E. LAMBLING — REVUE ANNUELLE DE CHIMIE PHYSIOLOGIQUE 



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Ipirjues, qui sont les conslituants cellulaires par 

 excellence. 11 résulte nécessairement de là que les 

 aspects caractéristiques que prend chaque fois la 

 vie, quand on passe d'une espèce à une autre, sont 

 liés à quelque changement dans la structure chi- 

 Hiiijue de ces constituants. C'est ce que A. Gautier 

 a d'ailleurs démontré directement, notamment par 

 ses recherches sur les variations de l'espèce Vilis 

 vitifrra '. 



C'est donc dans la nalnn» chimique difTérenle des 

 consliluanls cellulaires que l'éside la cause pro- 

 fonde des dilTérences biologiques exprimées et 

 résumées par les naturalistes dans la notion 

 d'espèce; mais cette biochimie comparée, dont les 

 premières recherches de Gautier ont fait ressortir 

 il y a plus de vingt ans la portée scientifique con- 

 sidérable, cette anatomie chimique comparée est ;'! 

 peine ébauchée. Et cependant, quand on réfléchit à 

 tout le secours que la morphologie comparée a 

 apporté à la connaissance des êtres vivants, au 

 vaste édifice scientifique que cette étude des formes 

 a permis de construire, bien qu'elle ne puisse 

 jamais saisir que le contour extérieur des choses 

 de la vie cellulaire, on demeure convaincu qus la 

 Chimie biologitpie comparée, qui descend jusqu'aux 

 molécules constitutives des protoplasmes, c'est-à- 

 dire jusqu'au niveau oii se passent les phénomènes 

 élémentaires de la vie, révélera dans le monde des 

 êtres organisés des affinités et fera apparaître des 

 diiréi'ences qui cchappeul nécessairement à la 

 morphologie. 



g 3. — Los produits d'hydrolyse. 



La liste des produits d'hydrolyse des protéiques 

 ne s'est guère allongée depuis quelques années; il 

 semble bien, comme ledit E. Fischer, que les frag- 

 ments les plus importants de la molécule de ces 

 corps nous sont aujourd'hui connus, et que, pour 

 les plus simples d'entre eux. les protamines, on 

 peut affirmer que l'on a en main la totalité des 

 pierres de l'édifice. Voici la liste de ces produits, 

 telle que l'arrête aujourd'hui E. Fischer" : 



GlycocoHe, alaniiie, v;i!iiic, Iruciiir, isoleiicino, 

 phihiylahmiiie, serine, lyrosiiio, acides tispniiiqueel 

 i/!iil;niii([ue, proline, oxvproliiie, ornilhiiip, lysine, 

 ari/inine, histidinc, Iryphipliaiie, acide diaiuino- 

 Iriu.cydudécaniqtie, cystine . 



En ne comptant pas l'ornithine, ipii doit être 

 confondue avec l'arginine dont elle est un frag- 

 ment, on voit que ces corps sont au nombre de 18. 

 D'autres produits d'hydrolyse ont été signalés 



' Vny., <l:[ns lu Revue (lu Ij liéceiiibre lOul, lï-tude de 

 A. Gautier sur les mécanismes moicculaiies de la vnrlolion 

 des races et des espèces. 



- K.t''iscHKii : Silzungsber.d. I<. p. AkaJ. J. Wisseasch., 

 Berlin, 24.janviof 1007. 



eiu'ore, notamment un acide caséani([ue et un 

 acide i/i'lalini(/iie, respectivement obtenus |iar 

 Skraup dans le dédoublement delà caséine et de la 

 gélatine, un acide <i\ yiliamino-sébaciqno, extrait 

 par Wohlgemuth d'un nucléoprotéide du foie, une 

 pseiido-liistidinc C'IFA/.'O" et des pseudc-lysines 

 trouvées par Hugounenci et Morel parmi les produits 

 d'hydrolyse de la pepsine. Mais tous ces corps ne 

 sont pas encore définis avec la précision désirable. 

 Quelques-uns d'entre eux sont peut-être des mé- 

 langes ou des acides aminés déjà connus, comme 

 les acides diamino-adipique et diamino-glutarique, 

 dont le premier s'est trouvé être de l'alanine et le 

 second un mélange d'alanine et de glycocolle'. 

 E. Fischer a rencontré aussi un acide aniiiiobuly- 

 rique, et il soupçonne parmi ces produits d'hydro- 

 lyse l'existence d'un acidi' annno-oxypivjiioniifiie''. 

 Enfin, nous devons signaler ici un intéressant 

 travail de Hugounenq et Morel'", qui rétablit la 

 concordance entre les classiques résultats de 

 Schutzenberger sur l'hydrolyse barytique des pro- 

 téiques et les données fournies par les travaux plus 

 modernes sur l'hydrolyse acide. On sait que Schut- 

 zenberger avait obtenu, à côté d'un certain nombre 

 d'acides aminés bien définis, des corps azotés qu'il 

 avait classés en leueines, Iriicéines, f/liicojjrotéines 

 et corps vitreux anior/die. (Ir. Hugounenq et 

 Morel ont établi que les leucines, leucéines et glu- 

 coprotéines sont des mélanges d'acides aminés 

 divers : leucine, tyrosine, alanine, phénylalanine, 

 proline, acides glutamique et aspartique, et que le 

 corps vitreux amorphe est un mélange de polypep- 

 tides. 



S 4. — Constitution des produits d'hydrolyse. 



Il ne suffit pas d'isoler ces produits; il faut 

 encore en établir la constitution. Cette partie de 

 l'enquête sur les protéiques est aujourd'hui à peu 

 près achevée. Depuis que les derniers travaux de 

 Knoop ' ont démontré i[ue l'iiistidine est la [i-iini- 

 daxol-alanine : 



CH 



/% 

 A/tl Az 



1 I 



CH = C — V.n- — CH Azll«; — C( lOlI, 



il n'y a plus, dans la liste ci-dessus, que l'acide 



' Skbacp : Zeilschr. physiol. Clicm.. l. XLIl, il 274 ; 

 Monatscb. f. Chem.. t. XXV, p. 633, et t. XXVI, p- 2i3. — 

 At-arf. des Sciences de Vienne ; Sciences math, cl nat.. 

 6 avril 1905. — Wohlgemc m : Zeitsclir. pliysiol. Chem.. 

 t.XLlV, p. 530. — Hlgotoexq et .Moiux : C. /{., 20juillet I90S. 



' E. Fischer et A. Skita : Zeilschr. f. pliysiol. Chem., 

 t. XXXIII, p. 177. et t. XXXV, p. 70— E. Fischeu : D. chem. 

 a., 19U6. 



" Hugounenq et Morel : C. /?., 18 juin 1911(1. 



* Knoop: Deitr. chem. Pliysiol. ii. l'aile,!., t. X. p 111, 

 l'.lOT, 



