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Aufgrund von Sedimentations- und Viskositätsmessungen kommt der Haupt- 

 komponente der infektiösen RNS ein Molgewicht von etwa 2,3 Millionen zu 

 [15]. Kleinere Beimengungen von abgebautem Material mit niedrigerem Molge- 

 wicht erwiesen sich als nicht infektiös. Dies wurde durch Abbauversuche mit 

 Ribonuclease bestätigt. Die quantitative Auswertung dieser Versuche ergab, 

 daß wahrscheinlich ein einziger Bruch des Nucleinsäurestrangs genügt, um die 

 Infektiosität zu zerstören. Nach diesen Ergebnissen scheint nur die intakte RNS 

 in der Lage zu sein, die Biosynthese des Virusproteins in der Zelle zu induzieren. 

 Aufgrund von Sedimentationsversuchen, die in destiUiertem Wasser vorgenom- 

 men wurden, kommen Fraenkel-Conrat et al. [14] zu dem Schluss, daß auch 

 Teilchen mit niederem Molgewicht infektiös sein können. Diese Folgenmg ist 

 jedoch nicht zwingend, da aus der Sedimentationskonstanten allein keine 

 Aussagen über das Molgewicht gemacht werden können. In destilliertem Wasser 

 erfolgt bei der RNS, wie bei anderen Polyelektrolyten, eine Streckung des 

 Moleküls, bei der die Sedimentationskonstante ohne Änderung des Molgewichts 

 erniedrigt wird, während die Viskosität ansteigt. 



Die weitere Aufgabe besteht nun darin, zu untersuchen, wie die Bildimg des 

 Virusproteins in der Zelle erfolgt. Versuche von Wildman et al. [16] und einige, 

 die wir mit Engler [17] durchführten, zeigen, daß bei Infektion mit der freien 

 RNS die Latenzphase wesentlich kürzer ist, als wenn man Protein-haltiges 

 Virus zur Infektion benützt. Die erste Phase der Infektion besteht also in einem 

 Abstreifen der Proteinhülle. Die weiteren Phasen sind noch tmgewiss. Insbe- 

 sondere ist noch nicht klar, in welchem Teil der Zelle, dem Nucleus oder dem 

 Cytoplasma, die Virussynthese vor sich geht. Neuere Versuche von Jeener et al. 

 [18] machen es sehr wahrscheinlich, daß das A-Protein eine Vorstufe des Virus 

 darstellt. Die Synthese des Virus wird also vermutlich auf ähnlichem Wege 

 erfolgen wie die Reconstitution, die von Fraenkel-Conrat [19, 20] beschrieben 

 wurde. 



Die Aggregation des Nucleinsäure-freien A-Proteins zu stäbchenförmigen 

 Partikeln wurde zuerst 1947 beschrieben [21] und seitdem in allen Einzelheiten 

 sowohl mit physikalisch-chemischen Methoden [22] als auch röntgenographisch 

 [23] untersucht. Die kleinste Untereinlieit des TMV ist ein Peptid mit einem 

 Molgewicht von etwa 16.500. Sechs dieser Peptideinheiten vereinigen sich in 

 Lösung zu dem A-Protein mit einem Molgewicht von etwa 100.000 (pH 10). 

 Bei Erniedrigung des pH tritt das A-Protein über mehrere Zwischenstufen zu 

 einem Stäbchen zusammen, das nach seinem äusseren Durchmesser und seiner 

 Form dem ursprüngHchen TMV sehr ähnUch ist. Besonders charakteristisch ist 

 eine Zwischenstufe, die aus einem Proteinscheibchen mit einer Dicke von etwa 

 70 A und einem zentralen Loch besteht. Mehrere derartige Scheiben legen sich 

 dann zu einem Stäbchen aufeinander. Die Röntgenuntersuchungen von Franklin 

 [24, 25] zeigen, daß die Peptideinheiten im TMV spiralig angeordnet sind. Vom 

 theoretischen Standpunkt ist es wichtig, darauf hinzuweisen, daß die Form des 

 hierbei entstehenden Hohlzylinders durch die Form der Pcptiduntercinhciten 

 definiert ist und keine zusätzlichen Katalysatoren für die spezifische Anordnimg 

 benötigt werden. Durch Vergleich der Röntgcndiagrammc des reaggregierten 

 A-Proteins mit dem Nucleinsäurc-haltigen Virusstäbchen konnte auch die Lage 



