Q80 Zentralblatt für Physiolog:ie. Nr. 26 



Allgemeine Physiologie. 



Ad. Oswald. Beitrag zur Kenntnis der Spaltung des Eiweißes mittels 

 verdünnter Mineralsäuren. (Zeitschr. f. physiol. Chera. LXII, S. 492.) 

 Jodeiweiß (nach Hofmeister-Kurajeff) mit einem Jodgehalt 

 von ir38% Jod wurde mit 10% Schwefelsäure gekocht. Der Jod- 

 gehalt des hierbei bleibenden Rückstandes schwankt beträchtlich 

 (3*00° /o bis 9'83%) auch bei gleicher Kochdauer (meistens 6 Stunden). 



Schulz (Jena). 



Ad. Oswald. Über das Verhalten von S-o-Dijod-l-tijrosin und 

 S-5-Dijod-r-tyrosin im tierischen Organismus. (Vorläufige Mit- 

 teilung.) (Zeitschr. f. physiol. Chem. LXII, S. 399.) 



Nach Darreichung von 3-5-Dijod-l-tyrosin (Kaninchen, 

 Hund) wurden 45 bis 50'^/o des Jods in organischer Bindung im 

 Harn wiedergefunden, und zwar zum Teil als unverändertes 3-5- 

 Dijod-l-tyrosin, zum Teil als eine bei 75^ und eine bei 95** schmel- 

 zende Säure, sowie als eine sich sehr leicht zersetzende, ebenfalls 

 saure Substanz. Mit 3-5-Dijod-r-tyrosin wurden ähnhche Resul- 

 tate erhalten. Schulz (Jena). 



H. Freund. Das biologische Verhalten der jodierten Eiireißkörper. 

 (Biochem. Zeitschr. 1909, XX, S. 503.) 



Der Verf. berichtet über Versuche ähnlich, wie sie von Ober- 

 mayer und Pick ausgeführt wurden. Die Resultate sind: „Bei der 

 Jodierung wird den Eiweißkörpern die Fähigkeit genommen, mit 

 artspezifischen Immunseris zu präzipitieren. Ein weiterer Beweis für 

 die Abänderung der artspezifischen antigenen Gruppe ist die Tat- 

 sache, daß es nicht gelingt, bei Tieren, die gegen ein genuines Eiweiß 

 überempfindlich sind, durch Jodeiweiß den anaphylaktischen Shok 

 auszulösen. Die Antiköper, welche durch Jodeiweißinjektion erzielt 

 werden, reagieren mit Jodeiweiß ohne Unterschied der Abstanmiung, 

 sogar mit jodiertem arteigenem Eiweiß." 



K. Landsteiner (Wien). 



L. Michaelis. Die elektrische Ladiinc) des Serumalbnmin>< und der 

 Fermente. (Biochem. Zeitschr. 1909, XIX, S. 181.) 



Bei gut erhaltener neutraler Reaktion wandert Eiweiß ano- 

 disch. Sobald die Flüssigkeit nur • ^o,,,,,, Vol. Essigsäure enthält, 

 findet rein kathodische Wanderung statt. Die isoelektrische Zone 

 liegt demnach zwischen der Reaktion des Wassers ([H'] = 10 • und 

 der einer Essigsäurelösung ((H'J etwa=10~'')- Stellt man eine 

 Lösung, deren Reaktion zwischen diesen beiden liegt ([H'] := etwa 

 iO~''), durch passende Mischungen von siiurem und basischem 

 Natriumphosphat her, so wandert das darin enthaltene Eiweiß nach 

 beiden Seiten. In einer Tabelle werden zum Schlüsse der Arbeit 



Ka 

 Werte des Bruches z— - für Fermente und Eiweißköper angegeben 

 Kb 



(Ka =^ Dissoziationskonstante des Albumins als Säure, Kb = Disso- 



