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vielen vergeblichen Bemühungen gelang es ihnen, dieselbe in krystal- 
lisirten Zustand überzuführen. Zuerst wurde die Albumose aus dem 
Harn durch Vermischen mit dem doppelten Volumen einer gesättigten 
Ammonsulfatlösung ausgefällt, mit verdünnter Salzlösung ausgewaschen 
und durch wiederholtes Lösen und Ausfällen weiter gereinigt. Sie 
krystallisirte dann am leichtesten aus wässerigen Lösungen, welche 
in 100 Cubikeentimeter 10'0 bis 10'45 Cubikcentimeter gesättigter 
Ammoniumsulfatlösung und 4 bis 5°6 Cubikcentimeter '/, Normal-H, SO, 
enthielten. Die ausgeschiedenen Eiweisskrystalle stellten theils dicke 
Linsen, theils dieke Prismen dar und waren doppeltbreehend. Durch 
wiederholtes Decantiren mit Wasser konnten die Krystalle von 
amorphen Beimengungen befreit werden. Sie waren dann frei von 
Phosphor, enthielten aber noch Spuren von Ammoniumsulfat. Die 
Krystalle lösten sich schwer in kaltem Wasser, etwas besser in 
2procentiger Haärnstofflösung, weniger gut in Kochsalzlösung. Sie 
lösten sich ferner in kochendem Wasser und schieden sieh beim Ab- 
kühlen nicht wieder aus. 
Ueber die Frage, welcher Olasse der Eiweisskörper ihre krystal- 
lisirtte Albumose angehört, wagen die Verf. noch nicht, sich 
mit Bestimmtheit auszusprechen. Gewiss ist es aber keine Hetero- 
albumose, denn sie konnte niemals durch Dialyse ihrer Lösungen als 
Niederschlag erhalten werden. Am meisten nähert sie sich in ihren 
Eigenschaften der Protalbumose, unterscheidet sich aber von dieser 
in den Fällungsgrenzen gegen Ammonsulfat. Mit dem Nahrungseiweiss 
steht sie jedenfalls nicht in directer Beziehung, denn an den Tagen, 
an denen der Patient eiweissarme Nahrung erhielt, schied er ebenso 
viel, ja einige Male mehr Eiweiss aus, als an den Tagen, an denen 
er eine eiweissreiche Kost zu sich nahm, Vahlen (Halle). 
K. A. H. Mörner. Zur Kenntnis der Bindung des Schwefels in 
den Proteinstoffen (Zeitschr. f. physiol. Chem. XXXIV, 3/4, S. 207). 
In früheren Versuchen hatte Verf. gefunden, dass bei der Spalt- 
ung von Hornsubstanz durch langes Erhitzen mit Salzsäure neben dem 
typischen, in sechsseitigen Tafeln krystallisirenden Cystin, dessen spe- 
eifische Drehung — 223° beträgt, ein in Nadeln krystallisirendes, 
leichter lösliches Cystin erhalten wird, das weniger stark links oder 
gar nicht oder sogar rechts dreht. Dieses „atypische” Oystin ist ein 
Gemenge von I-Cystin und dem noch nicht isolirten r-Cystin, wie 
Verf. damals vermuthete und jetzt bestätigt hat; eine Lösung von 
reinem typischen l-Öystin verliert bei langem Erhitzen mit -HÜl an 
Linksdrehungsvermögen und geht in „atypisches” Cystin über, welches 
beim Neutralisiren der salzsauren Lösung nicht wie das typische in 
den Niederschlag, sondern ins Filtrat geht. 
Um ein Urtheil über die Bindung des Schwefels in Eiweiss- 
körpern zu erlangen, wurden folgende Versuche an einer Reihe 
theils krystallinischer, theils weniger reiner Eiweisskörper und .eiweiss- 
artiger Substanzen angestellt. Der Gesammtschwefel und der als 
Sehwefelmetall abspaltbare „bleischwärzende” Schwefel wurden quan- 
titativ bestimmt. Ferner wurden die betreffenden Substanzen mit der 
21/,- bis 3fachen Menge Salzsäure (1'124 specifisches Gewicht) und. : 
