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durch Trypsin weiter verändert wird, hat ziemlich genau das halbe 

 Gewicht des in Verdauung Gegebenen. Leucin und Tyrosin werden 

 durch Trypsin nicht weiter zersetzt. 



Das Trypsin verwandelt vorher mit Säuren bis zu einem gewissen 

 Grade gequelltes Collagen in das von Schweder vor 9 Jahren be- 

 schriebene Leimpepton. Dabei bildet sich, ganz wie bei der Ver- 

 dauung fertiger Gelatine, weder Leucin noch Glycocoll. Unverändertes 

 Bindegewebe wird von Trj-psin nicht gelöst, aber die eivveisshaltigen 

 Einlagerungen werden vollkommen daraus entfernt. Hämoglobin wird 

 durch Trypsin verdaut unter Hämatinbildung. 



Auf Stärke und Dextrin wirkt Trypsin nicht. 



Faulendes Eiweiss enthält kein Trypsin und (gewisse Käsesorten aus- 

 genommen) überhaupt keine die Alkoholbehandlung überstehenden 

 Enzyme. Das Gleiche gilt von den bei der Pankreasfäulniss be- 

 sonders reichlich auftretenden Bacterien. 



Im arteriellen Blute, in den Speicheldrüsen und den Lymph- 

 drüsen des Mesenteriums konnte kein Trypsin gefunden werden. 



Heidelberg, den 6. März 1876. 



