Die Kontinuität des Eiweisses 247 



der rechten Seite stehen mehr und andere Aminosäuren als im a-Intermedin 

 [i6a]. 



Ser. Tyr. Ser. Met. Glu. His. Phe. Arg. Try. Gly. Lys. Pro. Val 

 123 4 56 7 8 9 10 II 12 13 



a- Intermedin 



Asp.Glu.Gly.Pro.Tyr.Lys.Met.Glu.His.Phe.Arg.Try.GIy.Ser.Pro.Pro.Lys.Asp 

 I 23 4 5 6 7 8 9 10 II 12 13 14 15 16 17 18 



/9-Intermedin 



2. SYNTHESE UND UMFORMUNG VON PROTEINEN 



Die Wirkung der Gene äußert sich wahrscheinUch auf zweierlei Weise; denn 

 ein Teil der Proteine wird direkt aus den Aminosäuren synthetisiert, ein zweiter 

 Teil entsteht durch Umformung aus anderen, indem Peptide oder Aminosäuren 

 abgespalten werden. An sich könnten auch Peptide und Aminosäuren angela- 

 gert werden. Aber wir können noch nicht übersehen, in welchem Umfang die 

 Transpeptidation tatsächhch stattfindet. 



Vermutlich sind es nur wenige Proteine, die die Zelle direkt aus den Amino- 

 säuren synthetisiert, aus denen sie dann je nach Bedarf andere bildet, die eine 

 bestimmte Aufgabe zu erfüllen haben. So werden wohl die Hormone der 

 Hypophyse aus höhermolekularen Proteinen durch proteolytische Fermente 

 herausmodeUiert. In den primären Proteinen muß die besondere Kombination 

 der Aminosäuren der sekundären Proteine vorgebildet sein. Offenbar wirkt ein 

 Gen schon bei der Synthese des primären Proteins mit und sicherHch auch bei 

 der Erzeugung des Fermentes, welches das primäre in das sekundäre Protein 

 umwandelt. 



Am einfachsten ist die Umformung zu verstehen. Das proteolytische Ferment 

 schält aus dem Muttereiweiß die wirksame Kombination der Aminosäuren 

 heraus. 



Wenn die unwirksame Vorstufe eines Fermentes in die wirksame Stufe 

 übergeführt wird, so ist das das gleiche wie die Umformung von einem Protein 

 in ein anderes. In der Regel werden dabei Peptide oder Aminosäuren abgespalten. 



Die Aktivierung ist ihrem Wesen nach eine begrenzte Hydrolyse. Das aktive 

 Ferment hat ein niedrigeres Molekulargewicht als seine Vorstufe, wenn es nicht 

 wie das Chymotrypsin nachträghch zu größeren Komplexen aggregiert. Das 

 Molekulargewicht des Pepsinogens beträgt ungefähr 42.000, das des Pepsins 

 38.000. Das Molekulargewicht des Trypsinogens ist nicht bekannt, aber man 

 weiß, daß bei der Aktivierung eine andere Aminosäure (Isoleucin) an das 

 Amino-Ende kommt und die bisherige (Valin) verschwindet. Im Chymo- 

 trypsin sind die Peptidketten wahrscheinUch zu einem Ring geschlossen, imd 

 es werden mindestens zwei Peptidbindungen geöffnet, wenn es aktiviert wird 



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Weitere Beispiele für die Umformung von Proteinen sind die Bildung von 

 Paracasein aus Casein bei der Labgerinnung und die des Fibrins aus Fibrinogen 

 bei der Blutgerinnung. 



Die Erzeugung eines Fermentes ist nach der gegenwärtigen allgemeinen 



