Nr. 13 Zentralblatt für Physiologie. 429 



Ferner hat Buglia gefunden, dalJ, während es für die Mehrzahl 

 der Salze möglich ist, die Blutgerinnbarkeit durch verschiedene 

 Mittel (Verdünnung, Zusatz von physiologischer Kochsalzlösung, 

 von Serum, Ausfällung der Salze durch chemische Reagenzien) 

 nachträglich wieder herzustellen, dies bei einigen Salzen nicht der 

 Fall ist. 



Durch die vorliegenden Untersuchungen wird ferner bewiesen, 

 daß das verschiedene antikoagulierende Vermögen der hier an- 

 gewendeten Salze weder den Salzmolekülen an sich, noch 

 den Anionen, sondern direkt den Kationen zukommt. 



Bottazzi (Neapel). 



W. Huiskamp. Zur FibringlohuUnfrage. (Zeitschr. f. physiol. Chem. 

 XLIV, 3/4, S. 182.) 



Hammarsten hatte nachgewiesen, daß nach der Gerinnung 

 von Fibrinogenlösungen neben Fibrin sich noch ein zweiter, bei 

 64° C koagulierender Eiweißkörper findet, der Fibringlobulin genannt 

 wurde. Diese Tatsache ist nach der vorliegenden Untersuchung 

 nicht etwa so zu deuten, daß bei der Gerinnung Fibrinogen sich 

 in Fibrin und Fibringlobulin spaltet, sondern das Fibringlobulin ist 

 dem ungeronnenen Fibrinogen von vornherein beigemengt und kann 

 von demselben getrennt werden. Versetzt man eine Fibrinogen- 

 lösung mit dem zwei- bis dreifachen Volumen gesättigter Fluor- 

 natriumlösung, so fällt ein Niederschlag von Fibrinogen aus, der 

 arm an Fibringlobulin ist, während die Lösung verhältnismäßig 

 mehr Fibringlobulin, jedoch auch noch Fibrinogen enthält. Der 

 Niederschlag kann in 3 bis 5"/Qiger Kochsalzlösung, unter Zusatz 

 von sehr wenig Ammoniak gelöst und wieder mit Fluornatrium- 

 lösung gefällt werden. Durch Wiederholung dieses Vorganges gelangt 

 man zu Fibrinogenlösungen, welche typisch gerinnen, ohne daß 

 neben dem Fibrin Fibringlobulin nachzuweisen wäre. 



Panzer (Wien). 



N. Sieber. Zur Frage nach dem glglcoly tischen Prinzip des Blnt- 

 fihrins. (Aus dem chemischen Laboratorium des Instituts für 

 experimentelle Medizin zu St. Petersburg.) (Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. XLIV, 5/6, S. 560.) 



Bei Wasserdigestion von Fibrin, tritt neben anderen 

 Körpern, Oxydasen, einem bakterienfeindlichen Stoffe etc. auch ein 

 glykolytisches Ferment auf, das Zucker reichlich und im 

 relativen Verhältnis zum Fermentzusatz zerstört. Die doppelte 

 Menge glykolytischer Flüssigkeit zerstört z. B. nicht die doppelte, 

 sondern die fünffache Zuckermenge, die vierfache Quantität sogar 

 die 12- bis 14 fache Menge der von der Einheit des glykolytischen 

 Prinzipes zerstörten Zuckermenge. Anderseits wird die Glykolyse 

 durch Zuckerzusatz über ein bestimmtes Maß hinaus beeinträchtigt. 

 Gegenwart von Sauerstoff ist zu der Glykolyse nicht unbedingt nötig, 

 befördert sie aber bedeutend. Eine der Oxydasen konnte isoliert werden, 

 hatte aber keine glykolytische Wirkung. Der Umstand, daß weder 



