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Franz Nissen: Ueb.d. Verhalten der Kerne in den Milchdrüsenzellen ete. 337 
(Aus dem physiologischen Institut zu Breslau.) 
Ueber das Verhalten der Kerne in den Milchdrüsen- 
zellen bei der Absonderung. 
Von 
Franz Nissen, stud. med. 
Hierzu Tafel XIII. 
Aus der Thatsache, dass das Milcheasein bei der Pepsinver- 
dauung einen unverdaulichen, organischen, phosphorhaltigen Be- 
standtheil zurücklässt, der in seinen Eigenschaften dem zuerst von 
Miescher aus den Eiterzellen dargestellten Nuclein gleicht, schloss 
Lubavin!) dass das Casein kein gewöhnliches Albuminat sei, 
sondern die Verbindung eines Eiweissstoffes mit einem, wie er 
sagt, andern Stoffe, der nicht zu den Eiweisssubstanzen gehört. 
Das giebt zugleich, so folgert er weiter, eine Beantwortung der 
Frage über die Identität von Casein und Natronalbuminat, aus an- 
deren Eiweissstoffen hergestellt. Wenn man nämlich in Erwägung 
nimmt, dass eine phosphorhaltige Substanz im Casein enthalten 
ist und dass Natronalbuminat auch aus solchen Proteinstoffen, die, 
wie Eiweiss gar keinen Phosphor enthalten, dargestellt werden 
können, so sieht man, dass eine Identität nicht existirt. Wenn 
also schon durch Lubavin das Casein als Nncleoalbumin erkannt 
wurde, so erhielt diese Erkenntniss i re vollkommene Stütze durch 
die Untersuchungen Hammarsten’s?). Trotz der Arbeit Luba- 
vin’s identifieirte man weiterhin Casein mit Alkalialbuminat und 
fasste das Nuclein nur als eine Verunreinigung des Caseins, nicht 
aber als ein ihm constant in bestimmtem Quantitätsverhältniss zu- 
1) Lubavin, Ueber die künstliche Pepsinverdauung des Caseins u. s. w. 
Hoppe-Seyler, Medicinisch-chemische Untersuchungen. 1871. 
2) Hammarsten, Zur Frage, ob das Casein ein einheitlicher Stoff 
sei. Hoppe-Seyler, Zeitschrift für physiolog. Chemie. Bd. VI. 
Archiv f. mikrosk. Anatomie. Bd. 26, 22 
