Nr. 9. Centralblatt für Physiologie. 231 
CH,.NH,.CH,CH,.CHNH,. COOH 
zu, so ist damit eine wichtige Erkenntnis für den Weg gewonnen, wie 
aus dem Eiweiss Pyridinderivate entstehen können, ohne dass wir in 
dem Eiweissmoleküle einen praeformirten Pyridinring annehmen müssen. 
Es scheint damit u. a. eine nahe Beziehung zwischen dem Ornithin 
und dem Suprarenin v. Fürth’s vorhanden zu sein, welches dieser 
Autor als Tetradihydrooxypyridin anspricht. 
Analoge Betrachtungen gelten für das Lysin: 
CH, .NH,.CH, CH, CH, CH. NH,. COOH 
und dessen Beziehungen zum Cadaverin. 
Für die Entstehung der beiden Brieger’schen Basen bei der 
Eiweissfäulnis ist an Stelle der Baumann’schen Auffassung, dass sie 
sich synthetisch aus zwei Molekülen Monaminen unter Mitwirkung 
von Sauerstoff bilden, vermuthlieh — schon wegen der besseren Aus- 
beuten bei Luftabschluss — anzunehmen, dass durch hydrolytisch e 
Spaltung aus den Eiweisskörpern Lysin und Arginin und aus diesen 
weiterhin Ornithin entsteht, und dass die beiden Diamidesäuren unter 
Kohlensäureabspaltung die Diamine liefern. 
M. Piekardt (Berlin). 
J. Bretland Farmer. Öbservations on the effect of desiccation of 
albumin upon its coagulability (Proceed. Roy. Soc. LXVI, 430, 
P329). 
Der Coagulationspunkt des Hühnereiweisses schwankt etwas nach 
dem Alter der Eier, bewegt sich aber für gewöhnlich zwischen 60 
und 64 Grad. Trocknet man dagegen Hühnereiweiss im luftleeren 
Raume über Phosphorpentoxyd, so geht es in eine stabilere Modifi- 
cation über, welehe im trockenen Zustande auch über 110 Grad erhitzt 
werden kann, ohne ihre Wasserlöslichkeit zu verlieren, und welche 
selbst beim Kochen im Wasserbade nicht vollständig gerinnt, wenn 
sie vorher für mehrere Stunden hohen Hitzegraden ausgesetzt war. 
Das troekene Hühnereiweiss geht bei diesem Erhitzen in eine Vorstufe 
von Alkalialbuminat über, denn nach Zusatz einer verschwindend 
geringen Säuremenge erhält die Lösung den normalen Coagulations- 
punkt von 60 bis 62 Grad zurück. Vom Alkalialbuminat unter- 
scheidet sich diese Modifieation dadurch, dass sie beim Neutralisiren 
keinen Niederschlag gibt, wohl aber ein Coagulum beim Kochen der 
neutralisirten Lösung. Diese Beobachtung eines durch Hitze erzeugten 
stabileren Zustandes der Eiweisskörper liefert einen Beitrag zum Ver- 
ständnisse der Thatsache, dass scharf getrocknete Pflanzensamen selbst 
die Siedehitze vertragen können, ohne ihre Keimfähigkeit einzubüssen. 
H. Friedenthal (Berlin). 
Fr. Pröscher. Ueber Acetophenonbilirubin (Zeitschr. f. physiol. Chem. 
XXIX, 4/5, 8. 411). 
Verf. hat den bei der früher von P. Ehrlich für klinische 
Zwecke angegebenen Gallenfarbstoffdiazoreaction sich bildenden Körper 
untersucht, den er auf folgende Weise darstellte: Die mit Alkohol 
verdünnte, mit Salzsäure angesäuerte Lösung von Bilirubin in Ohloro- 
