^Y. 17. Centralblatt für Physiologie. 427 



Verfasser hebt hervor, dass seine injicirte Flüssigkeit nicht durch eine 

 schleimige Beschaffenheit die Gefösse verstopfe und wie ein Fremd- 

 körper die Gerinnung hervorrufe. Sein B-Fibrinogen ist verschieden 

 von Hammarsten's Fibrinogen. Die Voraussetzung, dass sein durch 

 Abkühlung des Peptonplasmas erhaltenes A-Fibrinogen aus der injicirten 

 Peptonlösucg ausgeschiedene Albuminose sei, ist nicht richtig, da die 

 verwendete Peptonlösung (von Grübler) bei der Abkühlung keinen 

 Niederschlag gab. Sein A-Fibrinogen schied sich wie ein Fibrinkuchen 

 aus dem Peptonplasraa nur aus, wenn er das letztere über Nacht in 

 Eis Hess, nicht aber, wenn sich dasselbe über Nacht im warmen 

 Zimmer befand. Er hat folgende Thatsachen bei ferment- und körperchen- 

 freiem Peptonplasma festgestellt: Bei Abkühhmg scheidet es das 

 A-Fibrinogen aus. Es gerinnt freiwillig, unabhängig von den Fibrin- 

 factoren (i. e. by means not ') Fibrinfactors, der Herausgeber [M. Fester] 

 bemerkt bei ^): ? independentl}^ of); wenn es freiwillig gerinnt, so 

 bildet es Fibrinferment. Ist das A-Fibrinogen aus demselben durch 

 Abkühlung entfernt worden, so hat das Plasma das Vermögen frei- 

 willig zu gerinnen und Fibrinferment zu bilden, verloren. Wenn es 

 mit so viel Kochsalzlösung versetzt wird, dass es 4 bis 5 Procent Cl Na 

 enthält, so scheidet es beim Abkühlen kein A-Fibrinogen aus und 

 behält die Fähigkeit, freiwillig zu gerinnen. Wenn es mit Magnesium- 

 sulfat in der von ihm beschriebenen Weise behandelt wird, so scheidet 

 es A-Fibrinogen aus, nach dessen Entfernung das Plasma nicht mehr 

 freiwillig gerinnt und kein Fibrinferment bildet. Wenn normales Hunde- 

 blut sofort nach dem Verlassen der Gefässe mit 10 Procent Chlor- 

 natriumlösung oder mit Magnesiumsulfatlösung behandelt wird, so gibt 

 es Plasmata, welche in Bezug auf die Fähigkeit, freiwillig zu gerinnen 

 oder Fibrinferment zu bilden, vollständig dem mit denselben Salz- 

 lösungen behandelten Peptonplasma gleichen; er hält sich daher zu 

 dem Schlüsse berechtigt, dass im Salzplasma A-Fibrinogen zugegen 

 ist. Das Kochsalzplasma gerinnt nach einfacher Verdünnung in 3 bis 

 4 Minuten, das Magnesiumsulfatplasma gerinnt nicht vor 48 Stunden; 

 durch das Magnesiumsulfat ist das A-Fibrinogen aus dem Plasma 

 entfernt worden, es muss also diesem A-Fibrinogen eine besondere 

 Wirkung auf die Einleitung der Gerinnung zugeschrieben werden. 

 Gegenüber der Bemerkung Halliburton's, dass W. zu viel zugibt, 

 indem er zugebe, dass das Fibrinferment die Gerinnung hervorrufe, 

 dass ferner die Fibrinbildung entweder durch Fermentwirkung zu 

 Stande komme oder nicht und beide Möglichkeiten nicht nebeneinander 

 bestehen können, bemerkt W., dass der Zucker durch Fermentwirkung 

 aus der Stärke entstehen, aber auch auf einem anderen Wege aus 

 derselben gebildet werden könne. Er gibt in der That zu, dass in 

 einzelnen Fällen das Fibrinferment die Fibrinbildung hervorrufe. Er 

 hat nie geläugnet, dass bei dem Zerfall der Lymphkörperchen Fibrin- 

 ferment entstehen könne; Rauschenbach hat sowie er gezeigt, dass 

 frische Lymphkörperchen kein Ferment enthalten; wenn sie das Pepton- 

 plasma zum Gerinnen bringen, so erscheint stets Fibrinferment. Es 

 ist leicht zu sagen, wie es Halliburton macht, die Lymphkörperchen 

 enthalten sehr wirksames Fibrinferment; durch seine Experimente 

 beweist er es nicht. Dagegen widersprechen die Beobachtungen 



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