318 Zentralblatt für Physiologie, Nr. 10 



Alanylglycin erst sekundär gespalten (Drehuni^sabnahme). Es soll 

 durch weitere Versuche gezeigt werden, ol) die peplolytischen Fer- 

 mente verschiedener Herkunft <iualitativ und quantitativ dasselbe 

 Verhalten zeigen, wenn sie für dasselbe Polypeptid eingestellt sind. 



Guggenheim (Berlin). 



E. Abderhalden und A. Rilliet. Vher die Spaltumj einü/er Folij- 

 pi'pfide durch den J'reßsaß von PsalHota campetris (Champignon). 

 (Chemisches Institut der Universität Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. LV, S. 895.) 



In einer ersten Fraktion des Saftes (0 bis 150 Atmosphären) wurde 

 auf freie Aminosäuren geprüft. Es fanden sich Glykokoll, Leucin, Glu- 

 taminsäure und Prolin, jedoch in sehr geringer Menge. In der zweiten 

 Fraktion (150 bis 300 Atmosphären) wurde durch Zusatz von dl-Alanyl- 

 glycin, dl-Leucyl-glycin, Glycyll-Tyrosin imd Diglycyl-glycin auf 

 peptolytische Fermente geprüft. Alle Polypeptide waren hydrolysiert 

 worden. Nur beim Glycyl-1-Tyrosin konnten keine Spaltungsprodukte 

 nachgewiesen werden; ebensowenig gelang die Isolierung von Glycyl- 

 1-tyrosin selbst. Offenbar war es durch ein tyrosinaseartiges Ferment 

 zerstört worden. Guggenheim (Berlin). 



E. Abderhalden und F. Lussana. Weitere Versuche über den Ahbau 

 von ]\)h/pcj)Hdfn durch die Preßsäfte von Zellen nnd Organen. 

 (Chemisches Institut der Universität Berlin.) (Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. LV, S. 390.) 



Mittels der hydraulischen Presse wurde bei hohem Druck der 

 Zellsaft von frischen Linsen aus Schweineaugen genonunen. Dem 

 Preßsaft wurden verschiedene Polypeptide (dl-Alanyl-glycin, Glycyl- 

 dl-Alanin, Glycyl-1-tyrosin und Diglycyl-glycin) zugesetzt und nach 

 mehrtägigem Stehen bei 37*^ mittels der üblichen Estermethode nach 

 Spaltprodukten (Aminosäuren) gesucht. Mit Ausnahme von Glycyl-dl- 

 Alanin wurden alle Peptide durch die im Linsensaft vorhandenen 

 peptolytischen Fermente angegriffen. Die,seli)en Versuche wurden mit 

 dem Preßsaft von Gehirnsubstanz ausgeführt. Dieser griff nur dl- 

 Alanyl-glycin inid dl-Glycyl-glycin an, dl-Glycyl-1-tyrosin und Glycyl- 

 dl- Alanin jedoch nicht. Guggenheim (Berlin). 



E. Abderhalden und W. H. Manwaring. Vher den Abbau einiger 

 l*olgpeptide durch die roten Blutkörperchen und die BliUplättchen 

 des Rinderblutes. (Chemisches Institut der Universität Berlin.) 

 (Zeitschr. f. physiol. Chem. LV, S. 377.) 



Diese Untersuchung ist eine Prüfung mit verschiedenen 

 Peptiden, ob die mit Pferdeblut (Zeitschr. f. physiol. Chem. 51, 

 S. 334) erhaltenen Resultate allen Blutarten gemeinsam sind. Die 

 roten Blutkörperchen wurden durch Zentrifugieren und Waschen 

 mit Kochsalzlösung vom Plasma befrei!; die Blutplättchen wurden 

 durcli fraktioniertes Zentrifugieren gewomien. Zu der Suspon.sion der 

 Blutkörperchen, beziehungsweise Blutplättchen wurden die Peptide 

 (dl-Alanyl-glycin, Glycyl-dl-alanin, Glycyl-1-tyrosin und diglycyl-glycin) 

 gegeben. Der Nachweis der Spaltungsprodukte geschah nach der 



