Die Bedeutung der Virusforschung für 



die Erkenntnis biologischer 



Vermehrungsvorgänge 



G. SCHRAMM 



Max-Planck Institut für Virusforschung, Tübingen, Germany 



Ein wichtiger Weg, um dem Problem der Entstehung des Lebens näher zu 

 kommen, besteht in der Analyse der chemischen Prozesse in den Lebewesen. 

 In dem Maße, wie es gelingt, die Vielfalt der Lebenserscheinungen auf allge- 

 meine Grundsätze zurückzuführen, wird die Angabe von Minimalbedingimgen 

 erleichtert, die für das Zustandekommen des Lebens notwendig waren. 



Nach den Überlegimgen von A. L Oparin, Staudinger und G. V. Schulz [i] 

 ist für das Leben die Bildung hochmolekularer Substanzen eine wichtige Voraus- 

 setzimg, da nur mit großen Molekülen eine genügend hohe Spezifität erreicht 

 werden kann und nur so ein Auseinanderdififundieren der einzelnen Kompo- 

 nenten eines Lebewesens verhindert werden kann. Die Frage, die wir hier 

 behandeln wollen, ist also die nach der Bildimg makromolekularer Substanzen 

 in der Natur. Die biochemische Forschung der letzten Jahre hat gezeigt, daß 

 die Bildung der wichtigsten biologischen Makromoleküle, der Polysaccharide, 

 der Nucleinsäuren und Proteine, überraschend ähnhch verläuft. Die energielie- 

 femde Reaktion besteht in allen Fällen in der Bildung von Phosphorsäure oder 

 eines Phosphorsäureesters, z.B. von Adenosinphosphat. 



Diese Reaktion kann auch im Reagenzglas vorteilhaft zur Synthese hoch- 

 molekularer Substanzen ausgenützt werden. Zusammen mit meinen Mitar- 

 beitern Restle [2], Brunn-Leube [3] und Wissmann [4] haben wir einige Reak- 

 tionen zur Herstellung definierter höherer Peptide untersucht. Der Aufbau 

 einer Peptid-Bindung erfordert eine Energie von etwa 3-4 kcal/Mol. Eine 

 befriedigende Ausbeute an höheren Peptiden läßt sich nur erreichen, wenn 

 man von energiereichen Derivaten der Aminosäuren ausgeht. Wir untersuchten 

 zunächst ein bereits von E. Fischer angegebenes Verfahren, das im Erhitzen 

 der Methylester der Peptide besteht. Hierbei erfolgt unter Abspaltung von 

 Methanol eine Polykondensation. Bei Dipeptiden erhält man vorzugsweise die 

 ringförmigen Diketopiperazine, beim Erhitzen von Tri- und höheren Peptid- 

 Methylestern erhält man langkettige Verbindungen. 



Neuerdings wurde von Wissman und mir [4] festgestellt, daß man auch ausge- 

 hend von den freien Tripeptiden eine glatte Polykondensation erreicht, wenn man 

 diese in Gegenwart von Polyphosphaten in einem wasserfreien Medium einige 

 Stunden auf 100 °C erwärmt. 



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