D' L. HUGOUNENQ icr D' A. MOREL — LU VDUOI.YSE FLLUItllYDIllQUE 



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('.(>s t'once]ttions re|)Osenl sm- des rnisoniipmcnls 

 iii(lii-e<'ls. Examinons-les : 



1" Les faiLs sur lesquels SrhiU/.enherger avail 

 basé sa théorie appellent une autre interprétation, 

 puisque nos propres recherches sur la constitution 

 des substances protéiques nous 'ont montré que 

 les acides carbonique et oxalique, ainsi que lam- 

 moniaque, ne préexistent pas, du moins en propor- 

 tion notable, et résultent de destructions profondes 

 de la molécule. 



2" Les méthodes de Curlius' et d'Lm. Fischer' 

 permettent de préparer des combinaisons artifi- 

 cielles d'acides amidés ; ce sont les polypeptides, 

 qui présentent beaucoup d'analogies avec les 

 dérivés naturels des substances protéiques: ainsi, 

 quelques-unes d'entre elles peuvent être hydro- 

 lysées par le suc pancréatique. 



.3° D'ailleurs, pour comparer les polypeptides 

 naturelles dérivées des protéines et les urées sub- 

 stituées par des radicaux d'acides aminés, nous 

 avons préparé quelques-unes de ces urées ^ Les 

 corps que nous avons obtenus sont inattaquables 

 par le suc pancréatique et n'ont aucun point de 

 ressemblance avec les albumoses et les peptones. 



Mais aucun de ces raisonnements indirects 

 n'entraîne la conviction au même degré que la 

 mise en évidence de corps naturels définis extraits 

 des produits de l'hydrolyse des matières protéiques. 



Nous avons pu retirer de la gélatine et de la 

 pepsine hydrolysées par HFl à 20 "/„, pendant 

 trente-six heures, des corps possédant la consti- 

 tution des dipeptides préparés par Fischer*. En 

 efTet, dans les liquides mères du picrate d'argi- 

 nine et du picrate de lysine et en poursuivant 

 le fractionnement des cristallisations, nous avons 

 isolé des picrates cristallins bien définis, que l'ana- 

 lyse et l'examen des propriétés ont permis d'identi- 

 fier avec le tripicrate (ravginyl-anjinine (C'H"" 

 Az'O^) (CH'Az'O')' et avec le hipicrate danbydvo- 

 lysine (C"H"Az*0^)(C•H^\z'0')^ que Em. Fischer 

 avait préparés par condensation de l'éther méthy- 

 lique de chacun des acides diamidés correspon- 

 dants. Cette mise en évidence de groupements 

 condensés : arginyl-arginine, lysyl-lysine, etc., 

 dans les matières protéiques vient à l'appui des 

 conceptions de Kossel". On sait que ce chimiste, 

 en étudiant, avec Goto, les propriétés des protones, 

 a été conduit à supposer l'existence de l'arginine 

 polycondensée dans la molécule des protamines. 



Nous avons, du reste, vérifié que les peptides 



' CiKTius : JouvD. pralit.Chcm., N. F., 1!)02, 19113 et 1904. 



^ E»i. FisciiEB : Ber. dor dcutscb.càein. Ge*., 19U3 et 1904. 



3 HuGOUNENQ et MoREL : C. /?., 1905 et 1906. 



* Em. Fischer et Suzuki : Bar. dcr deutsch. chciu. Ges., 

 t. XXXVIII, p. 4113. 



' KossEi. : 33« Congrès de l'.Vssoc. franc, pour l'avanc. des 

 Se, Lyon, 1906. 



ainsi isolées ne dérivent pas d'une action coriden- 

 satriceet anhydriliantede l'acide lluorhydrique; car, 

 en faisant agir cet acide dans des conditions diverses 

 sur l'arginine, la lysine et même les acides monoa- 

 niidés, on n'observe aucune formation de peptides'. 



Enfin, nous avons réussi à isoler, par fiuorhy- 

 drolyse ménagée de la gélatine, des substances ne 

 renfermant pas plus de 3 ou 4 acides amidés (argi- 

 nine, lysine, glycocolle et leucine ou phénylala- 

 nine). Nous avons pu en préparer les picrolonates 

 cristallisés et nous en poursuivons l'identification 

 avec les picrolonates de peptides artificielles. 



En définitive, l'hydrolyse lluorhydrique, grâce 

 aux conditions dans lesquelles elle s'effectue 

 (température relativement basse et prolongation 

 de la durée d'attaque), peut être très ménagée et 

 appaiviît comme remarquablement souple. Aussi 

 pouvons-nous la préconiser comme permettant, 

 concurremment avec la méthode d'Abderhalden - 

 (acide sulfurique concentré à froid), de respecter 

 certaines combinaisons naturelles dont l'étude 

 éclaire le mode de groupement des acides amidés 

 dans les molécules protéiques. 



VI. — L'ilYUROLYSE KLUOKIIVIIHIQUE ET LA SÉPAKATION 

 DE C0^ST1TUA^1TS AUTRES QLE LES ACIDES AMIDÉS, 

 EN PARTICULIER DES SUCRES. 



Tandis que l'hydrolyse pratiquée avec les acides 

 chlorhydrique et sulfurique, lorsqu'elle est poussée 

 jusqu'à la décomposition complète des peptides, 

 ne permet pas de mettre en évidence les consti- 

 tuants autres ciue les amino-acides, à cause de son 

 action destructrice, l'hydrolyse fiuorhydrique, au 

 contraire, respecte de façon remarquable les sub- 

 stances de cette catégorie. 



Pour en déterminer la nature, nous avons mis 

 en œuvre les procédés d'extraction des principaux 

 groupesdecorpsauxquelsonpouvaitéventuellement 

 penser. Après avoir vérifié que, dans la gélatine, 

 l'osséine et l'ovalbumine hydrolysées par HFl, on 

 ne rencontre, en qualité appréciable, 'ni acides 

 gras inférieurs ou supérieurs, ni acides-alcools du 

 groupe de l'acide lactique ou de l'acide hexosa- 

 inique (tétraoxyleucine COOH.CIIAzir.(CIIOII)'. 

 CH'OH), séparé de l'acide chondroïtine-sulfurique 

 par Orgler et Neuberg', nous avons été conduits à 

 l'hypothèse que les constituants encore inconnus 

 des albumines pouvaient être des substances non 

 acides appartenant au groupe des sucres. Cette 

 hypothèse se confirme, si l'on considère que les 

 substances qui sont détruites au cours de l'hydro- 



' HuGOU.NKNQ et MoHEL : Comp. Bcadus, 1909. 

 * Abderhalden : Zcit. physiol. Cbem., 1909. 

 " Orgleii et Neuberg : Zcit. physiol. Chem., 1. XXXVII, 

 p. 407. 



