Nr. 2 Zentralblatt für Physiologie. 3g 



Laboratorium der Farbwerke vorm. Meister Lucius & Brüning, 

 Höchst a. M.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LVIII, 3, S. 189.) 



Das in den Höchster Farbwerlsen dargestellte „synthetische 

 Suprarenin" ist optisch inaktiv. Aus diesem wurde das saure d-wein- 

 saure 1-Suprarenin kristallinisch erhalten, aus dem sich ein mit dem 

 natürlichen 1-Suprarenin in jeder Hinsicht identisches Produkt ge- 

 winnen ließ. Aus der Mutterlauge des sauren d-weinsauren 1-Su- 

 prarenins wurde die Base mit Ammoniak abgeschieden und dieselbe 

 mit Hilfe von 1 -Weinsäure in das saure 1- weinsaure d-Suprarenin 

 übergeführt. Beide aktive Formen des Suprarenins schmelzen bei 

 211 bis 212*^ und bilden — zum Unterschied von inaktivem Su- 

 prarenin — mit Oxalsäure und Salzsäure nicht kristallisierende Salze. 



L. Borchardt (Königsberg). 



H. Pauly und K. Gundermann. Über jodhindende Systeme in den 

 Eiweißspaltl-örpcrn. (Universitätslaboratorium Würzburg.) (Ber. d. 

 deutcli. chem. Ges. XLI, S. 3999.) 



Die Verff. suchen in den Eiweißspaltprodukten nach Grup- 

 pierungen, die in analoger Weise wie der Kresylrest im Tyrosin bei 

 Gegenwart oder Abwesenheit Jodwasserstoff bindender Basen die 

 Bindung von Jod in verdünnter wässriger Lösung ermöglichen. Nach 

 der Ansicht der Verff. kommen hierfür hauptsächlich der Indolrest 

 des Tryptophans und der Imidazolring des Histidins in Betracht. Die 

 Indolderivate lieferten bei der Jodierung stets die in |3-Stellung jo- 

 dierten Produkte; /3-substituierte Indole (Skatol, Dimethylindol) er- 

 wiesen sich der Jodierung nicht zugänglich. Das Vorhandensein 

 einer „jodophoren" Gruppe im Tryptophan scheint deshalb unwahr- 

 scheinlich. Hingegen sind nach dieser Richtung die Aussichten für 

 das Histidin günstiger, da die Imidazolderivate, wie am Imidazol, 

 Methylimidazol und Benzimidazol dargetan wird, leicht kristallinische 

 Jodierungsprodukte liefern. Gugggenheim (Berlin). 



H. W. By waters. V^her Seromuhoid. (Aus dem physiologischen 

 Laboratorium der L^niversität London.) (Biochem. Zeitschr. XV, 

 3/4, S. 322.) 



Verf. bestätigt die Angaben Zanettis über das Vorkommen eines 

 Mukoids im Blute, des Seromukoids. Er stellt das Seromukoid aus schwach 

 angesäuertem Blut, dar durch Einleiten von überhitztem Wasserdampf, 

 Abkühlen, Abfiltrieren Dialysieren und Fällen mit Alkohol. Dieses Roh- 

 mukoid wird dann durch Extrahieren mit heißem Wasser, Behandeln mit 

 Schwefeldioxyd und Umfallen mit Alkohol gereinigt. Das Seromukoid 

 gibt die typischen Eiweiß- und Kohlehydratreaktionen unddie Adamkie- 

 wiczsche Glyoxylsäurereaktion, dagegen eine fast negative Schwefel- 

 bleiprobe. Bei der Analyse wurde C = 47-6^\/o, H = 6-8%, N = 11-6% 

 undS = l"75*^/o und ungefähr 25^0 Kohlehydrat gefunden. Das Haupt- 

 produkt bei der Hydrolyse der Kohlehydratgruppe war Glukosamin. Bei 

 kohlehydratreicher Nahrung steigt der Seromukoidgehalt des Blutes 

 von 0'3g bis 0"9 g pro 11. W. Ginsberg (Wien). 



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