380 Zentralblatt für Physiologie. Nr. 14. 



Der Verf. gibt nunmehr seinerseits die Fortführung dieser hoch- 

 interessanten Untersuchungen auf, da er als Anatom daran verzweifelt, 

 bei den großen, in der Sache selbst liegenden Schwierigkeiten dieses 

 Kapitel der Eiweißchemie zu einem glücklichen Ende zu führen. Er 

 appelliert an die Chemiker in der Hoffnung, daß ihnen die Versuche 

 als Grundlage für weitere, eingehendere Forschungen dienen werden. 



Franz Müller (Berlin). 



F. Franz. tJher den die Blutgerinnung aufhebenden Bestandteil 

 des medizinischen Blutegels (Arch. f. exper. Path. XLIX, 4/5, S. 342). 

 Durch Koagulation bei 60°, Fällung des Filtrates durch 4tägiges 

 Stehenlassen in Chloroformdampf, Dialyse und Eiudunsten im Vakuum 

 wurde aus Blutegelextrakt eine braune, spröde Masse erhalten (pro 

 Kopf 8 Milligramm), die sich leicht in Wasser löst und die Wirk- 

 samkeit des Extraktes besaß, von der man ausgegangen war. Dieses 

 sogenannte „Herudin" wird durch Aramonsulfatsättigung gefällt, nicht 

 dagegen durch Kochsalzsättigung und nicht beim Kochen, dagegen 

 entsteht in dieser Lösung eine Fällung durch Essigsäure. Die weiteren 

 Eeaktionen sprechen auch dafür, daß das „Herudin" eine Albumose 

 ist, die sich den Peptonen nähert und leicht in diese übergeht. 



Franz Müller (Berlin). 



C, Borkel. Tiber Pe^Jsin-Fibriwpepton (Zeitschr. f. physiol. Chem. 

 XXXVni, 3/4, S. 289). 



Als Endprodukte peptischer Verdauung hat Mühle nach Sieg- 

 frieds Eisenmethode zwei Körper sauren Charakters erhalten, die er 

 als Amphopepton A und B im Anschluß an die Kühnesche Nomen- 

 klatur bezeichnete. Verf. hat die beiden Peptone, für die er jetzt die 

 Namen Pepsinpepton a und ß vorschlägt, nach der gleichen Methode 

 aus Fibrin erhalten. Für das Pepton a hat er die iiquivalentformel 

 G21 H34 Nß O9 und die beschriebenen Reaktionen bestätigt, sowie die 

 Einheitlichkeit durch das Konstantbleiben des optischen Drehungs- 

 vermögens bei mehrfachem Umfallen wahrscheinlich gemacht. Mole- 

 kulargewichtsbestimmungen nach der kryoskopischen Methode geben 

 keine übereinstimmenden Werte. 



Für das Pepsinpepton ß geben die Analysen des Verf.'s keine 

 scharf auf die Formel Cg^ Hgg Ng Oio stimmenden Zahlen. Dies erklärt 

 sich nur zum Teil aus dem erwiesenen leichten Übergang des Peptons 

 ß in a. Auch die Bestimmungen des Molekulargewichtes und der 

 spezifischen Drehung wiesen darauf hin, daß die Präparate noch 

 nicht einheitlich waren. Ein Präparat erwies sich als vollkommen 

 schwefelfrei. 



Bei der tryptischen Verdauung entstehen aus dem Pepsinpepton a, 

 welches die Millonsche Eeaktiou gibt, also den Tyrosinkomplex ent- 

 hält, Tyrosin, Antipepton ß und a, sowie Arginin. Lysin und Histidin 

 ließen sich nicht nachweisen, die verschiedenen Fraktionen der Basen- 

 verarbeitung bestanden hauptsächlich aus Pepton. Bei den Versuchen, 

 Amidosäuren aufzufinden, wurde auch nur Pepton gefunden. Das 

 Pepsinpepton enthält also mindestens zwei Antigruppen (Antipepton a 

 und ß). . Ellinger (Königsberg).' 



