VEvolution Biochimique 507 



Convergence biochimique 



Quand des constituants biochimiques sont analogues sans être isologues, 

 comme c'est le cas pour l'hémoglobine et l'hémocyanine, on dira qu'il y a con- 

 vergence biochimique. 



Evolution hétéromorphique 



L'isologie phylogénique que présentent les chlorocruorines et les hémoglobines 

 d'Annéhdes fournit un exemple de ce qu'on peut appeler une évolution hétéro- 

 morphique, traduite par l'acquisition d'un constituant modifié, d'une isologie 

 moins complète. Les hémoglobines à affinité forte pour l'oxygène apparaissent 

 aussi comme plus primitive que les hémoglobines à affinité faible, et c'est là 

 une évolution hétéromorphique de leur constituant protéique. 



Chez les animaux supérieurs, la dissociation de l'hémoglobine varie avec son 

 oxygénation. L'oxygénation de l'hémoglobine déplace son point isoélectrique: 

 chez le cheval, par exemple, alors que le point isoélectrique de l'hémoglobine 

 réduite correspond au pH 6,78, celui de l'oxyhémoglobine correspond au pH 

 6,65. Au pH isoélectrique, l'hémoglobine fixe des quantités équivalentes, assez 

 faibles, d'acides et de bases, mais le pH régnant dans les hématies étant alcalin 

 par rapport au point isoélectrique, l'hémoglobine s'y trouve à l'état de sel, en 

 combinaison avec des bases. 



Au pH du sang, l'hémoglobine se comporte comme un acide polyvalent dis- 

 posant d'au moins cinq groupements acides par atome de fer. 



L'oxyhémoglobine du cheval dont le point isoélectrique correspond au pH 

 6,65, contient, entre autres, une fonction acide (ou un groupe de fonctions) 

 faiblement dissociée dont le pK = 6,16. Cette fonction, dans les hématies du 

 sang oxygéné de cheval dont le pH est égal à 7,1, est en grande partie saturée 

 par des bases. L'hémoglobine présente un caractère moins acide, puisque son 

 point isoélectrique est au pH 6,8. Cette modification du point isoélectrique par 

 suite de la variation d'oxygénation est due à une forte diminution de la dis- 

 sociation des groupements acides voisins du groupement oxygénable. Leur pK 

 passe de 6,16 à 7,80. Lorsqu'une telle transformation se produit dans un muieu 

 dont le pH ne varie pratiquement pas, elle comporte la hbération des bases 

 fixées à cette fonction. Le fait que la réduction du sang relève la courbe d'absorp- 

 tion du CO2, connu sous le nom d' 'effet Haldane', apparaît comme un caractère 

 d'évolution de l'hémoglobine au niveau de son constituant protéique et par 

 conséquent un fait d'évolution hétéromorphique. On ne le décèle pas, en effet, 

 dans le sang de la raie, de la roussette Mustelus canis ou de l'Echiurien Urechis 

 caupo qui contiennent des hémoglobines dont la dissociation ne varie pas avec 

 l'oxygénation. 



L'évolution hétéromorphique des protéines est évidemment, comme l'indi- 

 quent déjà les exemples ci-dessus, un aspect essentiel de l'évolution des organ- 

 ismes. Des travaux récents, permettant de saisir plus clairement les aspects 

 hétéromorphiques de protéines plus ou moins isologues, ouvrent des perspec- 

 tives nouvelles à ces études. 



