A. KOSSEL — LÉTAT ACTUEL DE I,A CHIMIE DES CORPS ALBUMINOIDES 



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iju"t'Ilos se transforment en protones, elles perdent 

 peu à peu ce caractère, comme c'est aussi le cas 

 dans la peptonisation des corps albuminoïdes pri- 

 mitifs. Le caractère basique des protamines dimi- 

 nue de plus en plus, comme les reclierches de 

 (ioto Tont montré, par la décomposition hvdro- 

 Ivtique, de telle sorte que l'ensemble des produits 

 de dédoublement possède une alcalinité moindre 

 que la protamine originelle. Comme les derniers 

 produits de dédoublement, l'arginine et l'acide 

 aniidovalériques renferment un groupe carboxyle, 

 on doit considérer comme vraisemblable que c'est 

 l'apparition de ce groupe carboxyle qui produit 

 la diminution des propriétés basiques. 



Les analyses des protamines ne peuvent pas 

 encore être regardées comme terminées; d'après 

 les analyses de (ioto', la salmine posséderait la 

 formule (C^"H^'Az'"0°i'' -; laclupéine correspondrait 

 environ à (C^''H"'A7."0'''i' , et la clupéone (clupéine- 

 protone) aurait, d'après de toutes récentes recher- 

 ches de Goto, la composition C"'H"'Az"0'. La com- 

 position d'une protamine retirée des spermato- 

 zoïdes, la cylcloph'rine, est encore plus compliquée. 

 Ici la quantité d'arginine est telle qu'elle ne forme 

 que les f)i,o "..dela protamine décomposée; à côté 

 de l'arginine, on trouve de la tyrosine en quantité 

 plus considérable que dans les albuminoïdes ty- 

 piques, soit environ 8 " „. Le reste des produits de 

 décomposition n'est pas encore connu. 



Tandis que, dans les protamines jusqu'à présent 

 signalées, on ne trouve qu'un acide diamidé, l'acide 

 <liamidovalérique, et encore en combinaison avec 

 la cyanamide à l'état d'arginine, les protamines 

 préparées au moyen du sperme d'esturgeon pré- 

 sentent, au contraire, une plus grande multipli- 

 cité de groupes riches en azote. On y trouve un 

 acide diamidocaproïque, la lysine, puis VJiistidhie: 

 par contre, la quantité des acides monoamidés 

 reste aussi petite. Les déterminations quantita- 

 tives ont montré que la sturine fournit 12,9 "/(, 

 d'histidine, .j8,:2 " „ d'arginine et 1:2% de lysine; 

 en outre, il se forme au moins encore un corps 

 ayant les propriétés d'un acide monoamidé, pour 

 lequel il reste ltj,9 " „ de la molécule décomposée. 

 Les rapports de quantité des bases indiquent qu'il 

 ue produit ici pour une molécule d'histidine une 

 molécule de lysine et quatre molécules d'arginine. 



Dans tous les essais tentés pour introduire le 

 groupe des corps albuminoïdes dans un système 

 chimique, il faut d'abord considérer le fait que la 

 molécule d'albumine se compose de plusieurs par- 

 ties semblables ou dissemblables, les albumoses ou 

 les peptones, dont la connaissance doit être le but 



' Non encore publié'is. 



- J'avais déjà établi cette formule antérieurement 

 /'.Iscli. t.physiol. Clicm.. t. \XV. p. fîO . 



REVUE GÉNÉRALE DES SCIENXES, 1902. 



primordial de la recherche. Pour nous faire une 

 idée de la structure de ces parties les plus grosses 

 de la molécule albuminoïde et pour bien juger des 

 rapports réciproques de ces molécules fragmen- 

 taires, il est nécessaire que nous choisissions 

 comme point de départ un groupe contenu dans un 

 de ces fragments et que nous cherchions à cons- 

 truire le système des albumoses et des peptones 

 par l'addition de divers groupes à ce noyau. Cette 

 façon de procéder est générale dans la Chimie sys- 

 tématique et absolument indispensable. Comme 

 noyau, nous devons naturellement prendre un 

 groupe d'atomes qui appartienne au plus grand 

 nombre ou à tous les corps albuminoïdes, et aussi 

 aux plus simples : les protamines. Notre manière de 

 voir nous conduit donc à choisir comme noyau des 

 albumoses et des peptones et ainsi des albumi- 

 noïdes typiques le groupement atomique qui existe 

 dans les protamines, donc un iioynii prolamiquo. Il 

 est naturel de partir de la fraction de la molécule 

 protamique qui surpasse les autres en quantité, 

 c'est-à-dire de l'arginine. Ensuite viennent les 

 complexes biurétiques les plus simples actuelle- 

 ment connus, les protones, puis les protaniines, 

 provenant de l'addition d'un acide monoamidé. 

 l'acide amidovalérique, et d'une substance encore 

 inconnue au groupe de l'arginine. Chez les prota- 

 mines supérieures, nous rencontrons une plus 

 grande complication dans la structure de la molé- 

 cule, puisqu'elle renferme, outre la partie mono- 

 amidée, comme dans la cycloptérine. ou la partie 

 basique, comme chez la sturine, plusieurs autres 

 corps (tyrosine, histidine, lysine). 



Chez les corps albuminoïdes les plus comidiqués. 

 l'une ou l'autre de ces parties de la molécule peut 

 être encore plus développée. Nous connaissons des 

 albuminoïdes, chez lesquels la quantité d'arginine, 

 d'histidine et de lysine est si importante que les 

 40 " ,, de l'azote total sont contenus dans ces bases, 

 et que la molécule albuminoïde entière, par suite 

 de la prépondérance de ces parties basiques, peut 

 acquérir un caractère basique. C'est, par exemple, 

 le cas pour les bistones. D'autre part, on connaît 

 des albuminoïdes végétaux chez lescfuels la quan- 

 tité des groupes diamidés est très minime, et oii 

 l'acide diamidocaproïque, la lysine, ne peut être 

 décelé par les moyens dont nous disposons actuel- 

 lement. A ces derniers appartiennent les corps al- 

 buminoïdes solubles dans l'alcool des graines des 

 plantes : ghien-lihrine de Ritthausen, zoti/ie, etc.'. 

 Un coup d'œil sur les chiffres ci-contre montrera 

 les grandes différences du contenu en arginine des 

 difTérents albuminoïdes. Nous retirerons de ces 



' A. ICOSSEL et KlTSCHER 

 t. X.\.\l, p. 165. 



Zrilscli. f. phyxiol Clicw., 



