D"- E. LAMBLING — REVUR ANNUELLE DE CHIMIE PHYSIOLOGIQUE 



être saisis qu'au passage, ce qui complique singu- 

 lièrement la question, surtout s'il se forme une sé- 

 rie d'antipeptones à molécules de plus en plus sim- 

 plifiées, ce qui est possible. Néanmoins, celles que 

 Siegfried a isolées en pnrlanl de la fibrine présen- 

 taient une résistance remarquable, quoique relative, 

 à l'action de la trypsine. Ce sont des sublances 

 acides, renfermant (a) C'°H'"Az'0' et ([5) C"H"A/.'0\ 

 Elles ne donnent plus la réaction de Millon, ne 

 contiennent pas de tyrosine ni de soufre, et fournis- 

 sent par hydrolyse acide de l'ar.ninine, de la lysine, 

 de l'acide glulumique et sans doute aussi de l'acide 

 aspartique et de la serine. Le poids moléculaire 

 correspondant aux formules ci dessus est confirmé 

 p.ir 1.1. cryoscopie. La composition centésimale, le 

 poids équivalent et le pouvoir rotatoire ne varient 

 pis pardes précipitations successives. Les résultats 

 opposés de Kutsclier ', qui a nié l'existence même 

 d'une antipeptone, tiennent à ce fait que ces deux 

 auteurs ont étudié des produits provenant d'une 

 digestion de durée et peut-être aussi d'activité 

 didstasique différentes. 



3° On sait que Kiihne considérait la production 

 d'amino-acides (leucine, tyrosine) comme caracté- 

 ristique de la digestion trypsique, tandis que 

 lloppe-Seyler ;:;!mettait que ces composés appa- 

 raissent également sous l'action de la pepsine. 

 C'est Zunz qui, démontrant l'exactitude des 

 vues de Hoppe-Seyler, a établi le premier que 

 la digestion pepsique dépasse, en effi-t, le stade 

 peptone pour atteindre, comme'la trypsine, celui 

 des produits abiurétiques. Ces produits, que Law- 

 row a caractérisés tout d'abord, sont la leucine, la 

 1 uciniinide, les acides aspartique et glutamique, 

 la tyrosine, l'oxypbényléthylamine, la cystine, la 

 tétra- et la penla-mélhylène-diamine, etc., tous 

 produits que l'on considérait autrefois comme 

 caractérisant essentiellement la protéolyse tryp- 

 sique. Toutefois, il ne se produit pas de trypto- 

 phiine. La digestion pepsique irait donc plus loin 

 même que la digestion trypsique, en ce sens que, 

 pour la pepsine, l'arginine et la lysine ne sont 

 que des termes de passage conduisant respec- 

 tivement à la tétra- et la penta-mélhylène-diamine, 

 taudis que, pour la trypsine, ce sont deux pro- 

 duits terminaux (Kutscher). La seule différence qui 

 subsiste entre les deux procès serait donc surtout 

 que la digestion pepsique marche plus lentement, 

 qu'elle laisse toujours subsister des produits biuré- 

 liques et qu'elle n'aboutit pas au tryptophane'. 



4° Lorsqu'on pousse l'action de la trypsine jus- 



1 KiTsniiEB : Ibid., t. XXV. p. 19.j: t. XXVI, p. UU, et 

 t. XXVIII. p. 88. 



- Puur la bibliographie de cette i|uestiun, voyez: KtrsciiEB : 

 Zcilscbr. f. physiol. Chem., t. XLl, p. 332, 1904. 



REVUE GÉNÉHALE DES SCIEN'CES, lOOÎi. 



qu'à la disparition de la réaction du biuret, il ne 

 faudrait pas, dit E. Fischer, conclure de ce fait aune 

 dégradation totale de l'albumine en produits cris- 

 tallisables,car il subsiste en réalité dans le liquide, 

 à côté des amino-acides, un composé ou un mé- 

 lange de composés amorphes, précipitables par 

 l'acide phosphotungstique, ne donnant plus la réac- 

 tion (lu hiurpl, et que l'acide clilorliydrique dé- 

 double avec formation, d'une part, de leucine, d'ala- 

 nine, d'acides glutamique et aspartique, produits 

 qui coexistaient déjà dans le liquide de digestion 

 avec ledit composé, el, d'autre part, d'acide pyrro- 

 lidine-cavljoniipte et de phénylalanine, que E. Fis- 

 cher avait, au contraire, vainement recherchés dans 

 ce liquide'. On doit conclure de là, dans le sens des 

 idées de Schutzen berger et de Kûhne, qu'il existe 

 dans l'albumine ;/;) noyau résistant à l'action 

 de la trypsine et constitué par une association 

 d'amino-acides, parmi lesquels figurent notam- 

 ment l'acide a-pyrrolidine-carbonique et la phényl- 

 alanine. De tels produits, qui se placent donc entre 

 les peptones et les amino-acides, ont reçu de 

 E. Fischer le nom de polypeptides et se confondent 

 I sans doute avec ceux que Ilofmeisler et ses élèves 

 I avaient entrevus (produits de digestion amorphes, 

 i abiurétiquement précipitables par l'acide phospho- 

 tungstique) et qu'ils avaient réunis sous le nom 

 j générique de peptoïdcs. Ces corps, qui sont donc 

 des combinaisons de divers amino-acides, pa- 

 raissent ne différer des peptones de Siegfried (voir 

 plus haut) que par l'absence d'un groupe arginine 

 ou uréogène. 



E. Fischer el ses élèves" ont, en outre, préparé 

 I récemment toute une série de polypeptides arti- 

 i Piciels, et c'est par l'intermédiaire de ces composés 

 I qu'ils marchent méthodiquement à la synthèse des 

 I peptones. Le procédé consiste à traiter un amino- 

 1 acide par un chlorure d'acide halogène et à rem- 

 ])lacer ensuite l'halogène par Azil". Exemple : 



I CI1=C1.C0.C1 -I- CH^ClI.AzIIVCOOH 

 Clilorure Al.iniiie. 



de chloraciHyle. 



Cil» 



ni' 



I 



= Hci -I- cn'ci.co..\zn.cn.(;ooii 



Chloracétvl-àlanine. 



CIFCI.CO..\zIl.CH.COOIl + .\/.\V 



CIP 



= I1CI + AzIF.CH"-.CO..VzII.CH.C001l 

 Glycocollyl-Alanine. 



Si, sur le dipeplide ainsi obtenu, on fait réagir à 

 nouveau un chlorure d'acide chloré, on passe, j)ar 

 la même série de réactions, à un tripeplide, et il 



' E. FiscHEK et E. .\i)iiEiiii.vLi)E.\ : Zoilsclir. f. jiliysiol. 

 Cliem., t. XXXIX, p. 81. 1903. 



= D.chcai. r;..t.XXXVI,p.2912,19J^et t.XXXVII,p.2486, 

 2842, 3062, 3011 et 3103. 190'. 



