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integrierenden Teil wohl jeder Zelle bildet, sehr wichtig, er kommt 

 häufig in die Lage, Eiweiß nachweisen zu müssen, und dies bewerk- 

 st ellig-t er durch Heranziehung gewisser physikalischer Eigenschaften 

 und die sogenannten Eiweißreaktionen, von denen die brauchbaren 

 liier behandelt werden sollen. 



Nachweis. 



1. Xanthoproteinsäurereaktion. EiweißkörjDcr färben sich 

 besonders beim Erwärmen mit konzentrierter Salj^ et er säure dunkel- 

 gelb. Die Färbung geht bei Zusatz von Natronlauge in Überschuß 

 in Eotbraun und bei Zusatz von verdünntem Ammoniak in Orange 

 über. Die Eeaktion beruht auf der Bildung von Nitroderivaten. Die 

 Gelbfärbung der Haut oder des Fingernagels beim Betupfen mit 

 Salpetersäure kommt durch diese Eeaktion zustande. Die Färbung 

 unterm Mikroskop ist oft eine schwache; auch ist zu beachten, daß 

 manche organische Körper, die nicht der Eiweißgruppe angehören, 

 mit Alkalien schon allein gelb gefärbt werden. 



2. Die EASPAiLsche Eeaktion wurde 1833 von Easpail (I) 

 entdeckt. Wird Eiweiß mit konzentrierter Zuckerlösung und dann 

 mit konzentrierter Schwefelsäure versetzt, so färbt es sich j)urpur, 

 violettrot oder rot. Die Eeaktion wird durch den aromatischen 

 Kern des Eiweißes bedingt (Krasser I, 125). Easpail wußte auch 

 schon, daß auch gewisse Fette und Harze (vgl. p. 152) die Probe 

 gleichfalls geben. Man wird daher in der Deutung der Eeaktion 

 Vorsicht obwalten lassen müssen. In Pflanzengeweben tritt die 

 EASPAiLSche Probe oft auf Zusatz von Schwefelsäure allein ein. Dies 

 kommt daher, weil entweder Zucker schon vorhanden war oder aus 

 anderen Kohleh3^draten, wie Zellulose, Stärke, Glykosiden usw. durch 

 die hydrolysierende Wirkung der Schwefelsäure Zucker entsteht. 

 Ähnliche Färbungen rufen mit Schwefelsäure auch gewisse Glykoside 

 (Salicin, Coniferin) und Alkaloide (Nikotin) hervor. 



3. MiLLONs Eeaktion. Eiweiß nimmt mit Millons Eeagens 

 (vgl. p. 18) in der Kälte langsam, rascher bei schwachem Erwärmen 

 eine ziegelrote Färbung an. Auch diese Eeaktion ist nicht ein- 

 deutig, denn nach den Untersuchungen von Nasse (I), Krasser (I) 

 und anderen geben auch verschiedene andere Körper (Tyrosin, Salicyl- 

 säure, Oxymandelsäure, Plienol, Thymol, Vanillin, Naphtol), also Körper 

 mit einfach hydroxyliertem aromatischen Kern Eotfärbung. Trotzdem 

 kann die Probe in Kombination mit anderen bein Eiweißnachweis 

 gute Dienste leisten. 



4. Die Eeaktion mit alkalischem Kupfersulfat (Biuret- 

 reaktion). Eiweiß gibt mit Kupfersulfatlösung und Kali- oder 

 Natronlauge behandelt eine meist violette Färbung, ähnlich wie 

 Biuret, daher der Name. Peptone färben sich unter denselben Be- 

 dingungen ähnlich oder blaß rosa oder purjmrrot. Gewisse Kohle- 

 hydrate und einige nicht aromatische Säuren liefern auch blaue 

 Lösungen, man darf daher vermuten, daß die Eeaktion von dem nicht 

 aromatischen Kern des Eiweißes veranlaßt wird. Die Eeaktion wird 

 zweckmäßig in der Weise ausgeführt, daß man die Schnitte zunächst 

 für kurze Zeit in eine konzentrierte wässerige Kupfersulfatlösung 

 einlegt, in Wasser rasch hin und herschwenkt und dann in Kalilauge 



