Biologische Section. 245 
10. Sitzung vom 23. Juni 1900. 
Dr. Leo Schwarz hält den angekündigten Vortrag: „Ueber 
die Verbindung von Eiweiss mit Aldehyden‘“.') 
Der Vortragende leitet seine Mittheilung ein mit einer 
kurzen Darlegung der Entwicklung und des gegenwärtigen 
Standes der Kenntnis von der Krystallisationsfähigkeit des Ei- 
 weisses und geht dann auf die Schilderung seiner Versuche über. 
Er bediente sich für die Darstellung seiner Eiweiss-Aldehyd- 
Verbindungen krystallinischen Serumalbumins, das nach der 
Ammonsulfat-Säure-Methode aus Pferdeblutserum gewonnen war. 
Es gelang Schwarz, zu zeigen, dass die Coagulierbarkeit 
des Serumalbumins beim Erhitzen nicht nur durch Formaldehyd, 
sondern durch alle normalen Aldehyde der Fettreihe, sowie 
auch durch Benz- und Salicylaldehyd aufgehoben wird. Für die 
Eigenschaften der Eiweiss-Aldehyd-Verbindungen ist ihr Salz- 
gehalt von grosser Bedeutung. 
Wie elementar-analytisch festgestellt wurde, findet bei der 
Vereinigung von Eiweiss mit Aldehyd eine Anreicherung des 
Eiweissmolecüls mit Kohlenstoff statt. Bei maximaler Sättigung 
von Serumalbumin mit den entsprechenden Aldehyden gelang es, 
Präparate zu erzielen, bei denen diese Anreicherung an © bei 
der Acetaldehydverbindung genau das doppelte betrug, wie bei 
der Formaldehydverbindung. Es scheint, dass das Eiweissmolecül 
ebensoviel C; H,-Gruppen, als CH,-Gruppen aufzunehmen im 
Stande ist. 
Jodirtes Eiweiss nimmt keinen Aldehyd mehr auf. Die 
Stelle des Eintrittes der Methylengruppen scheint durch das Jod 
besetzt zu sein. Hingegen zeigt sich ein krystallinisches Pflanzen- 
eiweiss, das Edestin „methylenisirbar“. 
Ebenso nehmen die Verdauungsproducte des Eiweisses noch 
reichlich Methylengruppen auf. 
Verdauungsversuche führten zu dem Ergebnis, dass das 
Formaldehyd-, sowie das Acetaldehyd-Serumalbumin tryptisch 
unverdaubar sind, während die Pepsinverdauung glatt von 
statten geht. Dabei hat sich auch herausgestellt, dass die Pepsin- 
verdauung auch durch freien Formaldehyd nicht aufgehoben 
wird. Fibrinflocken werden auch bei Gegenwart von Formal- 
dehyd durch Pepsin-Salzsäure aufgelöst. Hingegen wird die 
Trypsinwirkung durch Spuren von Form- und Acetaldehyd 
vernichtet. 
ı) Die ausführliche Mittheilung erfolgt in der „Zeitschr. f. physiol. Chemie“, 
