arg — Gly. 

 —Arg — Arg 

 —Val 1 — r Glu —Ala" 



Ser— Val 



-Val 



Thr— 



Asp — 



[Arg— Cys] — 



lArg— CysJ — 



Glu— Ala 

 Glu— Ala 

 Glu— Ala. 

 Lys —Gly 

 —Cys— [Ala — [Lys]- Gly 



LAla — LysJ— [Phe— Glu] — Gly 



Gly — [Phe— GluJ —Asp —Heu 



—Gly 



Ser — ValJ — [Asp — Cys' 

 Arg — [Asp — Cys 



—Ala 

 —Heu 



Asp — Leu — [Cys — Asp] 

 Gly— LCys — AspJ 



