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daß solches hier nicht der Fall sein kann. Sobald aber jene Eiweiß- 

 körper irgendwie verändert sind (kurze Pepsinverdauung, Säure- 

 wirkung), werden sie durch Trj'psin weiter verdaut. — Die Fermente, 

 welche bei der Infektion und Immunität des tierischen Körpers eine 

 große Rolle spielen, sind also das Pepsin, das Tr3'psin und in einigen 

 Fällen die Leukocyteufermente. 



Schon im Jahre 1836 wurde von Schwann festgestellt, die 

 Magenverdauung sei zurückzuführen auf ein Ferment und nicht, wie 

 Eber le gelehrt hatte, auf Schleim. Es findet sich daher auch nicht 

 auf allen Schleimhäuten, sondern ist ausschließlich ein Produkt der 

 Magenschleimhaut. 



Schon Ebstein und Grützner liaben nachgewiesen, daß man 

 mit Wahrscheinlichkeit annehmen kann, das Pepsin werde nicht als 

 solches, sondern als eine labile Vorstufe, das Pepsinogen, sezerniert. 

 Von Langle}^ wurde gezeigt, daß das Zymogen tatsächlich existiert 

 und in den Körnclien der Hauptzellen direkt sichtbar ist und daß 

 die Magendrüsen während des Lebens kein Pepsin, sondern nur das 

 Zymogen, das Propepsin, enthalten. 



Von verdünnten Säuren. Einleiten von Kohlensäure, wird das 

 Pepsinogen in das Pepsin übergeführt. — Pepsin wird durch eine 

 lOprozentige Sodalösung zerstört. Pepsinogen hingegen nicht. 



Pepsin findet sich im klagen fast aller Wirbeltiere. Fermi und 

 Re petto haben die ganze Tierreihe nach proteolytischen P'ermenten 

 untersucht. Dazu wurde ein kleiner Teil der zu untersuchenden Sub- 

 stanz mit Karbolsäurelösung desinfiziert (um die Entwicklung ver- 

 flüssigender Keime zu verhindern) und in dünner Schiclit auf eine 

 Glasscheibe mit erhärteter Karbol gelatine gebracht. Bei Säugetieren 

 und Vögeln wurde die Gegenwart proteolytischer Fermente immer 

 beobachtet. Im Pankreas und im Darme der Reptilien und der 

 Amphibien, sowie in den pylorischen Anhängen und im Darme der 

 Fische konnten diese Fermente ebenfalls nachgewiesen werden. Bei 

 den alles fressenden, sowie bei den fleisch- und pflanzenfressenden 

 Insekten ist das Enzym verbreiteter, als bei den meisten saugenden, 

 bei denen es häufig fehlt. Bei parasitischen Würmern wurde immer 

 ein negatives Resultat erzielt, was wahrscheinlich ihrer Ernährungs- 

 weise, welche die Enzyme nicht braucht, zuzuschreiben ist. Läßt 

 man Tiere eine bestimmte Zeit fasten oder verhungern, so nimmt die 

 Sekretion der proteolytischen Fermente bedeutend ab. Zur Erkennung 

 des Pepsins gibt es nur die Prüfung seiner Wirksamkeit auf Eiweiß- 

 körper. Bei Einwirkung verdünnter Pepsinlösung in 0,1 — 0,2proz. Salz- 

 säure auf Fibrin oder Hühnereiweiß konstatiert man Auflösung. Als 

 Temperatursoptimum wird allgemein 40" angenommen, über 50" nimmt 

 die Wirksamkeit rasch ab. — Es wirkt in allen Säuren, am besten 

 in Oxalsäure und Salzsäure, am schlechsten in Propion und Essigsäure. 



