D L.-C. MAILLARD 



I.KS l'KI'TIDKS 



127 



">■ alanyl-ijhxiiie. 

 </-al.Tnvl-;;lycin«». 

 /-nlanyl-ulycino. 



> alaiiyl-alaniiK'. 



> alalivl-lrlliiiii' A. 

 alaiivl-liuiin.' B. 



alaiiYl-|ilii''n\ lalaiiiiie. 

 »-aiiiiiuibnl\ i vl-ylvcini". 

 I» ac. »-atiiiiiciliulyryl-a-aniini>liulyiiiiiu' A. 

 ac. »-aiiiiuo|)iityiyl-a-amini)butyiiiiUf U. 

 a-aiiiinnisiivaléryl-glyi'ine. 

 li'iiryl-ïlMln.'. 

 leucyl-alaiiiiii'. 

 leiiiyl-li'iK iiii'. 



a-leui yl-lilii'iiylalanino. 



,;-li'Utyl-|)l>énylalanine. 

 -l" l('Ucyl-/-tyio.sine. 

 leui-yl-priiliin'. 



ac. Ieucyl-asparliciui3. 



leucyl-asparasîiDe. 

 ^ leuoyl-isosérine A. 



leucyl-isosérine B. 



fihényliilycyl-glyciiie. 



Iilii'iiylslycyl-alanine A. 



lilii'iiyL'Iycyl-alanine B. 



.11-. |ilK'nylj;lycyl-asparlique. 



plit''nyl^lyoyl-asparai,'ine. 



plu-nylalaiiyl-plu'-nylalanine. M := iVl 



in'olyl-alaiiiiie. 



aspara^'yl-iuonoglycine. 



Tvipeptides. 



liiglycyl-glycine. 



ilisjlycyl-pliénylalanine. 



(Iii.'lyiyl-cysliiie. 

 " iilyiyl-leucyl-alaniiiP. 

 f- alanyl-glyryl-slyciiie. 



(lialaiiyl-alaninc. 

 -j- dialanyl-iyslini'. 



> alanyl-leiuyl-slyciiK». 



> leucyl-s;lycyl-i.'lyrine. 

 leucylglycyl-li'ucine. 

 |pu<'yl-s!lyi'yl-phi''nylalanine. 

 Iem-yl-alanyl-iîly<-ini> \. 

 |i»ucyl-alanyl-i.'lycine B. 

 leucyl-alanyl-alanim; .\. 

 li'Ui-yl-alanyl-alanine B. 



-j- ililnui-yl-i-ysline. 



Ii-uryl-i-leucyl-plii'-nylalanine. 



phi'-nylalanyl-alyryl-iîlyrine. 



.i.sparagyl-alanyl-alanine. 



M = 301 



V. — PlIOllllÉTKS DES l'OLÏPEPTlUES. 



Après avoir c'tudii' la mélliode générale qui 

 pcrniel d'oblenir les polypeplides, on peut se de- 

 maodiT <(uellos sont les propriétés de ces sub- 

 stances. Elles dérivent, comme on pouvait s'y 



l. XXXVl. p. 2982, 2993, 1903; t. XXXVII. p. 21.SG. 2.S42, 30(12, 

 SOTI. 33m.. 45T.->. i:.»:.. 190» : t. XXXVIII, p. 605, 2.T;5. 2914, 

 190.1: et >i.ins Liebitfg Ano. d. Cb'm. u. l'iiarm., t. CCCXL, 

 p. 183. l^i. 152. 132. \ri. ISO, 190, 1905. 



attendre, de celles des acides aminés eux-inèmes. 

 C'est ainsi que les polypeplides sont des corps 

 solides, bien cristallisés, ne fondant qu'à des tem- 

 pératures élevées (:200", 2.")0°, et plus). Les polypep- 

 lides sont assez facilement soluble.s dans l'eau, au 

 moins pour ceuxqui dérivent desacidessupérieurs, 

 car les polypeplides dérivés du glycocoUe sont 

 moins solublcs, à l'exemple du glycocolle lui-même. 

 Les polypeplides sont plus ou moins solublcs dans 

 l'alcool, peu dans les dissolvants neutres. 



Comme les aminoacides simples, les polypep- 

 lidesjouissent d'une double fonction : basique, se 

 traduisant par la formation des chlorhydrates et 

 autres sels, et acide. C'est à cette deuxième fonc- 

 tion qu'il faut rapporter les éthers, dont nous 

 avons vu la facile préparation, et la propriété qu'ont 

 les polypeplides de se dissoudre dans les alcalis. 



Une question intéressante est celle des isomé- 

 ries d'ordre stéréochimique qui se révèlent dans la 

 famille des peptides. Sauf le glycocolle, tous les 

 acides aminés que fournit la décomposition des 

 albuminoides, et qui entrent dans l'architecture des 

 peptides, renferment un carbone asymétrique. Les 

 glycyles mis à part, tout peptide à n chaînons ren- 

 ferme donc /) carbones asymétriques et doit pou- 

 voir se présenter, d'après les lois générales de la 

 stéréochimie, sous 2" formes stéréochimiques diffé- 

 rentes, racémisables deux à deux. Par exemple, 

 l'alanylleucine : 



I 

 AzlP — CH - 



CO — AzH ■ 



C'H» 

 - un — COOU, 



renfermant deux carbones asymétriques, désignés 

 ici par des astérisques, doit se présenter sous les 

 quatre formes dd' et //, dt' et ld\ consliluaut en 

 tout deux paires racémiques. 



Et, de fait, les produits que l'on obtient en pré- 

 parant les dipeptides à l'aide de deux corps synthé- 

 tiques, c'est-à-dire racémiques. peuvent être quel- 

 quefois fractionnés en deux substances ditférentes 

 A et B, toutes deux inactives. C'est ce qu'on a 

 trouvé dans quelques cas, comme ceux de l'alanyl- 

 leucine, du dipeptide aminobutyrique, de la leucyl- 

 isosérine, etc. 



Dans beaucoup de cas, on n'a obtenu qu'un seul 

 produit. On peut admettre, soit que les deux racé- 

 miques isomères ne présentent pas assez de diffé- 

 rences pour en permettre la facile séparalion, soit 

 que les conditions de la synthèse ont favorisé l'un 

 des étals d'équilibre au détriment de l'autre. 



En revanche, lorsqu'on effectue la synthèse avec 

 des corps optiquement actifs, tels que les amino- 

 acides d'origine biologique, on obtient des pep- 

 tides actifs, ce qui se conçoit sans peine. 



Les peptides, formés par l'union de plusieurs mo- 



