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celte lécithine peut provenir des nerfs du muscle peut èlre réfutée : 

 avec 700 grammes de viande dont la graisse elles nerfs ont été soigneu- 

 sement éliminés, on trouve 1,3 à 2 gr. de lécilhine, quantité relative- 

 ment considérable. Les réactions agissant sur la lécithine vont, dsn'; le 

 muscle sansmyosine, achever la disparition delà biréfringence en même 

 temps que détruire la case : l'éther à 40", l'essence à ébullition, le chauf- 

 fage en tube scellé à 100» avec de l'eau, etc.. La biréfringence des 

 parois des cases dépend uniquement de la lécithine, les albuminoïdes 

 résiduels des parois étant dépourvus de réaction optique. Toutes ces 

 recherches se complètent par la constatation de la biréfringence de la 

 lécithine extraite du jaune d'œuf, ou même des muscles par l'éther, et 

 examinée à l'étal cristallisé ou amorphe. 



La biréfringence de l'intérieur des cases (disque 0) est due à la 

 myosine ou à une substance qui disparaît avec elle, mais dans l'extrait 

 par le procédé Danile\vsk3% on ne trouve aucune autre substance. Pour 

 plus de sûreté les auteurs tentent l'isolement de la myosine. 



Les solutions de myosine très concentrées dans llCl ou AmCl ne 

 montrent aucune biréfringence appréciable même sous 8 mm. d'épais- 

 seur, ce qui s'accorde avec les observations (Briicke, Yalentin) d'après 

 lesquelles les muscles gonflés par un acide ou un alcali perdent leur 

 biréfringence. La myosine n'est donc point en solution dans le faiceau 

 musculaire. Si par contre on dessèche sur une lame de verre une goutte 

 d'une solution chlorhydrique de myosine concentrée et filtrée, on obtient 

 un petit résidu montrant une très belle biréfringence, qui persiste soit 

 à l'état sec, soit à l'état humide. LTne tache biréfringenle analogue peut 

 s'obtenir en desséchant une solution chlorhydrique de myosine neutra- 

 lisée dans un excès de NaOll. Si l'on effectue prudemment la neutrali- 

 lisation de HCh et si du dépôt obtenu l'on extrait l'eau au moyen de 

 papier à filtrer, ce dépôt montre une biréfringence croissant avec la 

 diminution de l'eau. 



Les mêmes recherches sur les solutions acides et alcalines de divers 

 albuminoïdes ne montrent aucune propriété analogue. 



La conclusion est que la biréfringence du faisceau de fibres lavés à 

 l'eau, et contenant encore sa myosine provient de la myosine. 



Les solutions de myosine capables de produire un résidu biréfringent 

 sont des suspensions, et non de vraies dissolutions. La myosine synto- 

 ninisée à chaud (40-50") par un faible excès d'FICl, montre de la biré- 

 fringence dans les mêmes conditions qu'avant, et conserve le même 

 caractère de suspension. Avec HGl plus fort (2 0/0) et à 70-90°, la sus- 

 pension se clarifie, devient une vraie solution, et perd en même temps 

 sa biréfringence. Le caractère chimique de la sytonine n'a pas changé 



