Nr. 17 Zentralblatt für Physiologie. 597 



Nachdem es v. Fürth gelungen war, durch oxydativen Ab- 

 bau der Eiweißkörper zu wohl definierten Produkten zu gelangen, 

 den Oxyprotsäuren und Kyroprotsäuren (Hofmeisters Beiträge, 

 VI., S. 296), lag es nahe, dieselbe Reaktion auf die niedrigen Peptide, 

 als die Bausteine der Eiweißkörper anzuwenden. Verf. oxydierte 

 also das niedrigste Peptid, das Glycylglycin, mit Kalziumpermanganat. 

 Das wichtigste Produkt der Reaktion war nun auffallenderweise 

 die Oxalylaminoessigsäure, also nicht ein Spaltungsprodukt des 

 Peptids, sondern ein sauerstoffreicheres Peptid, das als niedrigstes 

 Analogon der Oxyprotsäuren aufgefaßt werden kann. Durch Ein- 

 wirkung von Säuren und Alkalien wird aus der Oxaljiaminoessig- 

 säure mit Leichtigkeit Oxalsäure und Ammoniak neben Essigsäure 

 abgespalten (aber kein GlykokoU), und es ist auf das analoge 

 Verhalten der Oxyprotsäuren hinzuweisen, von denen ja auch in 

 den Kyroprotsäuren v. Fürths die Bindung des Stickstoffs so 

 gelockert ist, daß durch Säureeinwirkung die Hälfte davon als 

 Ammoniak abgespalten wird. Neben der Oxalylaminoessigsäure 

 entsteht bei der Oxydation des Glycylglycins noch Kohlensäure, 

 ein Körper, der Blausäuregeruch verbreitet und eine Säure von 

 der Formel C^,H3N0p,, die ebenfalls bei der Spaltung Ammoniak 

 und Oxalsäure liefert und auffallenderweise Biuretreaktion gibt, 

 während das Glycylglycin das nicht tut. Die entstehende Menge 

 dieser Substanz war aber zu genauerer Bestimmung zu gering. 



M a 1 f a 1 1 i (Innsbruck). 



Emil Fischer und Suzucki. Zur Kenntnis des Zysüns. (I. chemisches 

 Universitätslaboratorium Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. XLV, 

 5 6, S. 405.) 



Fischer und Suzucki haben in dem leicht darstellbaren 

 Dimethylester des Zystins ein Derivat gefunden, das wegen seiner 

 charakteristischen Eigenschaften zur Identifizierung des Zystins 

 besonders geeignet erscheint. Sie haben damit eine Behauptung 

 von Neuberg und Paul Mayer nachgeprüft, der zufolge ein von 

 dem Proteinzystin verschiedenes isomeres „Steinzystin" vorkommen 

 soll; aber ein von ihnen untersuchter Stein lieferte lediglich den 

 beschriebenen Ester, bestand also aus Proteinzystin. Ein kleiner 

 Rest des Steinzystins, das Neuberg und Mayer für die isomere 

 Form ansahen und das atypisch kristallisierende Nadeln enthält, 

 zeigte in der Verfasser Händen eine starke Rotfärbung mit 

 Millons Reagens. Sie halten deshalb die Anwesenheit von Tyrosin 

 für wahrscheinlich, das sich indes der kleinen Menge wegen nicht 

 identifizieren ließ und glauben dadurch manche Beobachtung der 

 Herren Neuberg und Mayer auch ohne die Annahme eines 

 besonderen „Steinzystins" erklären zu können. Für das Vorkommen 

 von Tyrosin im Zystinharn verweisen sie auf die folgende Arbeit. 



K n o o p (Freiburg). 



H. Thierfelder. TJeJier das Zerebron. III. Mitteilung. (Zeitschr. f. 

 physiol. Chem. XLIV, S. 366.) 



