244 KURT FELIX 



HYPERTENSINE 



Asp. Arg. Val. Tyr. Heu. His. Pro. Phe. His. Leu 



12 34 5 6789 10 



Dccapeptid aus Pferdeserum 



Asp. Arg. Val. Tyr. Ilcu. His. Pro. Phe 



12345678 



Octapeptid aus Pferdeserum 



Asp. Arg. Val. Tyr. Val. His. Pro. Phe. His. Leu 



123 4 56789 10 



Dccapeptid aus Rinderserum 



Asp. Arg. Val. Tyr. Val. His. Pro. Phe 

 123 4 5678 

 Octapeptid, synthetisch dargestellt 



Wenn zukünftig die Aminosäuresequenzen weiterer Proteine bekannt sein 

 werden, können wir noch mehr Beispiele dafür anführen, wie sich Unterschiede 

 zwischen den Tieren im Aufbau der Proteine zu erkennen geben. Die Abwei- 

 chungen werden immer nur die Stellen in den Peptidketten betreffen, die für die 

 Funktion nicht so wichtig sind. Daß nicht alle Teile eines Peptids gleich wichtig 

 für die Funktion sind, läßt sich am deutüchsten an den Corticotropinen demon- 

 strieren. Die Unterschiede in der Struktur zwischen dem Schaf- und Schweine- 

 corticotropin betreffen nur den Bereich von der 26. bis zur 39. Aminosäure. 

 Nach den Arbeiten von Bell und seiner Gruppe können vom Carboxylende 

 her 14 Aminosäuren abgespalten werden, ohne daß die Aktivität des Hormons 

 leidet. Diese ist somit durch die ersten 25 Aminosäuren bestimmt, von denen 

 keine fehlen darf [9]. 



Die Zusammensetzung der Proteohormone und des Cytochroms c scheint 

 genetisch festgelegt zu sein. Offenbar gibt es in einem Polypeptid und einem 

 Eiweißkörper zwei Teile: einen, der über die Funktion entscheidet, und einen 

 zweiten, in dem sich die Eigenarten der Tierart und-rasse auswirken kann. Der 

 erste Teil wiederholt sich bei allen Tieren, die das Hormon bilden, so wie sich 

 gewisse morphologische Strukturen und Zellartcn wiederholen. 



An den Hämoglobinen könnte man den Einfluß der Artspezifität besonders 

 gut studieren. Überall transportieren sie den Sauerstoff, unterscheiden sich aber 

 in der Affinität zu ihm und zum Kohlenmonoxyd, ferner in der Krystallform 

 und in den Immunreaktionen. Die Unterschiede liegen nur in der Eiweiß- 

 komponente, da die Farbstoffkomponente überall die gleiche ist. Leider weiß 

 man sehr wenig von ihren Aminosäurescquenzen, kennt nur bei einigen die 

 Anzahl der Peptidketten und die Aminosäuren am Amino-Ende. Die nachfol- 

 gende Tabelle [10] gibt (S.245) darüber Auskunft. 



Aus der Tabelle geht hervor, daß — wenigstens nach den Endaminosäuren zu 

 schließen — das Hämoglobin des Pferdes mit dem des Esels und das der Rinder 

 mit dem der Schafe verwandt ist. So reagieren Antikörper, die das Kaninchen 

 gegen Pferdehämoglobin erzeugt hat, auch mit dem Eselhämoglobin; ferner 

 reagieren Antikörper gegen Rinderhämoglobin auch mit dem Schaf hämoglobin. 

 Dagegen reagieren die Antikörper gegen Pferde- und Eselhämoglobin nicht mit 

 Rinder- und Schaf hämoglobin und umgekehrt. 



