Nr, 9 Zentralblatt für Physiologie. 277 



Allgemeine Physiologie. 



E. Abderhalden und L. Baumann. Die Monoaminosänren des 

 Oxijhämoglobins aus Himdehlut. 



E. Abderhalden und T. Sasaki. Die Monoaminosäuren des „Sijn- 



tonins" aus Rindfleisch. 



E. Abderhalden und H. Pfibram. Die Monoaminosäuren des 

 Albumins aus Kuhmilch. (Aus dem I. Chemischen Institut der 

 Universität in Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LI, 4/5, S. 397, 

 404, 409.) 



Die in den Titeln genannten Eiweißsubstanzen lieferten haupt- 

 sächlich nach der Estermethöde folgende Zahlenwerte für die auf 

 je 100 g" Trockensubstanz berechneten Mengen von Aminosäuren. 



Oxyhämo- q„„4.^„;„ Lakt- Oxyhämoglobin 



globin »yntomn albumin aus Pferdeblut 



Glykokoll Spuren 0"5 g Spuren — 



Alanin S'Og 4-0 g 2-5 g S'Og 



Aminovalerian säure . l'O g 09 g 0"9 g — 



Leucin 17-5 g 7-8 g 19-4 g 20-9 g ' 



Prolin 4-5 g 3-3 g 40 g log 



Asparaginsäure . . . 2'5 g 0'5 g 10g — 



Glutaminsäure . . l'2g 13*6 g 10"1 g 1"1 g 



Phenylalanin .... 50 g 25 g 2'4 g 3*5 g 



Tyrosin — 22 g 0-85 g — 



Die vergleichsweise angeführten Zahlen für Pferdebluthämo- 

 globin entstammen einer früheren Arbeit von E. Fischer und 

 Abderhalden; die Übereinstimmung ist im Hinblick auf die Fehler- 

 quellen der angewandten Methoden im ganzen eine recht gute. 



Malfatti (Innsbruck). 



1. E. Fischer und E. Abderhalden. Über das Verhalten einiger 

 Pohjljeptide gegen Pankreassaft. 



2. Die Verwendung optisch aktiver Polypeptide zur Prüfung der 

 Wirksamkeit proteolytischer Fermente. 



S. E. Abderhalden und H. Deetjen. Über den Abbau einiger Poly- 

 peptide durch die Blutkörperchen des Pferdes. (Aus dem I. Chemi- 

 schen Institut der Universität in Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. LI, 4/5, S. 264, 294, 323 u. 334.) 



1. In Fortsetzung der früheren eingehenden Untersuchungen 

 über die Hydrolysierbarkeit von Polypeptiden durch Pankreassaft 

 erwiesen sich noch folgende Dipeptide hydrolysierbar: d-Alanyl-d- 

 Alanin, d-Alanyl-1-Leucin, 1-Leucyl-l-Leucin, 1-Leucyl-d-Glutaminsäure. 

 Als nicht hydrolysierbar erwiesen sich d-Alanyl-1-Alanin, 1-Alanyl-d- 

 Alanin, 1-Leucyl-Glycin, 1-Leucyl-d-Leucin, d-Leucyl-1-Leucin. Es werden 

 nur solche Polypeptide durch Pankreassaft angegriffen, die aus den 

 in der Natur vorkommenden Aminosäuren aufgebaut sind; jene Poly- 

 peptide, die nur teilweise hydrolysiert werden, müssen Racemkörper 



