Ähnlichkeit der Struktur bei Eiweißstqffen 237 



In den Peptidketten einer Reihe von Eiweißstoffen können auch gewisse 

 Gesetzmäßigkeiten festgestellt werden, welche auf eine tieferliegende Folgeor- 

 dung hinweisen, die allen Anscheinens nach mit der Spiralanordnung der 

 Peptidkette imd der Ausbildung einer Makrostruktur in Verbindung stehen. 

 Die Verteilung der Peptidketten einiger fibrillarer Eiweißstoflfe lenkt hier Auf- 

 merksamkeit auf sich; z. B. des Fibroins, in dem sich die Stellung des Glycins 

 gesetzmäßig in der Regelmäßgkeit 333333 . . . und des Alanins in der Regel- 

 mäßigkeit 535353 . . . wiederholt. Dementsprechend sind im Salmin zwei 

 neutrale Aminosäuren von zwei Molekülen Arginin umgeben. Ähiüiche Gesetz- 

 mäßigkeiten köimen ebenfalls auch für die Moleküle einer Reihe von Hormonen 

 festgestellt werden. So vmrden z. B. im Molekül des Glukagons die Stellungen 

 saurer Aminosäuren (Asparagin- und Glutaminsäure) in der Reihenfolge 77655, 

 und der Oxysäuren (Serin, Threonin) in der Reihenfolge 4446 vorgefunden; 

 im Bacitracin ist die Reihenfolge für Leucin ebenfalls regelmäßig (334). Ähnlich 

 dem Obenangeführten folgt aus den neuesten Arbeiten über die Struktur der 

 Ribonuclease [19], daß Lysin 3 Mal in der Stellimg 7 und eirmial in der Stellung 

 6 vorzufinden ist. 



Aus Tabelle 2 folgt, daß in den verschiedensten EiweißstofiFen sehr oft analoge 

 Dipeptid-Gruppierungen vorkommen. Das Vorhandensein ähnlicher Tri- 

 peptide zum mindesten einmal im Molekül konnte ungefähr in der Hälfte der 

 bekarmten Strukturen höherer Peptide und Eiweißstoffe beobachtet werden. Das 

 Vorkommen ein- und desselben Tetrapeptides bei verschiedenen Eiweißstoffen 

 haben wir nur in dem Fall von Lysozym und Ribonuclease vorgefunden. Wir 

 nehmen hierbei natürüch äußerst ähnliche EiweißstofFe mit gleicher Funktion 

 nicht in Betracht, in denen sich nur an einzelnen Abschiütten Unterschiede in 

 der Aminosäurenzusammensetzung beobachten lassen. 



Vor einigen Jahren unternahmen wir vergleichende Untersuchungen bei dem 

 Aufbau von Eiweißstoffen, bei denen man auf Grund der Analogie ihrer Funktion 

 im Orgaiüsmtis oder der Ähnlichkeit ihrer Herkunft auch eine gewisse Ähnlich- 

 keit der inneren chemischen Struktur vermuten konnte. Die Grundlage für die 

 vorgeschlagene Methode bildet ein Vergleich der Zusammensetzimg imd 

 Struktur von Peptid-Fraktionen, die aus den Produkten einer partiellen chemi- 

 schen oder enzymatischen Hydrolyse der Eiweißstoffe isoliert werden und zwar 

 von Derivaten solcher Aminosäuren, die es gestatten, bestimmte Gruppen- 

 fraktionen von Peptiden auszusondern [18]. 



Die Arbeiten auf dem Gebiete des Vergleichs der Peptid-Fraktionen aus 

 Eiweißstoffen begaimen wir an zwei proteoljrtischen Fermenten, die einander 

 in ihren biochemischen und physikalisch-chemischen Eigenschaften sehr 

 ähnlich sind, und in ein- und denselben Zellen der Pancreasdrüse gebildet 

 werden, und zwar des Chymotrypsinogens und des Trypsinogens (oder Tryp- 

 sins). Günstig war auch der Umstand, daß beide erwähnten Proteine in sehr 

 reinem Kristallzustande gewonnen werden kormten [19]. 



Trotz ihrer bedeutenden chemischen und physikaHschen Ähnlichkeit, unter- 

 scheiden sich beide Eiweißstoffe etwas durch ihren Aminosäuren-Bestand. 

 Jedoch finden wir bei der Gegenüberstellung der Produkte vollständiger Hydro- 

 lyse der Peptid-Derivate des Cysteins, die aus partiellen chemischen Hydro- 



