Synthèse Enzymatique des Rihopolynucléotides 355 



Le polynucleotide au fiir et à mesure de sa formation précipite dans le 

 mélange d'incubation lié à ime protéine provenant de la préparation enzymatique. 

 La plus grande partie du polynucleotide se présente sous cette forme insoluble. 

 Dans cette réaction la préparation enzymatique fournit donc en même temps la 

 protéine comme réactif et l'enzyme, ce qui explique probablement la faible 

 quantité de produit synthétisé. Nous ne savons pas à l'heure actuelle si le poly- 

 mère s'unit à la protéine de l'enzyme ou à ime protéine contaminant la pré- 

 paration enzymatique. 



Dans beaucoup de cas il a été possible d'isoler la 'nucléoprotéine' formée 

 sous forme de fibres insolubles dans l'eau et biréfringentes [35] (Figures 4, 5, 6). 

 Le polynucleotide est isolé de la nucléoprotéine en dénaturant les protéines par 

 un détergent, la majeure partie des protéines devient insoluble et en général la 

 préparation de polynucleotides ne contient plus de protéines détectables. 



Le polynucleotide synthétisé par l'enzyme de levure peut être différencié de 

 celui synthétisé par l'enzyme bactérien, non seulement par les données isoto- 

 piques mais en se basant sur les faits suivants [35]. 



(i) Le spectre d'absorption du polymère A (synthétisé par l'enzyme à^Azoto- 

 bacter) présente un maximum à 257 m/x à pH 7, à pH 4 celui-ci se déplace à 

 252 mjii, ce qui correspond à un changement de structure du polymère. Le poly- 

 nucleotide de levure à un maximum à 259-260 m^, à pH 7 et celui-ci ne change 

 pas à pH 4. Le spectre de ce dernier est d'ailleurs plus étalé que celui du poly- 

 mère A. 



(2) Le polymère de levure ne réagit pas avec le polymère U synthétisé par 

 l'enzyme d'Azotobacter. 



(3) Alors que le polymère A ainsi que les dérivés de l'adénosine réagissent 

 avec la formaldehyde en donnant un changement de spectre, le polymère de 

 levure ne réagit pas ou réagit très peu avec la formaldehyde, c'est variable 

 suivant les préparations. Cela suggère que certains groupements aminés ne sont 

 pas libres. 



(4) Le polymère de levure a une mobihté différente de celle du polymère A 

 à pH 7 et à pH 3,75. 



La Figure 7 montre le résultat d'une électrophorèse à pH 3,75. A ce pH le 

 polymère A reste au point de départ, les charges de sa molécule étant neutra- 

 lisées. L'AMPs', l'AMPs', l'ADP, l'ATP, se meuvent vers l'anode avec des 

 vitesses croissantes. 



Le polymère de levure a une mobihté plus grande que l'ATP. Il contient donc 

 plus de charges négatives que le polymère A, ce qui est en accord avec le résultat 

 précédent à savoir que le polymère de levure contient plus de phosphate que 

 le polymère A. 



Les produits d'hydrolyse du polymère de levure par l'alcah, l'acide et la ribo- 

 nucléase des feuilles ne correspondent ni à l'AMPa', AMP5' ou adenine. La 

 structure de ces produits est à l'étude. 



Nous n'avons donc à l'heure actuelle qu'ime connaissance très fragmentaire du 

 mécanisme enzymatique et de la structure du polynucleotide formé par le ou 

 les enzymes de levure. On peut toutefois affirmer qu'aussi bien le mécanisme 

 enzymatique que la structure du polymère formé diffèrent de ceux trouvés avec 



