Nr. 16 Zentralblatt für Physiologie. 507 



Nach dieser Methode sind bis jetzt Guanido-Essigsäure (Glykocyamin), 

 f/-Guanido-Propionsäure (Isokreatin, Alal^reatin), a-Guanido-n-Butter- 

 säure, «- Guanido-Isovaleriansäure, a- Guanido-Isokapronsäure, a- 

 Guanido-Palmitinsäure und Phenyl-Guanido-Essig-säure dargestellt 

 worden. H. Fühner (Freiburg i. B.). 



L. Hugounenq et A. Morel. Contrihution ä Vetude de la con- 

 MifidioH des matiPres profeiques par Vaction hydrohjsante de 

 l'acide fiiiorhi/drique. Ohfention de peptides naturelles definies. 

 (Compt." rend.' CXLVIII, p. 235) 



Verff. finden, daß bei der Hydrolyse des Eiweißes mit einer 

 weniger als 20'^/fligen Fluorwasserstoffsäurelösung Peptide resultieren^ 

 von denen sie ein Diarginyl-Arglnin, ein Glutamyl-Lysin, ein Lysil- 

 Lysin als Pikrate darstellten. Um Aminosäuren zu erhalten, muß man 

 eine mehr als oO'^/oig'e Fluorwasserstoffsäure benutzen. Ist die Kon- 

 zentration ungenügend, um Peptide zu spalten, so vermag auch 

 längeres Kochen dies nicht. A. Loewy (Berlin). 



L. W. Riggs. The determination of iodine in protein combinaiion. 

 (Dep't of Chem. and Exp. Pathology, Cornell Univ. Med. 

 School. N. Y. City.) (Journ. Amer. Chem. Soc, XXXI, 6, p. 71.) 



Verf. schlägt folgende Modifikation der üblichen Baumann- 

 schen Methode für Jodbestimmungen in Geweben vor: 



Anstatt Chloroform rät der Verf. Tetrachlorkohlenstoff zum 

 Ausziehen des Jods an. Der Farbenvergleich wird am besten in 

 Ne ssler sehen Röhren vorgenommen. Da ein Teil des Jods zum Jodat 

 oxydiert wird und dadurch für die Analyse verloren geht, reduziert 

 der Verf. letzteres mittels De vor das Legierung (AI 59%, Cu 39'^/o, 

 Zn 2«/o). 



In Mischungen von Jod und Proteid ist das Jod mittels dieser 

 Methode nicht bestimmbar, da es unter diesen Umständen nur un- 

 vollkommen oxydiert wird. Bunzel (Chicago). 



A. Nürenberg. Zur Kenntnis des Jodthyreocflobulins. (Biochem. 

 Zeit sehr. XVI, S. 87.) 



Die vom Verf. aus Ochsenschilddrüsen dargestellten 5 Jod- 

 thyreogiobulinpräparate, die auf verschiedene Weise nach den An- 

 gaben Osw^alds hergestellt wurden, zeigten untereinander in ihrer 

 elementaren Zusammensetzung große Ähnlichkeit und stehen dem 

 Oswald sehen Thyreoglobulin aus demselben Materiale sehr nahe. 

 Unter den hydrolytischen Spaltungsprodukten des Jodthyreoglobulins 

 konnten Arginin, Histidin, Lysin, Tyrosin, Glutaminsäure, 

 Glykokoll, Alanin, Leucin, Phenylanin, Asparaginsäure 

 und ß-Pyrrolidinkarbonsäure nachgewiesen werden. Was die 

 jodbindende Gruppe der natürlich vorkommenden Eiweißkörper an- 

 belangt, so ist Grund zur Annahme vorhanden, daß im Jodthyreo- 

 globufin hauptsächlich Tyrosin und Tryptophan jodhaltig sind. 

 Zwischen den Spaltungsprodukten des Thyreoglobulins bei Baryt- 

 spaltung gelang die Isolierung des Dijodtyrosins nicht (vielleicht 



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