Isfr. 15. Zentralblatt für Physiologie. 403 



ThrorabiD, beziehungsweise Prothrombin seien nur den betreffenden 

 Niederschlägen von Eiweißkörpern beigeniengt, sich bis jetzt ni^ht 

 definitiv widerlegen lasse. Die angeführten Argumente sind folgende: 



Die Wirkung von Fibrinferment ist an die Gegenwart phosphor- 

 haltiger Proteide gebunden, auch wenn diese nicht als erster Nieder- 

 schlag und nicht als stärkster Niederschlag aus den Organextrakten 

 oder tierischen Flüssigkeiten gefällt werden. 



Die Gleichmäßigkeit des hindernden Einflusses von Mg SO4- und 

 Ba Clg-Beimischung auf das Zustandekommen einer Kalkverbindung der 

 Nucleoproteide und auf die Wirksamkeit der Fibrinfermente ist nach 

 Hammarsten schwer zu erklären. 



Die Mengen von Nucleoproteiden, welche noch Gerinnung einer 

 Fibrinogenlösung hervorrufen und die der Trockensubstanz in den 

 Hammarstenschen Fibrinfermentlösungen sind von derselben Größen- 

 ordnung (nur 0"1 Milligramm). 



Auch elektrolytisch gewonnenes Nucleohiston verursacht mit Hilfe 

 von Kalksalzen Gerinnung. 



Nimmt man nur ein Ferment oder Proferment an, so müßte das 

 Ferment in allen Niederschlägen bei gleicher Temperatur seine Wirk- 

 samkeit verlieren, Calciumnucleohiston verliert aber bei 54" seine Ge- 

 rinnungswirkung nicht, während das andere Nucleoproteid aus Thymus 

 gänzlich unwirksam wird. 



Am wahrscheinlichsten stellen also die Thymusnueleoproteide 

 und gleichfalls das aus Blutplasma erhaltene selbst das Zymogen dar, 

 aus welchem mit Hilfe von Kalksalzen das Fibrinferment entsteht. 



Ellinger (Königsberg). 



J. Bang. Chemische Untersuchung der lymjjhatischen Organe. I. Mit- 

 teilung (Hofmeisters Beitr. IV, 3/4, 8. 115). 



Die Nucleoproteide der Thymus und deren Zusammensetzung. 

 Nach Huiskamp enthält die Thymus Nucleoproteid (frei von Histon) 

 und Nucleohiston, nach Malengreau Nucleohiston und nucleinsaures 

 Histon, nach Verf. Nucleoproteid und nucleinsaures Histon. 



Das Nucleoproteid von Huiskamp und dem Verf. scheint 

 nach Analysenzahlen und Reaktionen im wesenthchen übereinzu- 

 stimmen. Bezüglich der Fällungsgrenzen bei Ammonsulfatzusatz stimmte 

 der Körper mit dem Nucleoalbumin A Malengreaus ebenfalls 

 gut überein. Behandlung mit Essigsäure und Alkali verändern die Sub- 

 stanz und ihre Fällungsgrenzen. Bei Behandlung mit verdünnter Essig- 

 säure wird das Nucleoproteid in zwei Komponenten zerlegt, von welchen 

 die eine sehr leicht, die andere ziemlich schwer in verdünntem Alkali 

 löslich ist, eine Beobachtung, die zur Vorsicht bei Benutzung der Essig- 

 säure zur Darstellung von Nucleoproteiden mahnt. 



Durch O'Bprozentige Salzsäure wird das Nucleoproteid gespalten; 

 das lösliche Spaltungsprodukt ist aber nicht wie Malengreau an- 

 nimmt ein Histon, denn es fällt mit Ammoniak schon bei schwach 

 saurer Reaktion, es verhält sich vielmehr wie ein Acidalbuminat. Der 

 in HCl unlösliche Teil liefert nach Digestion mit Magensaft ein Nuclein, 

 welches Phosphor und Purinbasen, aber keine Pentosengruppe enthält. 



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