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D-^ L.-C. 3IAILLARD — LES l'RPÏIDI-S 



Les acides aminés que l'on peut retirer des ma- 

 tériaux de l'organisme, et qui portent tous, comme 

 on le sait, leur fonction aminée en position a par 

 rapport au carboxyle, peuvent donc, soit s'unir 

 doublement deux à deux pour former des 2 : 5- 

 diacipipérazines, soit se greffer indéfiniment en 

 longues chaînes ouvertes. 



On considère aujourd'liui les matières albumi- 

 noïdes comme formées essentiellement, pour la 

 majeure partie de leur molécule tout au moins, 

 d'un semblable entassement d'acides aminés, en- 

 chaînés les uns aux autres par déshydratation 

 entre les groupes — COOH et — AzH^ c'est-à-dire 

 par le chaînon — CO.AzH — répété un très grand 

 nombre de fois dans l'intérieur de la molécule. 

 C'est la rupture successive de ces chaînons — CO. 

 Azil — par riiydratation qui produirait la dégrada- 

 tion progressive de la matière albuminoïde, en 

 l'amenant, à travers les stades variés d'albumoses 

 et de peptones, jusqu'à l'état définitif de simples 

 aminoacides. Les peptones elles-mêmes devraient 

 donc être considérées encore comme des chaînes 

 complexes d'acides aminés, et c'est ce qui a sug- 

 géré à E. Fischer le nom de ppplides ou polypcp- 

 tides pour les chaînes d'aminoacides que Th. Cur- 

 lius ou E. Fischer lui-même ont réussi à créer par 

 les procédés synthétiques que nous décrirons plus 

 loin. 



Avant d'étudier le rôle prépondérant que les 

 recherches modernes ont atlribué, dans la struc- 

 ture des molécules protéiques, à l'enchaînement 

 réciproque des groupes aminés et carboxylés 

 R.AzII.CÛ.H', il nous semblerait injuste de ne pas 

 rappeler ici en quels termes précis P. Schiilzen- 

 berger insistait déjà sur cette notion, à la suite de 

 ses travaux sur la décomposition de l'albumine par 

 la baryte à l()U° et à ^200°. 



« Remarquons, disait-il', que le nombre des 

 molécules d'eau fixées pendant la réaction (31 mo- 

 lécules] est très rapproché du nombre des atomes 

 d'azote contenus dans l'albumine (3() atomes). La 

 différence s'explique naturellement par la produc- 

 tion d'anhydrides. Ainsi le groupe urée CO (.\zH^)' 

 ne fixe, pour se dédoubler en CO' -f- :iAzI[ ', qu'une 

 seule molécule d'eau. 



« On peut donc considérer comme prouvé que la 

 rupture de la molécule complexe de l'albumine en 

 divers termes se fait par hydratation entre des grou- 

 pes élémentaires azotés et des groupes élémentaires 

 carboxylés. Le dédoublement est de la forme : 



U.Azll.CO.H' + II.(HI = lt.Azll-+ It'.Cd.dil 



R el II' représentant des résidus quelconques plus 

 ou moins complexes. 



' P. ScHiiizEMiEiiGEn : Tniilé de Chiiiii 

 \>. l.;0. Paris. \KW. 



i-iu-iaif. l. VI, 



« Ce fait capital est un résultat direct de l'expé- 

 rience , il domine l'histoire du dédoublement de 

 l'albumine par la baryte et ne doit jamais être 

 perdu de vue. >■ 



Laissons de coté la naissance de l'urée par hy- 

 dratation secondaire, sous l'action de la baryte, de 

 l'arginine, dont on ne connaissait pas le rôle au 

 temps de Scliiitzenberger, et occupons-nous de la 

 partie principale de la molécule. Si, dans ses re- 

 cherches, Scliiitzenberger était parvenu à transfor- 

 mer la presque totalité de l'albumine en acides 

 aminés, nul doute qu'il eût reconnu la grande 

 généi-alité du mode de liaison ( — CO.AzH — ) entre 

 carboxyle et aminogêne, liaison sur laquelle il 

 venait lui-môme d'attirer l'attention. Mais, si l'hy- 

 drolyse du blanc d'œuf par la baryte à 200° lui 

 avait effectivement fourni de la tyrosine et des 

 leucines (alanine, acides aminobutyrique et ami 

 novalérique, leucine), il restait néanmoins une furl' 

 proportion (plus de la moitié) de l'albumine sous 

 forme de substances variées, auxquelles Scliiitzen- 

 berger donnait les noms d'acides hydroprolt'iques, 

 leucines, acides protéiques, et glacoproléiiies [3, et 

 dans lesquelles il supposait que l'azote, engagé 

 dans des liaisons de la forme : 



— (Cil'/' — AzIl — {Cll=j"' — 



n'était pas en relation avec le carboxyle. 



Depuis lors, l'attaque des albuminoïdes, non 

 plus par la baryte, mais au contraire par les acides, 

 tels que l'acide chlorhydrique cuncentré bouillant 

 (Cohn'), s'est révélée comme un moyen plus fruc- 

 tueux pour l'élude, et a notablement élargi le 

 domaine des acides aminés. L'étude de ceux-ci r-i 

 devenue beaucoup plus précise grâce à un udu 

 veau procédé de séparation imaginé par E. Fisctn r 

 el qu'il n'est pas superflu de décrire ici, puisqu il 

 repose sur l'intervention de ces mêmes éthers (|ui 

 vont nous servir tout à l'heure pour la synthèse 

 des polypeptides et de leurs dérivés. Les aciihs 

 aminés jouissent, en effet, de la fâcheuse propriili' 

 de donner des cristallisations mélangées, soit qu'ils 

 forment de véritables individus cristallins mixtes, 

 soit tout simplement que leurs différences de solu- 

 bilité soient trop faibles pour constituer un niOMii 

 pratique de séparation. Bref, il est extrêmemiiit 

 difficile, pour ne pas dire impossible, de .sépanr 

 ces corps par cristallisation fractionnée : les cim- 

 stantes physi(|ues des acides aminés décrits autre- 

 fois comme purs s'en ressentent, et plusieurs anlirs 

 sont restés longtemps inaper(,us. 



Dans la technique actuelle, lor-(iue la matière 

 albuminoïde a été hydrolysée par l'action des 

 acides, par une ébullition prolongée avec l'acide 



• R. CoFi.N : X. plivsiol. Clin».. I. XXII, p. 1.".3, 1897. 



