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D'^ L.-C. MAILLARD — LES PEPTIDI-S 



léculcs d'atninoacides qui peuvent être remises en 

 liberté par des processus d"li\dralation conve- 

 nables, ressemblt^nl donc sous ce rapport aux pep- 

 tones. Les peptidos, comme les peptonos, préci- 

 pitent par l'acide phospliotungstique. 



Un autre point de rapprocliemenl est l'action de 

 divers peplides ou de leurs dérivés sur certains 

 métaux lourds, le cuivre par exemple. Depuis long- 

 temps, on a remarqué que plusieurs de ces dérivés, 

 la " Biuretbase » (éther Iriglycylglycique) et 

 r« acide Y » (benzoylpentaglycylgljcine) de Cur- 

 tius par exemple, donnent, en présence d'un excès 

 d'alcali et d'un sel cuivrique, la coloration rose vio- 

 lacé si employée parles biologistes, sous le nom de 

 « réaction du biuret », pour la recherche des pep- 

 tones. D'autres exemples sont venus s'ajouter à la 

 liste. 



En ce qui concerne la complexité des molécules 

 obtenues, on remarquera que, jusqu'à présent, l'at- 

 tention des expérimentateurs s'est portée plutôt 

 vers la variété des pcptides inférieurs que vers 

 l'allongement des chaînes. C'est ainsi que, pour 

 3<i dipeptides et 1!) tripeptides relevés dans le 

 tableau précédent, nous ne trouvons que A tétra- 

 peplides et 1 seul penlapeptide. Encore est-ce le 

 pentapeptide glycique pur. 



Cependant, son poids moléculaire est d('jà ;i()3, 

 bien qu'il n'entre dans sa structure que l'amino- 

 acide le plus simple. L'emploi de termes i)Ius éle- 

 vés dans la série des acides aminés conduit, bien 

 entendu, à des molécules plus lourdes. C'est ainsi 

 qu'un tétrapeplide comme la dileucyl-glycyl-glycine 

 pèse ii.ï8, un simple tripeptide comme la leucyl- 

 a-leucyl-phénylalauino pèse 391, et que nous trou- 

 vons même un ilipeptide, la phénylalanyl-phényl- 

 alanine, du poids de 'Mi. Le penlapeptide leu- 

 cique, par exemple, pèserait .o83. Or, si nous ne 

 sommes pas délinitivemenl fixés sur le poids mo- 

 léculaire des peplones, mélanges complexes qu'il 

 est diriicile de définir par des données numéri(iues, 

 les renseignements les plus plausibles que nous 

 possédions conduisent à fixer entre (iOO et "ioO les 

 poids moléculaires de ces composés. Le poids mo- 

 léculaire des peptides les plus élevés concorde avec 

 celui des peptones inférieures. 



Une question des plus importautus au ])oint de 

 vue biologique est l'action des diaslases protéoly- 

 tiques sur les peplides. Dès l',t03, Fischer et Ber- 

 gell ' avaient constaté que les dérivés carbétlioxy- 

 el p-naphlalùnesulfo- de la glycyltyrosine et de 

 la glycylleucine sont dédoublés par la trypsine. 

 (I était même très remarquable de voir (|ue les 

 dérivés de la glycylleucine, préparés à l'aide de 



' E. Fischer et P. Behi.eli. : Hcr. tJ. il. clicm. Gcx., I. XXXVI, 

 p. 2592, l'JU:t. 



la leucine synthétique, et par suite racémiques, 

 sont attaqués asymétritjuement, c'est-à-dire que 

 l'un des isomères est détruit par la trypsine, 

 tandis que l'autre est respecté. 



E. Fischer', avec l'aide de I'. Bergell' et de 

 E. Abderlialdeu', a repris ces expériences sur un 

 grand nombre de peptides, en employant le suc 

 pancréatique frais obtenu du chien par le procédi' 

 de Pawlow. Certains peptides sonU attaques, 

 d'autres restent insensibles ; chez les racémiqurs 

 en général l'un des isomères est détruit, laissani 

 l'autre isomère optiquement actif; il y a là un | 

 moyen d'obtenir des corps actifs, et même d't'tablir I 

 des constitutions. Les peptides soumis jusqu'à le 

 jour à l'action du suc pancréatique ont été indiqui's 

 dans le tableau ci-dessus (pages 127 et 128). Li- 

 peptides marqués du signe -)- sont les corps actif.-- 

 attaquables par le suc ; ceux marqués du signe > _ 

 sont des racémiques dont une moitié est attaquée ; ■ 

 enfin, ceux marqués du signe ne sont pas V 

 touchés par le ferment. V' 



Sur les autres, nous manquons encore «le rensei- 

 gnements; mais E. Fischer et E. .\bderhalden ont 

 l'intention de poursuivre ces expériences, dont 

 l'intérêt sera considérable en ce qui touche à la 

 structure des albuminoïdes naturels. 



Cinq dipeptides, la glycyl-/-tyrosine, la diala- 

 nylcystine, la leucylalanine, la leucylglycine, la 

 leucylleucine, ont été soumis à l'action du suc 

 gastrique (procédé Pawlosv) : tous ont résisli' 

 (Fischer et Abderhalden'i. 



Des recherches ont été entreprises par E. Abder- 

 halden avec ses collaborateurs P Uona ' et Fr. Sa- 

 muely * au sujet de la façon dont se comportent les 

 dipeptides introduits dans l'organisme : leurs rr- 

 sultats no pourront manquer d'être fort intéres- 

 sants lorsqu'ils seront en nombre suffisant pour 

 permettre d'en dégager les lois. 



11 est, enfin, un point de vue tout particulier sous 

 lequel les peptides ont été comparés aux pepton(>s. 

 On sait depuis longtemps que » la peptone » injec- 

 tée aux animaux exerce une action dépressive 

 sur la pression sanguine ; mais on s'est aperçu que 

 cette action doit être attribuée surtout aux albu- 

 moses primaires, et qu'elle s'efTace à mesure que 

 la protéolyse progresse. Les produits de décompu- 



' E. I'"iSGiiEii : Der. d. il. cbcm. Ces., t. X.XXVII. |i. ils--. 

 1904, 



' K. Fischer et P. Beroell : lier. d. il. ebeia. (ic^., 

 t. XXXVll, p. 31U3. 1901. 



' E. Fischer et K. .\bberiiali>en : Z. physiol. Clieiii.. 

 t. XLVl, i>. 32, 1905. 



* E. l'isciiEH et E. Abuerhalden : /. physiol. Cli., l. Xl.\ I. 

 p. 52, 1905. 



' E. .Xbiieiiualde.n et P. Uona : Z. physiol. Ch.. I. .\l.\l. 

 p. no, 1905. 



• E. Abueiihalden et Fr. Sauiei.y : Z. physiol. Ch.. t. XI. \ I. 

 p. is-;. i9u:i. 



