374 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 12 



E. Fischer und E. Koenigs. Synthese von Polypeptiden. (XVIII. 



Derivate der Asparaginsäure.) (Ber. d. deutsch, ehem. Ges. XL, 8, 



S. 2048.) 



1-Asparagin wurde unter Mithilfe von Natronlauge mit in- 

 aktivem a-Bromisocapronylchlorid gekuppelt. Durch Verseifung 

 mit wässerigem Ammoniak konnten die beiden Leucyl-1-Aspara- 

 gine in kristallisiertem Zustande erhalten werden. Das 1-Leucyl-l- 

 Asparagin wurde durch Kochen mit Salzsäure hydrolysiert und das 

 abgeschiedene 1-Leucin identifiziert. Der Versuch, dieses Dipeptid zu 

 weiteren Synthesen zu benutzen, scheiterte daran, daß, als Azetyl- 

 chlorid darauf einwirken gelassen wurde, Bromwasserstoffsäure und 

 eine Substanz C10H1CO4N2 von unbekannter Konstitution entstand. 

 Die Synthese eines Tripeptids des Asparagins gelang auf folgende 

 Weise: Durch Einwirkung von Phosphorpentachlorid auf in Azetyl- 

 chlorid aufgeschwemmtes Chlorazetyl-1-Asparagin bei 0^ wurde 

 das entsprechende Säurechlorid, Chlorazetyl-1-Asparaginylchlorid 



Cl CH2 . CO . NH . CH . CO . Cl 



• dargestellt, dieses hierauf mit 1-Leucin- 



CH2 . CO . NHo 



ester in ätherischer Lösung zu Chlorazetyl-1-Asparaginyl-l-Leucinester 

 gekuppelt, der Ester durch vorsichtige Einwirkung von Natronlauge 

 zu Chlorazetyl-1-Asparaginyl-l-Leucin verseift und in diesem durch 

 Einwirkung von flüssigem Ammoniak das Chlor durch die Amido- 

 gruppe ersetzt. Das so entstandene Glycyl-1-Asparaginyl-l-Leucin 

 NH2 . CH2 . CO . NH . CH . CO . NH . CH (C4 H^) CO OH 



CH2.CO.NH, zeichnet sich durch 



die Gruppe . CO . NHg aus, die sicherlich auch in manchen natür- 

 lichen Proteinen enthalten ist und bei der totalen Hydrolyse 

 Ammoniak liefert. 



Durch Erhitzen von l-Asparaginsäuredimethylester im ge- 

 schlossenen Gefäße auf 100*^ wurde ein Körper 



CO OH . CH2 . CH (NH2) . CO . NH . CH (CO OH) . CH2 . CO OH erhalten, 

 das erste Dipeptid einer Aminodicarbonsäure. Panzer (Wien). 



E. Fischer. Vorkommen von l-Serin in der Seide. (Ber. d. deutsch, 

 ehem. Ges. XL, 7, S. 1501.) 



Während bisher das Serin aus den Spaltungsprodukten der 

 Eiweißstoffe nur als Racemkörper isoliert werden konnte, obwohl 

 nach Analogie vermutet werden durfte, daß auch das Serin in 

 optisch-aktiver Form in den Proteinen enthalten sei und nur durch 

 das Darstellungsverfahren racemisiert worden sei, gelang hier zum 

 ersten Male die Darstellung von optisch-aktivem Serin. Bei wochen- 

 langem Stehen des Destillationsrückstandes von der Fraktionierung 

 der Ester der Aminosäuren (bis 140*^ C) aus Seide bildeten sich 

 darin kleine Kristalle. 



Nach entsprechender Reinigung wurden sie in wenig heißem 

 Wasser gelöst; beim Erkalten schied sich inaktives Serinanhydrid 

 ab. Aus der Mutterlauge nach dem inaktiven Serinanhydrid wurde 

 durch Fällen mit Alkohol l-Serinanhydrid (C,; H^, 0^ N2) erhalten. 



