ggQ Zentralblatt für Physiologie. Nr. 23 



Verhandlungen der Morphologisch-Physiologischen Gesell- 

 schaft zu Wien. 



Jahrgang 1905/1906. 



Sitzung am 30. Januar 1906. 



Vorsitzender: Herr Meyer. 



Prof. Dr. F. Obermayer und Priv.-T)oz. Dr. E. P. Pick: „Über die 

 Bildung von Imniunpräzipitinen durch chemisch veränderte 

 Eiweißkörper, ein Beitrag zur Erkenntnis der chemischen Grund- 

 lage der Eigenart der Eiweißkörper. 



Die Iramunj)räzipitine besitzen die Eigenschaft, ihre spezitische Wirkung 

 je nach der Umwandlung, Avelche der als Antigen (Präzipitinogen) verwen- 

 dete Eiweißkörper erfahren hatte, zu ändern, und zwar derart, daß ein 

 Immunpräzij)itin zumeist eine besondere Empfindlichkeit für jene Zustands- 

 änderung zeigt, welche das zur Immunisierung benutzte Eiweißpräjjarat auf- 

 weist oder Avährend einer Phase des physikalisch-chemischen Umwandlungs- 

 l)rozesses erfahren hat. Bei vielen derartigen Eingriffen auf das Eiweiß bleibt 

 die Artspezifizität der erzeugten Immunsera völlig erhalten und die Änderung 

 der Spezifizität entspricht ausschließlich der Änderung der Zustandsphase 

 des betreffenden Eiweißkörpers innerhalb der ihm eigentümlichen Arteigen- 

 schaften. Wird z. B. ein Rinderserum der Hitzewiikung ausgesetzt und zur 

 Immunisierung eines Kaninchens benutzt, so «irkt das erhaltene Immun- 

 präzipitin nicht allein mit nativem Rinderserumeiweiß, sondern nicht minder 

 mit erliitztem und mit zahlreichen Spaltungsprodukten der Rindereiweiß- 

 körper, während ein mit nativem Rinderserumeiweiß erhaltenes Immun- 

 serumpräzipitin nur mit nativen Rindereiweißkörpern reagiert; aufartfremde 

 Eiweißkörjjer ist jedoch in beiden Fällen keine nennenswerte Wirkung nach- 

 weisbar. Da diese Veränderung der AVirkungsweise des Immunserums also 

 innerhalb der durch die Abstammung des betreffenden tierischen oder pflanz- 

 lichen Eiweißkör])ers bedingten Grenzen zu erzielen ist, so kann man in den 

 Eiweißkörpern zwei voneinander verschiedene, biologisch Avirksame Gruppie- 

 rungen voraussetzen, von denen die eine — die originäre Gruppierung — 

 für die Eigenart des betreffenden tierischen oder ])flanzlichen Eiweißes 

 charakteristisch und durch den früher erwähnten Eingriff nicht zu beein- 

 flussen ist, während die andere — konstitutive Gru])pierung — durch die 

 jeweilige Zustandsphase des Eiweißkörpers bedingt, in der geänderten 

 Wirkungsweise des Immunpräzipitins ihren Ausdruck findet. 



Diese Beobachtungen lieferten die Möglichkeit, dem Problem der 

 spezifischen Wirkung der Immunkörijer überhaupt näher zu treten 

 und im .speziellen die Abhängigkeit der Ar feigen Schäften der tie- 

 rischen und j)flanzlichen Eiweißkörper von ihrem chemischen 

 Aufbau zu studieren. Zu diesem Zwecke wurden die zur Immunisierung 

 von Kaninchen benutzten Eiweißkörper einer großen Reihe von Verän- 

 derungen ausgesetzt, welche zunächst das (Tesamtmolekül in seiner Säure n- 

 und Basenkapazität änderten, ohne eine weitgehende Zerstörung der 

 Struktur hei'beizuführen. Es wurden so Innnunsera auf die Änderung ihrer 

 Spezifizität geprüft, welche mit Azidalbumin, Alkalialbuminat, sowie 

 Formaldehydeiweiß erzeugt worden waren; es zeigte sich nur auf die 

 konstitutive Spezifizität eine Einwirkung, während die Art.speziflzität abermals 

 unverändert erhalten blieb. Zwischen der AVirkung des Alkalialbuminat- 

 immunserums und jener des Azidalbuminimmunserums bestehen keine tief- 

 greifenden Unterschiede der konstitutiven Spezifizität. 



Eine zweite Grup])e von A^ersuchen bezog sich auf Eiweißspaltungen, 

 und zwar sowohl durch Fermente (Trypsin), als auch durch oxydativen 

 Abbau. AVeder durch tryptische Aufsj)altung des Eiweißes bis zum Schwinden 

 der Biuretreaktion, noch durch oxydative Abspaltung der üxyphenyl- und 



