ALBRECHT KOSSEL — LKS IMlOTAMINES ET LES CORPS ALBUMINOIDES 



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Quelques années plus tard, Hcilin' prouva que 

 la hisalin'uie n'est pas un individu, mais ([u'elle 

 représente un mélange équimoléculaire de lysine et 

 d'une base ^ découverte par M. t\ Srinihe dans les 

 cotylédons de semences de lupins étiolées : l'airji- 

 nine, qui a la formule C^H'^Az'O^ et qui donne nais- 

 sance, sous l'action de l'eau de baryte bouillante, à 

 Yurre et à l'acide diamidocalcrique. En outre, Hedin' 

 annonça parmi ces produits la présence d'une base 

 que j'avais extraite, peu de temps auparavant, des 

 spermatozoïdes de l'esturgeon ''. 



La composition de cette substance, que j'avais 

 nommée hislidine, est exprimée par la formule 

 C"H'Az'0-. 



En regardant la longue série de substances hété- 

 rogènes provenant de cette molécule des corps 

 albuminoïdes, on comprend la nature complexe de 

 l'albumine, fonctionnant comme acide et comme 

 base, capable de se rattacher à la plupart des sub- 

 stances élaborées par la cellule, reflétant en sa mo- 

 lécule la complexité des phénomènes de la vie. 



Cependant, il y a des substances qui portent les 

 caractères des albumines et qui ne contiennent pas 

 l'ensemble de tous ces groupes chimiques. La 

 conchioline, renfermée dans les coquilles des mol- 

 lusques, ne contient pas de tyrosine. La fibro'ine, 

 extraite de la soie, ne contient pas de groupe 

 soufré. Il y a des corps albuminoïdes qui forment 

 du (ih/rocolle, tels que la gélatine, d'autres, qui 

 n'en fournissent pas. Il y en a dont la solution 

 ne se colore guère quand on les fait bouillir avec 

 des acides, et qui semblent ne pas contenir le 

 groupe engendrant l'acide mélanoïdique. 



Y a-t-il donc des groupes qui ne manquent jamais 

 dans la molécule albuminoïde, qui forment le 

 noyau caractéristique de toutes les albumines et 

 dont dépendent les propriétés générales de ces 

 matières ? 



Voici les produits que l'on a trouvés dans tous 

 les corps albuminoïdes, soumis jusqu'à présent à 

 l'analyse et qui, pour nous, répondent à cette ques- 

 tion : 



La leucine Cni"Az 0= 



La lysine C»H"Az=0^ 



L'tiisticline CSI" Az=0- 



L'arginine C'M"Az'0^ 



L'amiDoniai|iie AzH^ 



Cette série ne représente que l'état de nos con- 

 naissances actuelles. Les méthodes étant encore 

 envoie d'évolution, il y a peut-être des produits 

 de dédoublement dont on n'a pas vu la présence 

 constante chez les différentes albumines. Tels sont 



' ZeUschrifl fur phi/.nohr/ische Cliemie, Bd XX S 186 — 

 lid XXI, S. lô.j, 297. 



" Zei/schrift fiir plu/siolor/isclie C/iemie, Bd XL S. 43. 

 ' Zeitsc/irift fiir phf/siotor/lsckn Chenue, Bd XXM. S. liH. 

 * Si/zu>ir/sbcric/ile der K. freussischen A/iademie der Wis- 



BEVUE GÉNÉBALE DES SCIB.NCES, 1899. 



l'acide diamidoacéliqun de M. Drechsel, la leucimidd 

 de M. Uitthausen, l'acide amidovaUrique ci les 

 autres produils signalés par M. Schutzenberger. 

 En outre, on n'a pas encore étendu ces recherches 

 à toutes les albumines connues. 



On peut donc présumer que celli; série est 

 susceptible de se trouvcîr diminuée ou augmentée 

 par des recherches plus approfondies'; mais, telle 

 qu'elle se montre aujourd'hui, un fait très remar- 

 quable ap[iarait : cette série est formée par des 

 substances organiques contenant six atomes de 

 carbone et une proportion croissante d'azote, — • 

 substances pour lesquelles j'ai proposé le nom 

 de hc.voiies. Ces hexones prévalent donc dans le 

 noyau chimique de la molécule albuminoïde; — 

 peut-être le forment-elles exclusivement. 



Ce noyau est caractérisé par quelques réactions 

 communes à toutes les substances albuminoïdes : 

 telle est la réaction du biuret; telle est aussi l'ac- 

 tion de la trypsine. L'étude des enzymes a démon- 

 tré que l'action d'une enzyme déterminée se borne à 

 une certaine organisation chimique; or, la trypsine 

 n'agit que sur les corps albuminoïdes. L'action de 

 la trypsine diffère beaucoup de celle de la pepsine. 

 Celle-ci ne semble pas attaquer le noyau, elle scinde 

 les albumines plus complexes en formant des pro- 

 duits simples, des peptones, qui conservent encore 

 la nature albuminoïde. La trypsine, au contraire, 

 effectue un dédoublement total de la molécule en 

 formant les produits déjà nommés : leucine, tyro- 

 sine, arginine,etc. Nous avons donc dans la /r(//).si«e 

 un réactif pour le groupe chimique qui constitue le 

 noyau des albumines -. 



II 



Quels sont les réactions et les produits du dédou- 

 blement de ces protaviines, que j'ai supposées être 

 les albumines les plus simples? 



Les protamines sont des bases ; leur solution 

 aqueuse a une réaction fortement alcaline, et l'on 

 obtient des sels bien définis avec les acides. Le 

 sulfate de protamine est franchement soluble dans 

 l'eau distillée à l'ébullition ou dans l'eau froide 

 contenant un excès d'acide sulfurique. Quand la 

 solution neutre concentrée se refroidit, ou quand 



senschaflen, 9 april 1896. — Zeitsclirift fiir p/iysiologisc/ie 

 Clœmie, Bd XXII, S. 11i6. 



' Dans les recherches exécutées avec la collaboration de 

 M. Kuisclier, j'ai trouvé des alliumines complexes qui ne 

 fournissent qu'une faible proportion d'histidine. On peut 

 en augurer que l'on découvrira des corps albuoiinoïdes 

 exempts de cette base. 



- Il y a quelques albumines insolubles qui sont tn-s ré- 

 sistantes contre la digestion trypsique. D'après MM. Kil/tne 

 et Ew/tld existeraient aussi quelques peptones solubles 

 réfractaires contre l'action pure de la trypsine, par exemple 

 la peptone de la gélatine. 



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