Nr, 11 Zentralblatt für Phj'siologie. 355 



Bei der partiellen Hydrolyse des Edestins mit 70*^ H. SO4 in 

 der Kälte wurden zwei Polypeptide isoliert, das eine aus Glutamin- 

 säure und Tryptophan, das andere aus Tryptophan, Glutaminsäure 

 und Leucin bestehend. Die Methodil^ war kurzgefaßt die folg-ende : 

 Die erste Trennung wurde durch Fällen mit Phosphorwolframsäure 

 ausgeführt, der Niederschlag wurde mit Ba(OH)o in gewohnter Weise 

 zerlegt. Das Filtrat wurde zuerst mit Quecksilbersulfat fraktioniert 

 gefällt und durch Fällen mit Ag XO ., weiter gereinigt. Das so er- 

 haltene Rohprodulvt lieferte bei der totalen Hydrolyse Leucin, Gluta- 

 minsäure und Tryptophan, erwies sich aber noch als ein Gemisch. 

 Durch Fällen mit PW S konnte nämlich das Rohprodukt in zwei 

 Polypeptide zerlegt werden, wobei die Eigenschaft des einen 

 Teiles der Substanz, sich im Überschuß des Fällungsmittels wieder 

 aufzulösen, benutzt wurde. Die erste Fraktion ergab ein Dipeptid 

 aus Glutaminsäure und Tryptophan, die zweite Fraktion ein Tripeptid 

 aus Tryptophan, Glutaminsäure und Leucin. Aus dem mit PW S 

 fällbaren, aber mit Quecksilbersulfat nicht fällbaren Anteil wurde 

 durch Fällen mit Alkohol ein Produkt isoliert, das kein Tryptoyphan 

 enthielt. Nach sorgfältiger Reinigung wurde des Produkt analysiert 

 und ergab Zahlen, die gut auf ein Trypeptid aus Tyrosin, Glykokoll 

 und Leucin stimmten. Alle diese Produkte wurden der Elementar- 

 analyse unterworfen, das Mol-Gew. bestimmt, und die partielle und 

 totale Hydrolyse ausgeführt. Da die Produkte aber amorph sind, so 

 gelingt es erst, sie vollständig zu identifizieren, wenn man sie mit den 

 entsprechenden synthetischen Polypeptiden verglichen hat. Ferner 

 wurde aus Schafwolle ein Produkt isoliert, das bei der Spaltung 

 Cystin, Glutaminsäure imd Tyrosin lieferte, aus dem Hämoglobin 

 eine Substanz, das neben Histidin viel Leucin enthielt. Aus Edestin 

 wurde aus der Mutterlauge des schon früher dargestellten ö^-Alanyl — 

 1-Leucin, auch das 1-Leucyl — d-Alanin isoliert und mit dem synthe- 

 tischen Dipeptid identifiziert. Funk (Berlin). 



E. Abderhalden. Vergleichende Untersuchungen über die Zusammen- 

 setzung und den Aufbau verschiedener Seidenarten. (Aus dem 

 physiologischen Institute der tierärztlichen Hochschule, Berlin.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem. LVIII, 4, S. 334.) 



Verf. weist darauf hin, daß es nicht genügt, nur totale 

 Hydrolysen von Proteinen auszuführen, da sie nicht über den Bau 

 und Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren aussagen. Nur eine 

 vergleichende totale und partielle Hydrolyse kann darüber eine 

 Aufklärung verschaffen. Eine Reihe solcher Lintersuchungen soll 

 an verschiedenen Seidenarten unternommen werden. 



Funk (Berlin). 

 E. Abderhalden und A. Rillet. Vergleichende Untersuchungen über 

 die Zusammensetzung und den Aufbau verschiedener Seidenarten. 

 (L Mitt.) Die Monaminosäuren der „Nur Chwang-Seide". (Aus dem 

 physiologischen Institute der tierärztlichen Hochschule, Berlin.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem. LVIII, 4, S. 337.) 



Das Seidenfibroin dieser chineschen Seide wurde zur Bestim- 



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