Nr. 4 Zentralblatt für Physiologie. 117 



Autooxydation nach mehreren Stunden, momentan aber durch Zu- 

 satz eines Tropfens Eisenchlorid entsteht daraus die grüne Farbe 

 des Oxycholesterins II mit dem erwähnten Streifen. Zusatz von 

 etwas Chromsäure oxydiert sofort weiter, wobei Farbe und Streifen 

 verschwindet und vielleicht Cholansäure entsteht. 



Malfatti (Innsbruck). 



M. Mayeda. Uher das Amyloidprotein. (Physiologisches Institut 



Heidelberg.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LVIII, 6, S. 469.) 

 Derselbe. Iher die Proteinkomponente des Chondi'omucoids. (Ebenda 

 S. 485.) 



Da es sich gezeigt hatte, daß das Amyloid in Pepsin-H Cl und 

 auch in einer mehr als 0"2% NHg enthaltenden Flüssigkeit (durch Pärb- 

 barkeit an Schnitten festgestellt) löslich ist, wurde zur Darstellung 

 des Amyloidproteins folgendes (von der bisher gebräuchlichen Ver- 

 dauungsmethode abweichendes) Verfahren eingeschlagen: Ausziehen 

 der zerkleinerten (eventuell vorher mit Alkohol gehärteten) Organe 

 mit 0-1 bis 0-27ü NHg, bis das Filtrat nach Barytfällung mit HCl 

 nichts ausfallen läßt. Aus dem Rückstand löst 0'5 bis 1% Baryt- 

 lauge alles Amyloid, welches im abgenutschten Filtrat durch Salz- 

 säuregefällt wird. (Waschen mit Wasser, Alkohol und Äther, Trocknen.) 

 Dieses Verfahren liefert bei normalen Organen keine Substanz. Das 

 so dargestellte Amyloid enthielt 15°/o N und keine Chondroitsäure. 

 Die Säurehydrolyse dieser Präparate förderte entgegen Neuberg 

 einen Gehalt an Hexonbasen zutage, der die Zugehörigkeit des 

 Amyloids zu den basenreichen Histonen ausschließt. Dasselbe ergab 

 die Aufarbeitung der ganzen Organe. Ebensowenig konnte aus Amy- 

 loidorganen Histopepton gewonnen werden, wogegen aus normaler 

 Leber solches erhältlich ist. 



Auch die Hydrolyse von Chondromucoid (aus Rindstracheal- 

 knorpeln) führte zu normalen Werten für Hexonbasen. 



W. Wieehowski (Prag). 



Zd. H. Skraup. Produkte der Hydrolyse von Kasein. Unter ex 

 periuientelhr Mitivirkimg von H. Lampel und V. Neustetter. 

 (Aus dem II. chemischen Universitätslaboratorium Wien.) (Monats- 

 hefte f. Chem. XXIX, 8, S. 791.) 



In dem Rückstand, welcher beim Abdestillieren der Amino- 

 säurenester nach E. Fischer zurückbleibt und selbst bei 200^^ nicht 

 mehr übergetriel)en werden konnte, fand Verf. drei Substanzen von 

 der Zusammensetzung des Leucyl-Valyl-anhydrids, die sich unter- 

 einander durch die Stärke ihrer Linksdrehung unterscheiden. Nui- 

 die am stärksten linksdrehende und die inaktive Substanz wird 

 als einheitlich angesprochen, obwohl auch die schwach linksdrehende 

 konstanten Schmelzpunkt aufwies. Die Frage, ob diese Diketopiper- 

 azide primäre Spaltungsprodukte des Eiweißmoleküls sind oder erst 

 im Verlaufe der Operationen sich bilden, ist noch unentschieden. 

 Neben den genannten Anhydriden wurden im Destillationsrückstande 

 noch Leucin und ein Gemisch von Butyl- und Amylamin nachge- 

 wiesen. Malfatti (Innsbruck). 



