132 



E. LAMBLING — REVUE ANNUELLE DE CHIMIE PHYSIOLOGIQUE 



des acides aminés naturels, mais amère, comme 

 celle des peplones. Ils sont bien précipités par 

 l'acide phospliotungstique, et beaucoup d'entre 

 eux, parfois déjà des tripeptides, donnent la réac- 

 tion du biuret. Revenant sur ces analogies dans un 

 exposé d'ensemble qu'il a fait récemment à l'Aca- 

 démie des Sciences de Berlin, E. Fischer' conclut 

 qu'on ne peut plus guère douter que les peptones 

 ne soient des mélanges de polypeptides allant des 

 létrapeptides aux octopeptides environ. Au delà, on 

 entre visiblement dans la région des albumoses. 

 Ainsi le télradécapeptide fait avec douze molécules 

 de glycocoUe el deux molécules de 1-leucine donne 

 avec les alcalis des solutions qui moussent, comme 

 de l'eau savonneuse. Il est précipité par les acides 

 minéraux, le tannin, l'acids phosphotungstique, 

 par le sulfate d'unniionitini iiilrodiiil à satura- 

 tion. 



Toutefois, celte dernière réaction, qui, pour 

 Kûhne, représentait une différence spécifique entre 

 les albumoses et les peptones, est sans doute de 

 nature très contingente et dépend beaucoup plus 

 de la nature des acides aminés entrant dans un 

 polypeptide que du degré de complication de 

 celui-ci. Ainsi le lélrapeptide naturel cité plus haut 

 (deux molécules de glycocolle, une d'alanine et une 

 de tyrosine) cl la Weucyl-triglycyW-tyrosine de syn- 

 thèse, que la brièveté relative de leur chaîne place- 

 rait au niveau des peplones, sont précipités de leur 

 solution par le sulfate d'ammonium, ce qui tient 

 sans doute, d'après E. Fischer, à la présence de la 

 tyrosine. Celte réaction du sulfate d'ammonium 

 n'est donc nullement spécifique; elle ne donne 

 nullement la cerlitude que les corps précipités par 

 ce sel (les albumoses de Kiihne) sont tous des poly- 

 peptides moins simplifiés que ceux qui ne sont pas 

 précipités (les peptones de Kiihne). Cela revient 

 à dire que In notion chimique d\ilbunioses vt de 

 peptones est en train de s eiïacer, pour être rem- 

 placée par une classification rationnelle des poly- 

 peptides de digestion, fondée sur le nombre, la 

 nature et le mode (fassociation des acides aminés. 

 Eiiliii, quand on arrive aux polypeptides à vingt 

 acides aminés, on a l'impression, dit E. Fischer", 

 que l'on est déjà transporté au niveau des albu- 

 mines elles-mêmes. C'est que Fischer ne croit pas, 

 contrairement à l'opinion généralement acceptée, 

 que les protéiques sont des molécules colossales. 

 Toutes les déterminations sur lesquelles repose 

 cette as.sertion lui paraissent sujettes à caution, cl 

 il pen.se que les protéiques que nous manions sont 

 des mélanges de divers composés, doni la cousli- 

 tution est hien plus simple que ne le fiml croire 



• E. FisfiiiEii ■. Aaiil. (les S,- 

 viei' ti)07. 

 ' 10. Fi-aiEn : J.oc. cit. 



l'analyse élémentaire et les résultats de l'hydrolyse 

 des dits mélanges. 



§ 6. — Applications diversea de l'étude 

 des polypeptides 



On sait que, jusqu'à présent, aucun des poly- 

 peptides de synthèse ne s'est montré accessible à 

 l'action du suc gastrique, tandis que la trypsine 

 dédouble un grand nombre d'entre eux. Celle cons- 

 tatation a conduit E. Fischer et ses élèves à étudier 

 méthodiquement l'action des diaslases digestives, 

 pepsine, trypsine, érepsine, et celle des sucs 

 d'expression de divers tissus (c'est-à-dire d'hislo- 

 diaslases) sur des polypeptides divers. 



Ce contrôle à l'aide des polypeptides permet 

 d'abord de démontrer l'identité ou du moins la res- 

 semblance, ou au contraire la nature difi'érente de 

 deux diaslases proléolyliques. Ainsi le suc pylo- 

 rique et le suc duodénal (activés par un acide) ne 

 dédoublent pas la glycyl-/-tyrosine, que le suc 

 pancréatique décompose, au contraire, très vite'. 

 Us se comportent donc comme le suc gastrique. Le 

 suc pancréatique dédouble un grand nomhre de 

 polypeptides, à condition que ceux-ci ne contiennent 

 que des acides naturels; mais il est impuissant vis- 

 à-vis d'une série d'autres", même quand ils rem- 

 plissent la condition ci-dessus. Au contraire, l'érep- 

 sine et les sucs d'expression de divers tissus ou 

 cellules, foie, rein, muscles, etc., de bœuf, de 

 chien, de lapin, de porc dédoublent, toujours sous 

 la condition énoncée plus haut, tous les polypep- 

 tides examinés à cet égard jusqu'à ce jour'. Le 

 plasma, le sérum sanguin, les globules rouges, les 

 plaquettes sanguines, le suc de levure, de champi- 

 gnons comestibles', etc., ont été étudiés également 

 à ce point de vue. On entrevoit finalement que la 

 grande classe des diaslases proléolyliques devra 

 un jour être démembrée en diaslases protéolyLiques 

 proprement dites, qui dédoublent les divers pro- 

 téiques, et en diaslases pejitolytiques(khderhii]den], 

 qui attaquent les polypeptides, ces derniers agents 

 étant adaptés à l'hydrolyse de molécules de com- 

 plication décroissante. 



On s'est servi aussi des polypeptides pour étudier 

 dans ses détails l'action des diverses diaslases 

 protéolytiiiues, à savoir la vitesse de la réaction, le 



' AriDEiuiAi.i.KNft RiJNv : /.■/■(• f/ir. /-//rs/'W. CI:.. I. XLVII. 

 p. 351), l'JOG. 



• K. Fl'iciiER et AriDKUiiALnF.N : //;/«/., I. XLVI, p. 52, lOOii, 

 cl t. LI, p. 264, 1907. 



' Voyez les M(^nioires il'Abilci-lialilcn et do ses cnlliibora- 

 Iciii-s fions /filKchr. f. physiul. Ch., 1 XIA'II, ]i. i6G, lil06: 

 I. XLVI 1 1. ]). 537, 11)0(1 : t. XLIX, p. 1 cl :!l. l'.KiC, tl 1. LV, 

 p. :i9ù, lilOS. 



' Vnv. los Mémoires U'AIxlerlialdrii cl de; ses colliiboniT 

 leurs 'dans ZcJlschr. I. pliisiol. Ch., t. LI, p. 334, 1907; 

 I. LUI, p. 280, 294 et 308, 1907 ; t, LV, p. 371, 377 et 

 :i9.'i, 1908. 



