VII. Stickstoffassimilation. 201 



Natriumnitrit und verdünnter Schwefelsäure wird zugetropft, die Amino- 

 säuren entwickeln Stickstoff. 3. Beim Kochen mit verdünnten Säuren 

 hefern die Aminosäuren Ammoniak, welches entweder durch Austreiben 

 mit Magnesia oder Kalk und Nachweis mit Lackmuspapier oder einen 

 in Salzsäure getauchten Glasstab oder mit Neßlerschem Reagens nach- 

 gewiesen wird. 



Von Fällungsreaktionen, der Proteine sind anzuführen: 1. Die 

 Fällung durch Alkohol. Alle Proteine werden gefällt, die fällende 

 Alkoholkonzentration schwankt mit der Natur des Proteins, Eiweißsalze 

 sind bisweilen leichter alkohollöslich, die höheren Gheder der Alkohol- 

 reihe besitzen ein stärkeres Fällungsvermögen; aromatische Alkohole 

 fällen in geringerer, lösen in starker Konzentration. Wie Alkohol wirken 

 auch Azeton und Chloroform. 2. Koagulation durch Hitze: die meisten 

 Proteine werden durch Erwärmen irreversibel denaturiert, die dazu 

 notwendige Temperatur steht in Abhängigkeit von der Reaktion der 

 Lösung, der Eiweißkonzentration, dem Salzgehalt, der Geschwindigkeit 

 des Erwärmens. 3. Fällung durch die Salze von Eisen, Kupfer, Queck- 

 silber, Zink, deren Überschuß bisweilen lösend wirkt. 4. Fällung durch 

 die Alkaloidreagenzien Phosphorwolframsäure, Phosphormolybdansäure, 

 Gerbsäure, Ferrozyan Wasserstoff säure, Trichloressigsäure, Pikrinsäure. 



Von den Farbenreaktionen sind folgende zu nennen: L Biuret- 

 reaktion. Zusatz einiger Tropfen sehr stark verdünnter Kupfer- 

 vitriollösung zu einer stark alkalischen Eiweißlösung erzeugt bei Pro- 

 teinen Blau Violettfärbung, bei Albumosen und Peptonen, wie schon 

 erwähnt, rote Färbung (ebenso bei Vitellinen). Nickelsalze statt der 

 Kupfersalze geben orangerote Verbindungen. Überschuß des Reagens 

 und zu starkes Erhitzen sind zu vermeiden. 2. Xanthoprotein- 

 reaktion: Zusatz von konzentrierter Salpetersäure zu wässerigen 

 Eiweißlösungen oder zu festem Eiweiß gibt in der Kälte, meist aber erst 

 beim Erwärmen Gelbfärbung, die auf Zusatz von Alkali rotbraun, auf 

 Zusatz von Ammoniak orange Avird. Sie ist an die Anwesenheit von 

 aromatischen Radikalen gebunden, mit denen sie Nitroderivate erzeugt. 



3. Millonsche Reaktion: Ein Teil metallischen Quecksilbers 

 wird in zwei Teilen konzentrierter HNO 3, spezifisches Gewicht 1,42, 

 in der Kälte gelöst, dann zum Sieden erhitzt, nach erfolgter Lösung mit 

 dem doppelten Volumen Wasser verdünnt und hierauf filtriert. Wenige 

 Tropfen dieses Reagens zu einer Eiweißlösung bilden einen Niederschlag, 

 der sich ebenso wie die überstehende Lösung beim Erwärmen rot färbt. 

 Gebunden an die Tyrosin- oder Tryptophangruppe der Proteine. 



4. Schwefelbleireaktion: Proteinlösungen mit Bleisalzen in 

 alkalischer Lösung gekocht liefern schwarzes Bleisulfid. Gebunden an 

 die Cysteingruppe im Eiweiß. 5. Reaktion von Molisch: Zu- 

 satz einiger Tropfen einer alkoholischen Lösung von a-Naphthol (15 

 bis 20 %) und darauf Unterschichten mit 1 — 2 Volumen konzentrierter 

 Schwefelsäure bewirkt rubinrote bis violette Färbung, durch Äther, Alko- 

 hol oder Sodalösung Farbenumschlag in Gelb. Verwendung von Thymol 

 statt a-Naphthol gibt karminrote Färbung, die durch Wasserzusatz 

 einen grünlichen bis gelbbraunen Niederschlag ausfallen läßt. Ge- 

 bunden an eine Kohlehydratgruppe, die durch die Säure Alkohol ab- 

 spaltet. 6. Reaktion von Adamkiewicz: Trockenes, vorher 

 mit Äther entfettetes Eiweiß in Eisessig gelöst und mit konzentrierter 

 Schwefelsäure unterschichtet, gibt an der Berührungsfläche rote, grüne 



