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réalisé une molécule albiiiiiineuse qui pèserait 

 environ 15.000 et qui coiiliendrait par exemple 

 125 noyaux type tryptophane (poids mol. 204) ou 

 leucine (p. m. l.'M) ou ornilhiné (p. ni. 132), les 

 uns uniques dans leur genre, les autres répétés 

 plusieurs fois, jusqu'à 20 fois, avec une inépui- 

 sable variété de combinaisons. Mais si la syn- 

 tiièse a obtenu des termes de plus en plus élevés 

 et même une chaîne aussi longue que l'octodéca- 

 peptide (qui soude 15 mol. de glycocolleàS mol. 

 de leucine [l'^ischer]), la nature est loin d'avoir 

 réalisé toutes les combinaisons qui nous parais- 

 sent possibles, pas plus qu'elle ne forme toutes 

 les molécules des sucres que la théorie prévoit. 

 On note pouitant des liaisons constantes de cer- 

 taines molécules, par exemple tfuanidine et or- 

 nilhine qui se rencontrent toujours ensemble et 

 rappellent les corrélations de caractères si fré- 

 quentes en biologie. 



Kn supposant, avec Maquenne, que chaque po- 

 lypeptide renferme une centaine dégroupements 

 élémentaires ; que chacun de ces groupes, en pé- 

 nétrant dans la molécule, entraîne, comme chez 

 les sucres, la formation de deux isomères stéri'o- 

 chimiques nouveaux, on trouve que le nombre 

 total des corps possibles doit être écrit avec 

 trente et un cliilTres... quelque nombre telle- 

 ment élevé que chaque cellule vivante dans l'Uni- 

 vers pourrait avoir son albumine spéciale. 11 y a 

 cependant de fortes raisons de croire que les pep- 

 tones naturelles sont des mélanges de moyenne 

 complexité allant des tétra auxoctopeptides seu- 

 lement: au delà, on obtient des corps donnant 

 les réactions des albumoses, si cette distinction 

 à l'aide des réactifs n'était appelée à s'éclipser 

 devant « l'importance du nombre, de la nature 

 et du mode d'association de ces acides aminés » 

 (Lambling). 



l'Infin, lorsque les polypeptides arrivent à fixer 

 ensemble une vingtaine de ces composés fonda- 

 mentaux, Fischer admet qu'on touche à la limite 

 de leur capacité d'association et qu'on se trouve 

 en présence de véritables albumines. — Une 

 preuve indirecte, d'ordre physiologique, del'im 

 porta n ce du mode d'association de ces acides, nous 

 est fournie par l'exemple du système «alanyl-gly- 

 cine » ([ui subit le dédoublement par le suc pan- 

 cn-alique, alors que le système inverse « glycyl- 

 alanine » n'est pas dédoublé. L'organisme nous 

 révèle ainsi de quels moyens imprévus il dis- 

 pose pour conférer à des protéiques ou à leurs 

 fragments une résistance spéciale (Lambling). 



On sait que lescarbones des albumines offrent 

 trois types de liaison, soit en chaîne ouverte 

 avec 6 atomes de C au maximum, — soit en 

 chaîne fermée, avec 9 atomes de C au maximum 



(ce sont les noyaux aromatiques sur lesquels, 

 dans tout acide aminé, le groupe glycocolle ou 

 un équivalent vient toujours s'insérer en posi- 

 tion a), — soit eiilln en chaîne hétérocyclique, 

 type tryptophane, avez onze atomes de C et liai- 

 son a/.otée. Outre son glycogène d'infiltration, 

 libre et mobile, chaque albumine renferme du 

 glycogène de constitution qui reste fixé à la molé- 

 cule : on n'y retrouve jamais toutefois les noyaux 

 d'acides gras élevés, à 16 ou 18 C, qui jouent un 

 si grand rôle dans les « échanges », résultats 

 globaux des analyses physiologiques. 



Après les albumines, les substances les plus 

 répandues dans les plasmas cellulaires sont les 

 nucléines, qui, en dépit de leur nom, ne sont 

 pas spéciales au noyau, ni même éléments exclu- 

 sifs de la chromatine : c'est un terme générique 

 qui réunit toutes les substances à la fois protéi- 

 ([ues et phosphorées de la cellule. 11 s'agit de 

 groupements d'acidesaminés ordinaires auxquels 

 se joignent des chaînons d'acide phosphorique 

 pour donner des prod^uits du type caséine ; si on 

 yajoute des radicaux ferrugineux, on obtient les 

 vitellines des œufs d'oiseaux et les ichtulines 

 deso^ufs de poisson. Certains nucléoprotéides 

 cependant sont plus particuliers aux noyaux et 

 renferment en plus des bases puriques et pyri- 

 midiques etdes hydrates de carbone : ce sont les 

 plus compliqués de tous les plasmas vivants et 

 on les trouve aussi bien dans les levures, les 

 bactéries, les champignons que dans les glandes 

 de l'économie. — Une diastase naturelle, la nu- 

 cléase, dégradant les nucléoprotéides, libère 

 d'un côté une protéine (albumine, globuline, 

 histone) et une nucléine, celle-ci, à son tour, se 

 dissociant en un autre fragment protéinique et 

 un acide nucléique. 



(]et acide nucléinique est le support le plus 

 répandu du phosphore, dont il renferme 14 % 

 (Kossel) : et il vient s'associer aux protéiques non 

 phosphores étudiés plus haut pour former les 

 plasmas fondamentaux du cytoplasme aussi bien 

 que du noyau : seulement, dans les nucléoalbu- 

 mines du cytoplasme, la proportion d'acide nu- 

 cléique devient très faible et la teneur en l' tombe 

 à 1/2 ou 1 "/q. Ce même acide nucléique, abon- 

 dant dans les spermatozoïdes des animaux, des 

 Poissons particulièrement, se retrouve identique 

 au moment de la germination dans le pollen, les 

 ovules et les embryons des plantes (Osborne et 

 Marris). 



Un dernier groupe des constituants cellu- 

 laires comprend cette catégorie plutôt physique 

 que chimi([ue de corps qu'Overton a dénommés 

 lipoïdes : substances à fonction colloïde, ,ex- 

 Iraordinairement hydrophiles, qui paraissent 



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