Ammoniaque et V Assimilation Autotrophe de V Azote 



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Le processus de ramination de l'acide a-cétoglutarique par l'ammoniaque 

 s'effectue de la manière la plus active à un pH de 7,7. On signalera que cette 

 réaction se stimule par la cozymase. Il est un fait fort notoire que se fait jour lors 

 de la comparaison des doimées relatives aux conditions de la biosynthèse enzy- 

 ma tique de l'acide glutamique chez les différents organismes. C'est que le pH 

 optima pour la synthèse de l'acide glutamique par la voie de l'amination réduc- 

 trice de l'acide a-cétoglutarique par l'ammoniaque est pratiquement le même 

 pour les organismes les plus variés : chez les animaux ce pH optima est de 7,45, 

 chez les microorganismes de 7,5 et chez les végétaux supérieurs de 7,7. La 

 préparation purifiée de l'enzyme, catalysant l'amination réductrice de l'acide 

 a-cétoglutarique par l'ammoniaque a été obtenue et étudiée par Strecker [10]. 



L'assimilation de l'ammoniaque s'effectue non seulement sous la forme 

 d'acide glutamique mais encore sous celle d'acide aspartique dont la formation 

 est due soit à une réaction entre l'ammoniaque et l'acide fumarique sous l'action 

 de l'aspartase, soit à l'amination réductrice de l'acide oxalacétique par l'anmio- 

 niaque. La présence d'aspartase chez les Bactéries a été mise en évidence par 

 plusieurs chercheurs [11]. C'est dans les travaux de Ellfolk [12] que l'on trouve 

 ime étude détaillée de cet enzyme. Les expériences réalisées dans notre laboratoire 

 ont montré que les végétaux supérieurs réalisent la même synthèse de l'acide 

 aspartique à partir de l'acide fiunarique et de l'ammoniaque. 



Quant à la synthèse de l'acide aspartique au moyen de l'amination de l'acide 

 oxalacétique, ce processus a été établi par nous pour les homogénats obtenus 

 à partir de plantules de pois, pour les préparations enzyme et pour des 

 plantules vivantes dans lesquelles ont été infiltrés de l'acide oxalacétique et de 

 l'ammoniaque [13]. 



L'alanine joue elle aussi un rôle important (après l'acide glutamique et 

 l'acide aspartique) en tant que produit de fixation de l'ammoniaque assimilé. 

 Cela a été montré pour une série de microorganismes et ressort avec le plus 

 d'évidence des résultats de Fairhurst, King & Sewell [14] obtenus avec des 

 cellules lavées de Bacillus subtilis. 



Les résultats de l'une de ces expériences sont reproduits dans le Tableau 2. 



Tableau 2 

 Formation d' alanine par les cellules lavées de B. subtiHs 



Il importe de signaler qu'au cours des expériences de Fairhurst, King & 

 Sewell il se formait par la voie d'amination réductrice par l'ammoniaque de la 

 valine à partir de l'acide a-céto/^ovalérianique, de la leucine à partir de l'acide 

 a-cétowocaproique et de l'acide a-aminobutyrique à partir de l'acide a-cétobu- 



