Nr. 6. Centralblatt für Physiologie. 241 
Nach diesen Untersuchungen wirkt frischer Ananassaft stark 
eiweissverdauend, und. zwar in neutralen, sauren und schwach alka- 
‚lisechen Flüssigkeiten. Demnach ist das betreffende Enzym mehr dem 
Trypsin als dem Pepsin ähnlich. Auch die Verdauungsproduete sind 
offenbar im Allgemeinen dieselben, . wie sie durch Trypsin gebildet 
werden, d. h. Proteosen und weiterhin wirkliche Peptone im Verein 
‚mit Leuein und Tyrosin. 
Vergesellschaftet mit dem’ eiweissverdauenden Ferment ist im 
Ananassaft ein dem Lab ähnliches Enzym. Beide Fermente können 
aus dem frischen Saft vollkommen abgeschieden werden durch Aus- 
salzen desselben mit Ammoniumsulfat. 
Neben diesen Enzymen enthält der Ananassaft noch proteosen- 
artige Substanzen, welche nicht beim Neutralisiren, wohl aber mehr 
oder weniger zur Ausscheidung gebracht werden durch Sättigung der 
Flüssigkeit mit Ammoniumsulfat, Magnesiumsulfat oder Kochsalz. 
Erhitzt man den Ananassaft allmählich, so erhält man bei verschiedenen 
Temperaturen nur geringe Trübungen. 
Der Ananassaft ist regelmässig sauer. Seine Acidität entspricht 
im Mittel einer Salzsäure von 0'45 Procent. 
Neutralisirt man die Flüssigkeit, so wirkt sie am besten verdauend 
bei eirca 60° C., doch ist ihre eiweisslösende Eigenschaft sehon bei 
12°, sowie noch bei 70° zu constatiren. 
Das eiweissverdauende Enzym lässt sich von den proteosenartigen 
‘Substanzen des Saftes nicht trennen. Salzt man den letzteren mit 
Ammoniumsulfat aus, entfernt das Salz durch Dialyse, eoncentrirt darauf 
die Flüssigkeit durch Eindunsten bei eirca 40° OÖ. und fällt dieselbe 
endlich mit viel absolutem Alkohol, so geht der erhaltene Nieder- 
schlag selbst nach dreiwöchentlicher Einwirkung des Weingeistes beim 
Uebergiessen mit Wasser wieder vollkommen in Lösung und hat 
von seinen ursprünglichen Eigenschaften nichts eingebüsst. 
Schliesslich wurde die Einwirkung des Ananassaftes auf Blut- 
fibrin, Eieralbumin und Myosin bei verschiedener Reaction studirt, 
die einzelnen Verdauungsproduete (Protoproteosen, Heteroproteosen, 
Deuteroproteosen, Antialbumide und Peptone) isolirt und ihre elementare 
Zusammensetzung festgestellt. R. Neumeister (Jena). 
W. Kühne. Erfahrungen über Albumosen und Peptone V. (Zeitschr. 
Biol. XXX IXII], S. 221). 
Weitere Untersuehungen über die Proteine des Tuber- 
eulins. Koch’s gereinigtes Tubereulin, durch Fällung des 
Tubereulins mit 1'/, Volumen absoluten Alkohol erhalten, besteht aus 
einem in Wasser unlöslichen Antheil, Erdphosphate und eine kleister- 
ähnliche Maasse, und einem in Wasser löslichen Antheil. Die wässerige 
Lösung des letzteren reagirt schwach alkalisch, enthält noch anor- 
ganische Bestandtheile und gibt die Reactionen der Deuteroalbumose. 
Verdünnte Säuren erzeugen in derselben eine Fällung, von welcher 
ein Theil in Salzlösungen unlöslich ist, Albumin, ein Theil dagegen 
ist in 3 bis 10 Procent Kochsalz oder 15 bis 20 Procent Chlorammonium 
löslich. Die in Salzlösungen lösliche Substanz lässt sich nach dem 
Ansäuern mit Essigsäure durch Fällen mit Alkohol erhalten. Verf. 
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