228 Centralblatt für Physiologie, Nr, 8, 
tazzi’s, dass die Veratrineontraetur des Froschmuskels im Wesent- 
lichen von einer abnorm gesteigerten Thätigkeit dieses „Sarkoplasmas” 
bedingt ist, gewinnt, wie mir scheint, durch die hier besprochenen 
Beobachtungen eine neue Stütze. 
Allgemeine Physiologie. 
E. Fuld. Ueber die Verbindungen von Eiweisskörpern mit Metaphos- 
phorsäure (Hofmeister's Beitr. z..chem, Physiol, u, Pathol. II, 4, 
S. 155). 
Verf. erhielt durch Zusatz von Metaphosphorsäure zu Lösungen 
verschiedener Eiweisskörper, in Uebereinstimmung mit Georgiewski, 
Niederschläge von constantem Phosphorgehalt: so enthielt die des 
reinen Serumalbumins (aus Pferdeblut) 341 bis 3°50 °/, Phosphor. Dieser 
Phosphorgehalt änderte sich auch nieht beim Auflösen des Niederschlages 
mit NH, und Wiederfällen mit Säure. Lösungen von krystallisirtem 
Ovalbumin gaben mit Metaphosphorsäure Fällungen, deren Phosphorgehalt 
2'352 bis 3°505 Procent betrug. Auch das Oasein gab mit Metaphosphor- 
säure eine Verbindung mit constantem Phosphorgehalt, und zwar rund 
3 Procent Phosphor. Dagegen konnten von Serumglobulin, Edestin und 
Haemoglobin keine Präparate von constantem Phosphorgehalt dar- 
gestellt werden. Von den Albumosen gab Heteroalbumose mit Meta- 
phosphorsäure einen Niederschlag, Protalbumose und Deuteroalbumose A 
Trübungen, die sich in der Wärme wieder lösten, Deuteroalbumose B 
und Pepton A auch keine Trübung. 
Bezüglich der Zusammensetzung der Eiweissmetaphosphate er- 
gaben die Analysen, dass das Verhältnis von C:N dasselbe war wie 
in den Muttersubstanzen. Man kann also annehmen, dass in den Meta- 
phosphorsäureverbindungen noch die intacten Eiweissmoleküle vor- 
handen sind. Aus dem Serumalbuminmetaphosphat berechnet sich, 
wenn man es als Hexametaphosphat ansieht, als Minimalwerth für das 
Molekulargewicht des Serumalbumins — 5100. Durch Pepsin- und 
Trypsinverdauung, sowie durch Kochen mit Wasser wird aus den Ei- 
weissmetaphosphaten der Phosphor abgespalten, Vahlen (Halle). 
A. Kossel. Ueber den gegenwärtigen Stand der Eiweisschemie (Ber. 
d. Deutsch. chem. Ges. XXXIV, S. 3214). 
In dem vorliegenden zusammenfassenden Vortrage bespricht Verf, 
zunächst die „abiureten” Produete tiefgreifender hydrolytischer 
und oxydativer Spaltung des Eiweissmoleküls, sodann die complieirter 
gebauten, Biuretreaction gebenden Spaltstücke desselben. Er zieht 
ferner eine Systematik der Eiweissstoffe auf Grund ihrer Spaltungs- 
produete (z. B. auf Grund ihres bekanntlich sehr wechselnden Arginin- 
gehaltes) in Betracht, behandelt gewisse physikalisch-chemische Eigen- 
thümliehkeiten der Eiweisskörper und gibt schliesslich eine erschöpfende 
Uebersicht über die in den verschiedenen Proteiden mit dem Ei- 
weisscomplex verbundenen Gruppen. R. Burian (Leipzig). 
